PDB-3euc: Crystal structure of histidinol-phosphate aminotransferase (YP_29...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 3euc

タイトル

Crystal structure of histidinol-phosphate aminotransferase (YP_297314.1) from RALSTONIA EUTROPHA JMP134 at 2.05 A resolution

要素

Histidinol-phosphate aminotransferase 2

キーワード

TRANSFERASE / YP_297314.1 / histidinol-phosphate aminotransferase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 / Amino-acid biosynthesis / Aminotransferase / Histidine biosynthesis / Pyridoxal phosphate / Aminotransferase class I and II

機能・相同性

機能・相同性情報

histidinol-phosphate transaminase / histidinol-phosphate transaminase activity / L-histidine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能

生物種

Ralstonia eutropha JMP134 (バクテリア)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

多波長異常分散 / 解像度: 2.05 Å

データ登録者

Joint Center for Structural Genomics (JCSG)

引用

ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of histidinol-phosphate aminotransferase (YP_297314.1) from RALSTONIA EUTROPHA JMP134 at 2.05 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)

履歴

登録	2008年10月9日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2008年11月11日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2011年7月13日	Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.2	2017年10月25日	Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.3	2019年7月24日	Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description カテゴリ: software / struct_conn Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.4	2023年2月1日	Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	3euc.cif.gz	159.2 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb3euc.ent.gz	129.1 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	3euc.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	3euc_validation.pdf.gz	475.8 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	3euc_full_validation.pdf.gz	487.8 KB	表示
XML形式データ	3euc_validation.xml.gz	31.2 KB	表示
CIF形式データ	3euc_validation.cif.gz	46 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eu/3euc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eu/3euc	HTTPS FTP

-
関連構造データ

類似構造データ	6rcg-1 2cjd-1 1peo-d 5na6-d 7bxq-d 4wya-1 2dgn-1 1s4f-2 1pem-d 1mez-1 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索
その他のデータベース	TargetDB: 391227

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI

登録構造単位

A: Histidinol-phosphate aminotransferase 2

B: Histidinol-phosphate aminotransferase 2

ヘテロ分子

82.9 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体
根拠: gel filtration

単位格子

Length a, b, c (Å)	76.579, 93.433, 111.341
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number	19
Space group name H-M	P2₁2₁2₁

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン:

ID	Ens-ID	詳細
1	1	A
2	1	B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 5

Dom-ID	Component-ID	Auth asym-ID	Label asym-ID	Auth seq-ID	Label seq-ID
1	1	A	A	32 - 118	32 - 118
2	1	B	B	32 - 118	32 - 118
1	2	A	A	131 - 251	131 - 251
2	2	B	B	131 - 251	131 - 251
1	3	A	A	256 - 366	256 - 366
2	3	B	B	256 - 366	256 - 366

詳細

AUTHORS STATE THAT SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION

#1: タンパク質	Histidinol-phosphate aminotransferase 2 / Imidazole acetol-phosphate transaminase 2 分子量: 40453.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現由来: (組換発現) Ralstonia eutropha JMP134 (バクテリア) 遺伝子: YP_297314.1, hisC2, Reut_A3110 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q46WL3, histidinol-phosphate transaminase
#2: 化合物	ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO₄
#3: 化合物	ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル分子量: 92.094 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₃H₈O₃
#4: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 378 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
配列の詳細	THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.46 Å³/Da / 溶媒含有率: 50.03 %
結晶化	温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4 詳細: 0.8M (NH4)2SO4, 0.1M Citrate pH 4.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

SSRL

/ ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97934

検出器

タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月11日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror

放射

モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

ID	波長 (Å)	相対比
1	0.91837	1
2	0.97934	1

反射

解像度: 2.05→29.988 Å / Num. obs: 50845 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.6 % / B_iso Wilson estimate: 30.759 Å² / R_merge(I) obs: 0.102 / R_sym value: 0.102 / Net I/σ(I): 8.8

