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- PDB-2wef: Human 3'(2'), 5'-bisphosphate nucleotidase 1 (BPNT1) in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wef
タイトルHuman 3'(2'), 5'-bisphosphate nucleotidase 1 (BPNT1) in complex with AMP, PO4 and Magnesium
要素3'(2')\, 5'-BISPHOSPHATE NUCLEOTIDASE 1
キーワードHYDROLASE / SULFUR METABOLISM / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


inositol-1,4-bisphosphate 1-phosphatase / inositol-1,4-bisphosphate 1-phosphatase activity / 3'(2'),5'-bisphosphate nucleotidase / 3'(2'),5'-bisphosphate nucleotidase activity / Cytosolic sulfonation of small molecules / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate metabolic process / nucleobase-containing compound metabolic process / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / nervous system development / mitochondrion ...inositol-1,4-bisphosphate 1-phosphatase / inositol-1,4-bisphosphate 1-phosphatase activity / 3'(2'),5'-bisphosphate nucleotidase / 3'(2'),5'-bisphosphate nucleotidase activity / Cytosolic sulfonation of small molecules / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate metabolic process / nucleobase-containing compound metabolic process / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / nervous system development / mitochondrion / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Inositol monophosphatase, conserved site / Inositol monophosphatase family signature 2. / Inositol monophosphatase, metal-binding site / Inositol monophosphatase family signature 1. / Inositol monophosphatase-like / Inositol monophosphatase family / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 ...: / Inositol monophosphatase, conserved site / Inositol monophosphatase family signature 2. / Inositol monophosphatase, metal-binding site / Inositol monophosphatase family signature 1. / Inositol monophosphatase-like / Inositol monophosphatase family / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / 3'(2'),5'-bisphosphate nucleotidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Moche, M. / Schutz, P. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. ...Moche, M. / Schutz, P. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, A. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Nilsson, M.E. / Nyman, T. / Persson, C. / Sagemark, J. / Schueler, H. / Siponen, M.I. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / Van Der Berg, S. / Weigelt, J. / Welin, M. / Wisniewska, M. / Nordlund, P. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Human 3'(2'), 5'-Bisphosphate Nucleotidase 1 (Bpnt1) in Complex with AMP, Po4 and Magnesium
著者: Moche, M. / Schutz, P. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, A. ...著者: Moche, M. / Schutz, P. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, A. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Nilsson, M.E. / Nyman, T. / Persson, C. / Sagemark, J. / Schueler, H. / Siponen, M.I. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / Van Den Berg, S. / Weigelt, J. / Welin, M. / Wisniewska, M. / Nordlund, P.
履歴
登録2009年3月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月29日Group: Derived calculations / Other ...Derived calculations / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3'(2')\, 5'-BISPHOSPHATE NUCLEOTIDASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4846
ポリマ－33,9691
非ポリマー5155
水4,522251
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)38.980, 67.664, 100.394
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2073-

HOH

21A-2103-

HOH

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要素

#1: タンパク質 3'(2')\, 5'-BISPHOSPHATE NUCLEOTIDASE 1 / BISPHOSPHATE 3'-NUCLEOTIDASE 1 / PAP-INOSITOL-1\ / 4-PHOSPHATASE / BPNTASE 1 / PIP


分子量: 33968.859 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 6-308 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-TERMINAL HEXAHISTIDINE TAG / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: MGC / プラスミド: PNIC-CH2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) R3 PRARE
参照: UniProt: O95861, 3'(2'),5'-bisphosphate nucleotidase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 251 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細IN CONTRAST TO THE NATIVE ENZYME THE CLONED SEQUENCE STARTS AT POSITION 6 WITH A THREONINE RESIDUE. ...IN CONTRAST TO THE NATIVE ENZYME THE CLONED SEQUENCE STARTS AT POSITION 6 WITH A THREONINE RESIDUE. THE CLONED SEQUENCE ALSO CONTAIN A HEXAHISTIDINE TAIL IN THE C- TERMINUS -AHHHHHH.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.52 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→19.52 Å / Num. obs: 30231 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 20.3
反射 シェル解像度: 1.69→1.78 Å / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0072精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JP4

1jp4


解像度: 1.8→19.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 2.207 / SU ML: 0.071 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.116 / ESU R Free: 0.114 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.189 1284 5.1 %RANDOM
Rwork0.144 ---
obs0.146 24052 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2311 0 31 251 2593
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0222403
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021586
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9061.9853271
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.06533906
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3395306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.6152596
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.50315411
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6341511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2378
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212659
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02443
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2391.51514
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.17622443
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4293889
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6854.5828
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.186 97 -
Rwork0.154 1747 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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