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- PDB-2wfh: The Human Slit 2 Dimerization Domain D4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wfh
タイトルThe Human Slit 2 Dimerization Domain D4
要素SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN C-PRODUCT
キーワードSPLICING / DEVELOPMENTAL PROTEIN / NEUROGENESIS / GLYCOPROTEIN / LEUCINE-RICH REPEAT / DISULFIDE BOND / DIFFERENTIATION / EGF-LIKE DOMAIN / ID14-EH4 / ROUNDABOUT / CHEMOTAXIS / NERVE CELL / MIDLINE / HEPARAN / HEPARIN / SECRETED / GUIDANCE / D4 / XDS / LRR / SLIT / AXON / NEURON / PHASER / SULFATE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of leukocyte chemotaxis / corticospinal neuron axon guidance through spinal cord / negative regulation of lamellipodium assembly / induction of negative chemotaxis / negative regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of retinal ganglion cell axon guidance / apoptotic process involved in luteolysis / negative regulation of monocyte chemotaxis / chemorepulsion involved in postnatal olfactory bulb interneuron migration / Roundabout binding ...negative regulation of leukocyte chemotaxis / corticospinal neuron axon guidance through spinal cord / negative regulation of lamellipodium assembly / induction of negative chemotaxis / negative regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of retinal ganglion cell axon guidance / apoptotic process involved in luteolysis / negative regulation of monocyte chemotaxis / chemorepulsion involved in postnatal olfactory bulb interneuron migration / Roundabout binding / negative regulation of smooth muscle cell chemotaxis / negative regulation of cellular response to growth factor stimulus / cellular response to heparin / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / negative regulation of chemokine-mediated signaling pathway / response to cortisol / laminin-1 binding / negative regulation of smooth muscle cell migration / axon extension involved in axon guidance / Formation of the ureteric bud / Netrin-1 signaling / GTPase inhibitor activity / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / negative regulation of neutrophil chemotaxis / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / Roundabout signaling pathway / Inactivation of CDC42 and RAC1 / negative regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / pulmonary valve morphogenesis / negative regulation of vascular permeability / aortic valve morphogenesis / cell migration involved in sprouting angiogenesis / Activation of RAC1 / motor neuron axon guidance / proteoglycan binding / negative regulation of endothelial cell migration / ureteric bud development / negative chemotaxis / positive regulation of axonogenesis / retinal ganglion cell axon guidance / branching morphogenesis of an epithelial tube / ventricular septum morphogenesis / cellular response to hormone stimulus / negative regulation of cell migration / negative regulation of protein phosphorylation / axon guidance / negative regulation of cell growth / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / heparin binding / positive regulation of apoptotic process / calcium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leucine rich repeat C-terminal domain / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Laminin G domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / C-terminal cystine knot signature. / C-terminal cystine knot domain profile. / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cystine knot, C-terminal ...Leucine rich repeat C-terminal domain / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Laminin G domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / C-terminal cystine knot signature. / C-terminal cystine knot domain profile. / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cystine knot, C-terminal / C-terminal cystine knot-like domain (CTCK) / Laminin G domain profile. / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Laminin G domain / Laminin G domain / Leucine Rich Repeat / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Alpha-Beta Horseshoe / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Epidermal growth factor-like domain. / Leucine-rich repeat profile. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / Leucine-rich repeat / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Leucine-rich repeat domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Slit homolog 2 protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Seiradake, E. / von Philipsborn, A.C. / Henry, M. / Fritz, M. / Lortat-Jacob, H. / Jamin, M. / Hemrika, W. / Bastmeyer, M. / Cusack, S. / McCarthy, A.A.
引用ジャーナル: EMBO Rep. / 年: 2009
タイトル: Structure and functional relevance of the Slit2 homodimerization domain.
著者: Seiradake, E. / von Philipsborn, A.C. / Henry, M. / Fritz, M. / Lortat-Jacob, H. / Jamin, M. / Hemrika, W. / Bastmeyer, M. / Cusack, S. / McCarthy, A.A.
履歴
登録2009年4月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22011年9月28日Group: Database references
改定 1.32018年1月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN C-PRODUCT
B: SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN C-PRODUCT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0173
ポリマ－42,9212
非ポリマー961
水5,927329
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3230 Å2
ΔGint-11.2 kcal/mol
Surface area19040 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)128.660, 128.660, 48.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN C-PRODUCT / HUMAN SLIT 2 DOMAIN D4 / SLIT-2


分子量: 21460.699 Da / 分子数: 2 / 断片: DIMERIZATION DOMAIN, RESIDUES 726-907 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: MODIFIED PTT3
細胞株 (発現宿主): HUMAN EMBRYONIC KIDNEY CELLS (HEK 293 EBNA)
発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O94813
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 329 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CONSTRUCT CONTAINS N-TERMINAL RESIDUES GS AND C-TERMINAL RESIDUES AAAHHHHHH

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.02 %
解説: THE INPUT MODEL WAS EDITED TO CONTAIN THE SAME NUMBER OF LRR REPEATS AS THE TARGET.
結晶化pH: 8.5 / 詳細: 0.2 M LISO4, 0.1 M TRIS PH 8.5, 30% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→45.5 Å / Num. obs: 36353 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2V70

2v70


解像度: 1.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 6.673 / SU ML: 0.103 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.122 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 1800 5 %RANDOM
Rwork0.18428 ---
obs0.18599 34545 98.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.937 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.97 Å20 Å20 Å2
2---1.97 Å20 Å2
3---3.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2808 0 5 329 3142
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222891
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021988
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4611.9953935
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9673.0074871
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3245366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.23724.336113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.40615517
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2941517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2461
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023138
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02531
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.2550
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.20.22082
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1680.21336
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21411
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2241
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1420.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2770.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1750.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8561.52340
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1651.5724
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.05222958
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.82331224
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6054.5974
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 125 -
Rwork0.266 2596 -
obs--99.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.51990.19940.03841.6666-0.8391.35790.00680.0408-0.1478-0.0620.00020.06620.0782-0.1243-0.007-0.0732-0.0220.0186-0.0471-0.02750.02515.9902-5.513222.5413
20.86850.079-0.25610.9773-0.61481.1124-0.0056-0.01080.14550.01430.0074-0.1042-0.00990.0368-0.0018-0.0685-0.01670.0247-0.0576-0.0210.013636.18287.860618.2627
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A727 - 907
2X-RAY DIFFRACTION2B727 - 907

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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