[日本語] English
万見
- PDB-2w9s: Staphylococcus aureus S1:DHFR in complex with trimethoprim -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w9s
タイトルStaphylococcus aureus S1:DHFR in complex with trimethoprim
要素DIHYDROFOLATE REDUCTASE TYPE 1 FROM TN4003
キーワードOXIDOREDUCTASE / ANTIBIOTIC RESISTANCE / DHFR / NADP / TRIMETHOPRIM RESISTANCE / ONE-CARBON METABOLISM / METHOTREXATE RESISTANCE
機能・相同性
機能・相同性情報


response to methotrexate / dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / response to antibiotic / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / TRIMETHOPRIM / Dihydrofolate reductase type 1 from Tn4003
類似検索 - 構成要素
生物種STAPHYLOCOCCUS AUREUS (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Soutter, H.H. / Miller, J.R.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2009
タイトル: Structural Comparison of Chromosomal and Exogenous Dihydrofolate Reductase from Staphylococcus Aureus in Complex with the Potent Inhibitor Trimethoprim.
著者: Heaslet, H. / Harris, M. / Fahnoe, K. / Sarver, R. / Putz, H. / Chang, J. / Subramanian, C. / Barreiro, G. / Miller, J.R.
履歴
登録2009年1月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DIHYDROFOLATE REDUCTASE TYPE 1 FROM TN4003
B: DIHYDROFOLATE REDUCTASE TYPE 1 FROM TN4003
C: DIHYDROFOLATE REDUCTASE TYPE 1 FROM TN4003
D: DIHYDROFOLATE REDUCTASE TYPE 1 FROM TN4003
E: DIHYDROFOLATE REDUCTASE TYPE 1 FROM TN4003
F: DIHYDROFOLATE REDUCTASE TYPE 1 FROM TN4003
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,53721
ポリマ－111,0066
非ポリマー4,53115
水4,360242
1
A: DIHYDROFOLATE REDUCTASE TYPE 1 FROM TN4003
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6294
ポリマ－18,5011
非ポリマー1,1283
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: DIHYDROFOLATE REDUCTASE TYPE 1 FROM TN4003
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6294
ポリマ－18,5011
非ポリマー1,1283
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: DIHYDROFOLATE REDUCTASE TYPE 1 FROM TN4003
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6294
ポリマ－18,5011
非ポリマー1,1283
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: DIHYDROFOLATE REDUCTASE TYPE 1 FROM TN4003
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7912
ポリマ－18,5011
非ポリマー2901
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: DIHYDROFOLATE REDUCTASE TYPE 1 FROM TN4003
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9754
ポリマ－18,5011
非ポリマー4753
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: DIHYDROFOLATE REDUCTASE TYPE 1 FROM TN4003
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8833
ポリマ－18,5011
非ポリマー3822
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.242, 67.375, 115.249
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.00, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121

-
要素

#1: タンパク質
DIHYDROFOLATE REDUCTASE TYPE 1 FROM TN4003 / DEHYDROFOLATE REDUCTASE


分子量: 18500.988 Da / 分子数: 6 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: EXOGENOUS DRUG-RESISTANT VARIANT
由来: (組換発現) STAPHYLOCOCCUS AUREUS (黄色ブドウ球菌)
プラスミド: PDEST14 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13955, dihydrofolate reductase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 化合物
ChemComp-TOP / TRIMETHOPRIM / トリメトプリム


分子量: 290.318 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H18N4O3 / コメント: 抗生剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 49 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 131 TO ASP ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 49 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 131 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 49 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 131 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ASN 49 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ASN 131 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ASN 49 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ASN 131 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, ASN 49 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, ASN 131 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, ASN 49 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, ASN 131 TO ASP

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.93 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: 2.1 M MALIC ACID PH 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月20日 / 詳細: SI
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 122345 / % possible obs: 86.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 41.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→100 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 2.637 / SU ML: 0.081 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.123 / ESU R Free: 0.122 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23664 6110 5 %RANDOM
Rwork0.20197 ---
obs0.2037 116228 86.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.33 Å20 Å21.27 Å2
2---3.38 Å20 Å2
3---2.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7644 0 306 242 8192
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0218246
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5981.97611231
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7575956
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.84524.779408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.35151353
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9161536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.21224
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.026275
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.23539
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3250.25668
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.2498
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2470.2104
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2560.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0861.54857
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.07227774
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.16933833
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.9384.53457
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.801→1.848 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 217 -
Rwork0.27 3835 -
obs--38.76 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る