[日本語] English
万見
- PDB-2wfv: Crystal structure of DILP5 variant C4 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wfv
タイトルCrystal structure of DILP5 variant C4
要素
  • PROBABLE INSULIN-LIKE PEPTIDE 5 A CHAIN
  • PROBABLE INSULIN-LIKE PEPTIDE 5 B CHAIN
キーワードSIGNALING PROTEIN / CLEAVAGE ON PAIR OF BASIC RESIDUES
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of entry into reproductive diapause / Insulin signaling pathway / female mating behavior / carbohydrate homeostasis / sleep / locomotory behavior / insulin receptor binding / hormone activity / insulin receptor signaling pathway / receptor ligand activity ...negative regulation of entry into reproductive diapause / Insulin signaling pathway / female mating behavior / carbohydrate homeostasis / sleep / locomotory behavior / insulin receptor binding / hormone activity / insulin receptor signaling pathway / receptor ligand activity / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Insulin-related peptide, invertebrates / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable insulin-like peptide 5
類似検索 - 構成要素
生物種DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Kulahin, N. / Schluckebier, G. / Sajid, W. / De Meyts, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural and Biological Properties of the Drosophila Insulin-Like Peptide 5 Show Evolutionary Conservation.
著者: Sajid, W. / Kulahin, N. / Schluckebier, G. / Ribel, U. / Henderson, H.R. / Tatar, M. / Hansen, B.F. / Svendsen, A.M. / Kiselyov, V.V. / Norgaard, P. / Wahlund, P. / Brandt, J. / Kohanski, R.A. ...著者: Sajid, W. / Kulahin, N. / Schluckebier, G. / Ribel, U. / Henderson, H.R. / Tatar, M. / Hansen, B.F. / Svendsen, A.M. / Kiselyov, V.V. / Norgaard, P. / Wahlund, P. / Brandt, J. / Kohanski, R.A. / Andersen, A.S. / De Meyts, P.
履歴
登録2009年4月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年4月18日Group: Other

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROBABLE INSULIN-LIKE PEPTIDE 5 A CHAIN
B: PROBABLE INSULIN-LIKE PEPTIDE 5 B CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,2482
ポリマ－5,2482
非ポリマー00
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-11.3 kcal/mol
Surface area3270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.445, 40.445, 45.241
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド PROBABLE INSULIN-LIKE PEPTIDE 5 A CHAIN / INSULIN-RELATED PEPTIDE / DILP5 / DROSOPHILA INSULIN-LIKE PEPTIDE 5


分子量: 2795.097 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 84-108 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: Q7KUD5
#2: タンパク質・ペプチド PROBABLE INSULIN-LIKE PEPTIDE 5 B CHAIN / INSULIN-RELATED PEPTIDE / DILP5 / DROSOPHILA INSULIN-LIKE PEPTIDE 5


分子量: 2452.898 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 24-46 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: Q7KUD5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 95 TO ASN
配列の詳細LYS12A HAS BEEN MUTATED TO ASN12A AS A PART OF CLONING STRATEGY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 23 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 20% PEG4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→24.18 Å / Num. obs: 3164 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.8 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 56
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 4.54 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.85→24.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 6.179 / SU ML: 0.094 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.182 / ESU R Free: 0.153 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 329 9.4 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.202 3164 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→24.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数340 0 0 23 363
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.021364
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3891.98495
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.948550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.66421.87516
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.5971561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.025155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.255
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02279
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.2145
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.2253
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2020.211
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1950.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3440.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9181.5243
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3722379
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7293132
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8934.5113
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 23 -
Rwork0.222 224 -
obs--99.6 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.89130.5091.44059.33724.27056.0474-0.16530.09080.2106-0.42340.2872-0.4032-0.40190.1105-0.1219-0.0847-0.0146-0.0027-0.1036-0.017-0.111811.92912.241312.5329
26.9443-1.71661.92435.09223.19246.9139-0.25690.29490.4605-0.54720.0109-0.1218-0.4912-0.13060.246-0.0078-0.035-0.0256-0.0640.0083-0.06025.76751.31858.357
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 25
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 23

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る