反射シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	Mean I/σ(I) obs	Num. measured all	Num. unique all	R_sym value	% possible all
2.05-2.1	3.6	0.758	1.6	13492	3708	0.758	100
2.1-2.16	3.6	0.659	1.8	13078	3608	0.659	100
2.16-2.22	3.6	0.567	2.2	12781	3523	0.567	100
2.22-2.29	3.6	0.465	2.6	12342	3410	0.465	100
2.29-2.37	3.6	0.371	3.2	12186	3348	0.371	100
2.37-2.45	3.6	0.305	3.9	11595	3201	0.305	100
2.45-2.54	3.6	0.257	4.6	11265	3100	0.257	100
2.54-2.65	3.6	0.217	5.5	10937	3017	0.217	100
2.65-2.76	3.6	0.19	6.2	10298	2844	0.19	100
2.76-2.9	3.6	0.16	7.7	9933	2749	0.16	100
2.9-3.06	3.6	0.124	9.7	9549	2651	0.124	100
3.06-3.24	3.6	0.101	12.2	8899	2471	0.101	100
3.24-3.47	3.6	0.083	14.5	8500	2366	0.083	100
3.47-3.74	3.6	0.066	17.1	7862	2189	0.066	100
3.74-4.1	3.6	0.053	20	7241	2022	0.053	100
4.1-4.58	3.6	0.047	22.2	6591	1845	0.047	100
4.58-5.29	3.5	0.057	22.8	5773	1648	0.057	100
5.29-6.48	3.4	0.062	23.4	4796	1396	0.062	100
6.48-9.17	3.4	0.042	26.6	3776	1121	0.042	99.9
9.17-29.99	3.1	0.036	27.4	1966	628	0.036	96.7

-
位相決定

位相決定	手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
REFMAC	5.2.0019	精密化
PHENIX		精密化
SHELX		位相決定
MolProbity	3beta29	モデル構築
SCALA	3.2.5	データスケーリング
PDB_EXTRACT	3.006	データ抽出
MOSFLM		データ削減
SHARP		位相決定

精密化

構造決定の手法:

多波長異常分散 / 解像度: 2.05→29.988 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.958 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.936 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU B: 11.551 / SU ML: 0.154 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.174
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.237	2572	5.1 %	RANDOM
R_work	0.194	-	-	-
obs	0.196	50789	99.94 %	-

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK

原子変位パラメータ

B_iso max: 99.3 Å² / B_iso mean: 51.396 Å² / B_iso min: 26.89 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	4.16 Å²	0 Å²	0 Å²
2-	-	-1.81 Å²	0 Å²
3-	-	-	-2.35 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.05→29.988 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	5358	0	119	378	5855

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.016	0.022	5669
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d	0.004	0.02	3790
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.671	1.993	7715
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg	1.388	3	9257
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	3.594	5	748
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	32.014	23.509	228
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	10.951	15	896
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	16.371	15	47
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.092	0.2	892
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.006	0.02	6315
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other	0.002	0.02	1100
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined	0.174	0.2	1099
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_other	0.142	0.2	3957
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined	0.148	0.2	2725
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_other	0.072	0.2	2905
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined	0.1	0.2	345
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_refined	0.208	0.2	20
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_other	0.178	0.2	49
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_refined	0.109	0.2	20
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	1.257	2	4189
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other	0.284	2	1457
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	1.88	4	5838
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	3.733	6	2150
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it	4.643	8	1862

Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数	タイプ	Rms dev position (Å)	Weight position
1802	MEDIUM POSITIONAL	0.37	0.5
1853	LOOSE POSITIONAL	0.61	5
1802	MEDIUM THERMAL	1.09	2
1853	LOOSE THERMAL	2.14	10

LS精密化シェル

解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.315	179	-
R_work	0.286	3523	-
all	-	3702	-
obs	-	-	100 %

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	0.2412	0.1166	0.4226	0.6369	0.2698	0.7481	-0.0182	0.0653	-0.0112	-0.1065	0.0007	-0.085	-0.0115	0.1037	0.0176	-0.1558	-0.0186	0.0034	0.0019	0.0087	-0.0078	61.196	50.578	-0.427
2	0.1925	-0.2747	0.2222	1.0073	-0.1952	0.4969	0.0385	0.0556	0.0381	-0.1114	-0.0709	-0.069	-0.0343	0.071	0.0324	-0.1802	0.0015	0.0071	-0.0293	0.009	-0.0141	76.391	33.96	19.53

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	A	2 - 366
2	X-RAY DIFFRACTION	2	B	0 - 58
3	X-RAY DIFFRACTION	2	B	67 - 365

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

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