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- PDB-2w8t: SPT with PLP, N100C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w8t
タイトルSPT with PLP, N100C
要素SERINE PALMITOYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


serine C-palmitoyltransferase / sphingolipid metabolic process / acyltransferase activity / biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Aminotransferase, class-II, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-II pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...: / Aminotransferase, class-II, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-II pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Serine palmitoyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種SPHINGOMONAS PAUCIMOBILIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Raman, M.C.C. / Johnson, K.A. / Campopiano, D.J. / Naismith, J.H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: The External-Aldimine Form of Serine Palmitoyltranserase; Structural, Kinetic and Spectroscopic Analysis of the Wild-Type Enzyme and Hsan1 Mutant Mimics.
著者: Raman, M.C.C. / Johnson, K.A. / Yard, B.A. / Lowther, J. / Carter, L.G. / Naismith, J.H. / Campopiano, D.J.
履歴
登録2009年1月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月18日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE PALMITOYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2672
ポリマ－46,0201
非ポリマー2471
水8,629479
1
A: SERINE PALMITOYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: SERINE PALMITOYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,5334
ポリマ－92,0392
非ポリマー4942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area8870 Å2
ΔGint-76.5 kcal/mol
Surface area33060 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)75.180, 107.454, 88.825
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2023-

HOH

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要素

#1: タンパク質 SERINE PALMITOYLTRANSFERASE / SPT


分子量: 46019.594 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-420 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SPHINGOMONAS PAUCIMOBILIS (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93UV0
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 479 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 100 TO CYS
Has protein modificationN
配列の詳細C-TER HIS TAG. ENGINEERED MUTATION AT N100C

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.78 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→29 Å / Num. obs: 94021 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 1.25→1.28 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0070精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.25→29.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.968 / SU B: 1.29 / SU ML: 0.026 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.045 / ESU R Free: 0.041 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES RESIDUAL ONLY. THE C-TERMINUS IS DISORDERED, BUT OXT IS USED TO MODEL LAST ORDERED ATOM
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.165 4935 5 %RANDOM
Rwork0.149 ---
obs0.15 94021 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 3.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.06 Å20 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→29.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2994 0 15 479 3488
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0223113
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022083
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1851.9734227
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82735100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.325414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.04923.71124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.53915529
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8821519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2482
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213505
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02626
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5041.51985
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.88423186
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.54231128
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4634.51032
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr0.62535196
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free2.1583479
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded0.81735130
LS精密化 シェル解像度: 1.25→1.28 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.249 353
Rwork0.221 6871
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.78472.48142.57498.28318.74619.3-0.03010.00420.01370.19210.1659-0.05010.25380.2486-0.13590.21950.0196-0.00170.1792-0.0170.1074-13.4587.57743.579
20.38250.00230.09540.26950.05561.0722-0.0144-0.04670.0530.0363-0.00530.0087-0.0902-0.00780.01960.03950.0015-0.00620.0372-0.00540.0562.80929.51128.59
30.3619-0.17170.14430.8918-0.09750.37970.0092-0.023-0.07240.0488-0.0131-0.04810.10660.06690.00380.0640.01250.00460.06130.00240.057616.7648.33725.737
40.43160.14780.35430.1256-0.04511.59080.00450.03880.00180.02990.0132-0.02580.02070.208-0.01770.03510.01650.00230.0555-0.010.060113.31922.91230.12
51.0508-0.08340.24010.78340.07161.18650.0317-0.1264-0.09560.0415-0.02140.06450.1257-0.0259-0.01040.06880.0008-0.01370.0765-0.00390.0697.25119.33250.552
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A23 - 43
2X-RAY DIFFRACTION2A44 - 115
3X-RAY DIFFRACTION3A116 - 281
4X-RAY DIFFRACTION3A1265
5X-RAY DIFFRACTION4A282 - 340
6X-RAY DIFFRACTION5A341 - 419

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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