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- PDB-2wbd: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE(D-FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE-1- PHOSPH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wbd
タイトルFRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE(D-FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE-1- PHOSPHOHYDROLASE) (E.C.3.1.3.11) COMPLEXED WITH AN AMP SITE INHIBITOR
要素FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1
キーワードHYDROLASE / PHOSPHORIC MONOESTER / ALLOSTERIC ENZYME / CARBOHYDRATE METABOLISM / GLUCONEOGENESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to raffinose / sucrose biosynthetic process / cellular hypotonic salinity response / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / cellular response to magnesium ion / Gluconeogenesis / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 6-phosphate metabolic process ...cellular response to raffinose / sucrose biosynthetic process / cellular hypotonic salinity response / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / cellular response to magnesium ion / Gluconeogenesis / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / monosaccharide binding / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / negative regulation of glycolytic process / cellular hyperosmotic salinity response / regulation of gluconeogenesis / dephosphorylation / AMP binding / cellular response to cAMP / response to nutrient levels / gluconeogenesis / negative regulation of cell growth / cellular response to insulin stimulus / cellular response to xenobiotic stimulus / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 ...Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-RO5 / Fructose-1,6-bisphosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ruf, A. / Joseph, C. / Benz, J. / Fol, B. / Tetaz, T. / Kitas, E. / Mohr, P. / Kuhn, B. / Wessel, H.P. / Hebeisen, P. ...Ruf, A. / Joseph, C. / Benz, J. / Fol, B. / Tetaz, T. / Kitas, E. / Mohr, P. / Kuhn, B. / Wessel, H.P. / Hebeisen, P. / Haap, W. / Huber, W. / Alvarez Sanchez, R. / Paehler, A. / Bernadeau, A. / Gubler, M. / Schott, B. / Tozzo, E.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2010
タイトル: Sulfonylureido Thiazoles as Fructose-1,6-Bisphosphatase Inhibitors for the Treatment of Type-2 Diabetes.
著者: Kitas, E. / Mohr, P. / Kuhn, B. / Wessel, H.P. / Hebeisen, P. / Haap, W. / Ruf, A. / Benz, J. / Joseph, C. / Huber, W. / Alvarez Sanchez, R. / Paehler, A. / Bernadeau, A. / Gubler, M. / Schott, B. / Tozzo, E.
履歴
登録2009年2月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1
B: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1
C: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1
D: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1
E: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1
F: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1
G: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1
H: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)297,99816
ポリマ－294,8758
非ポリマー3,1228
水9,620534
1
A: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1
B: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1
C: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1
D: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,9998
ポリマ－147,4384
非ポリマー1,5614
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19180 Å2
ΔGint-133.6 kcal/mol
Surface area54870 Å2
手法PQS
2
E: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1
F: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1
G: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1
H: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,9998
ポリマ－147,4384
非ポリマー1,5614
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18780 Å2
ΔGint-93.3 kcal/mol
Surface area54460 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)66.842, 285.402, 83.552
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.57, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71G
81H

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1115A1 - 500
2115B1 - 500
3115C1 - 500
4115D1 - 500
5115E1 - 500
6115F1 - 500
7115G1 - 500
8115H1 - 500

-
要素

#1: タンパク質
FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE 1 / D-FRUCTOSE-1\ / 6-BISPHOSPHATE 1-PHOSPHOHYDROLASE 1 / FBPASE 1


分子量: 36859.418 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: LIVER / プラスミド: PET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P09467, fructose-bisphosphatase
#2: 化合物
ChemComp-RO5 / N-[(5-bromo-1,3-thiazol-2-yl)carbamoyl]-3-ethylbenzenesulfonamide


分子量: 390.276 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H12BrN3O3S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 534 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.68 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1M AMMONIUM ACETATE, 0.1M HEPES PH 7.0, 15% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9796
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 237087 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 1.95 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 8.28
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 1.95 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 98.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0070精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WBB

2wbb


解像度: 2.4→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.88 / SU B: 10.911 / SU ML: 0.249 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.417 / ESU R Free: 0.284 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27684 6014 5 %RANDOM
Rwork0.21987 ---
obs0.22276 114172 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.684 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.4 Å20 Å2-0.07 Å2
2---0.88 Å20 Å2
3----2.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19440 0 168 534 20142
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02219993
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3481.99927009
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.99852524
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.97324.264774
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.046153561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.44215102
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.23062
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02114774
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6021.512604
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.145220293
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.59337389
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6214.56716
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1268medium positional0.280.5
2B1268medium positional0.280.5
3C1268medium positional0.40.5
4D1268medium positional0.270.5
5E1268medium positional0.240.5
6F1268medium positional0.270.5
7G1268medium positional0.390.5
8H1268medium positional0.280.5
1A1173loose positional0.625
2B1173loose positional0.725
3C1173loose positional0.755
4D1173loose positional0.655
5E1173loose positional0.65
6F1173loose positional0.675
7G1173loose positional0.755
8H1173loose positional0.695
1A1268medium thermal2.022
2B1268medium thermal3.082
3C1268medium thermal4.212
4D1268medium thermal5.992
5E1268medium thermal5.412
6F1268medium thermal5.572
7G1268medium thermal2.92
8H1268medium thermal2.712
1A1173loose thermal2.5610
2B1173loose thermal3.3610
3C1173loose thermal4.3610
4D1173loose thermal6.0310
5E1173loose thermal5.4910
6F1173loose thermal5.5710
7G1173loose thermal3.1910
8H1173loose thermal3.2610
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.461 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 436 -
Rwork0.303 8339 -
obs--99.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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