[日本語] English
万見
- PDB-2whp: Crystal structure of acetylcholinesterase, phosphonylated by sari... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2whp
タイトルCrystal structure of acetylcholinesterase, phosphonylated by sarin and in complex with HI-6
要素(ACETYLCHOLINESTERASE) x 2
キーワードHYDROLASE / SERINE ESTERASE / ALTERNATIVE SPLICING / NEUROTRANSMITTER DEGRADATION / HI-6 / SARIN / SYNAPSE / MEMBRANE / SECRETED / CELL MEMBRANE / DISULFIDE BOND / CHOLINESTERASE / GPI-ANCHOR / LIPOPROTEIN / GLYCOPROTEIN / CELL JUNCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine binding / osteoblast development / acetylcholine receptor signaling pathway / acetylcholinesterase activity / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane ...serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine binding / osteoblast development / acetylcholine receptor signaling pathway / acetylcholinesterase activity / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane / collagen binding / laminin binding / neuromuscular junction / receptor internalization / positive regulation of cold-induced thermogenesis / retina development in camera-type eye / cell adhesion / synapse / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family ...Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / Chem-HI6 / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ekstrom, F. / Hornberg, A. / Artursson, E. / Hammarstrom, L.G. / Schneider, G. / Pang, Y.P.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2009
タイトル: Structure of Hi-6Sarin-Acetylcholinesterase Determined by X-Ray Crystallography and Molecular Dynamics Simulation: Reactivator Mechanism and Design.
著者: Ekstrom, F. / Hornberg, A. / Artursson, E. / Hammarstrom, L.G. / Schneider, G. / Pang, Y.P.
履歴
登録2009年5月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINESTERASE
B: ACETYLCHOLINESTERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,38410
ポリマ－120,6952
非ポリマー1,6898
水14,286793
1
A: ACETYLCHOLINESTERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1455
ポリマ－60,3541
非ポリマー7914
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: ACETYLCHOLINESTERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,2395
ポリマ－60,3411
非ポリマー8984
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)79.260, 112.150, 226.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ACETYLCHOLINESTERASE / ACHE


分子量: 60354.070 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 32-573 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CATALYTIC SER203 PHOSPHONYLATED BY SARIN / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PCDNA3.1
細胞株 (発現宿主): HUMAN EMBRYONIC KIDNEY (HEK) 293 CELLS
発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P21836, acetylcholinesterase
#2: タンパク質 ACETYLCHOLINESTERASE / ACHE


分子量: 60341.031 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 32-573 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CATALYTIC SER203 PHOSPHONYLATED BY SARIN / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PCDNA3.1
細胞株 (発現宿主): HUMAN EMBRYONIC KIDNEY (HEK) 293 CELLS
発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P21836, acetylcholinesterase

-
糖 , 1種, 3分子

#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 5種, 798分子

#4: 化合物 ChemComp-HI6 / 4-(AMINOCARBONYL)-1-[({2-[(E)-(HYDROXYIMINO)METHYL]PYRIDINIUM-1-YL}METHOXY)METHYL]PYRIDINIUM / 1-(2-HYDROXY-IMINOMETHYLPYRIDINIUM)-1-(4-CARBOXYAMINO)-PYRIDINIUM DIMETHYLETHER / 1-[[2-(ヒドロキシイミノメチル)ピリジニウム-1-イル]メトキシメチル]ピリジニウム-4-カルボアミド


分子量: 288.302 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H16N4O3
#5: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 化合物 ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル


分子量: 282.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 793 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: 26-30 % (V/V) PEG750MME 0.1 M HEPES PH 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1.041
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.041 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→29.8 Å / Num. obs: 102346 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 38.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J06

1j06


解像度: 2.2→28.988 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.21 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: RESIDUES 258-264 ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射
Rfree0.21 2048 2 %
Rwork0.1754 --
obs0.1761 102274 98.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 71.363 Å2 / ksol: 0.353 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.9857 Å2-0 Å20 Å2
2---0.8695 Å20 Å2
3---3.8553 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→28.988 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8275 0 104 793 9172
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0138699
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.42511877
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.9573103
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0911276
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071559
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.25120.31491620.29646542X-RAY DIFFRACTION99
2.2512-2.30740.29081270.25866570X-RAY DIFFRACTION99
2.3074-2.36980.2691370.24036601X-RAY DIFFRACTION99
2.3698-2.43950.27411280.22866589X-RAY DIFFRACTION99
2.4395-2.51820.23491170.20236616X-RAY DIFFRACTION99
2.5182-2.60810.2171380.17856651X-RAY DIFFRACTION99
2.6081-2.71250.23311540.17126615X-RAY DIFFRACTION99
2.7125-2.83580.21951340.16826658X-RAY DIFFRACTION99
2.8358-2.98520.20531330.15826682X-RAY DIFFRACTION99
2.9852-3.1720.17761490.16236681X-RAY DIFFRACTION99
3.172-3.41660.20161170.15926715X-RAY DIFFRACTION99
3.4166-3.75980.18591450.14636748X-RAY DIFFRACTION99
3.7598-4.30230.15941350.13376758X-RAY DIFFRACTION99
4.3023-5.41470.16371340.13066855X-RAY DIFFRACTION100
5.4147-28.99070.21371380.18646945X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4396-0.09380.17210.4712-0.1491.3064-0.03660.026800.02680.0218-0.01740.0992-0.05580.00970.0942-0.0058-0.00470.08670.02460.121627.31512.480216.5628
20.3902-0.06640.28020.66540.44841.76430.10630.0459-0.02940.0655-0.0680.05760.1588-0.0106-0.02890.162-0.0078-0.03490.1676-0.0470.17567.61184.697-40.3581
30.1118-0.03990.18590.09830.03160.4020.00270.0121-0.04320.0067-0.00660.0010.04810.0191-0.00750.0925-0.00220.00960.099-0.00070.108221.02859.3524-6.8962
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN W

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る