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- PDB-2w8s: CRYSTAL STRUCTURE OF A catalytically promiscuous PHOSPHONATE MONO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w8s
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A catalytically promiscuous PHOSPHONATE MONOESTER HYDROLASE FROM Burkholderia caryophylli
要素PHOSPHONATE MONOESTER HYDROLASE
キーワードHYDROLASE / FORMYLGLYCINE / PHOSPHODIESTERASE / ALKALINE PHOSPHATASE SUPERFAMILY / CATALYTIC PROMISCUITY / PHOSPHONATE MONOESTER HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 硫酸エステル加水分解酵素 / sulfuric ester hydrolase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / metal ion binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3360 / N-sulphoglucosamine sulphohydrolase, C-terminal / Sulfatase, N-terminal / Sulfatase / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular ...: / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3360 / N-sulphoglucosamine sulphohydrolase, C-terminal / Sulfatase, N-terminal / Sulfatase / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Multifunctional alkaline phosphatase superfamily protein PehA
類似検索 - 構成要素
生物種BURKHOLDERIA CARYOPHYLLI (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Jonas, S. / van Loo, B. / Hyvonen, M. / Hollfelder, F.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: An Efficient, Multiply Promiscuous Hydrolase in the Alkaline Phosphatase Superfamily.
著者: Van Loo, B. / Jonas, S. / Babtie, A.C. / Benjdia, A. / Berteau, O. / Hyvonen, M. / Hollfelder, F.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: A New Member of the Alkaline Phosphatase Superfamily with a Formylglycine Nucleophile: Structural and Kinetic Characterisation of a Phosphonate Monoester Hydrolase/Phosphodiesterase ...タイトル: A New Member of the Alkaline Phosphatase Superfamily with a Formylglycine Nucleophile: Structural and Kinetic Characterisation of a Phosphonate Monoester Hydrolase/Phosphodiesterase from Rhizobium Leguminosarum.
著者: Jonas, S. / Van Loo, B. / Hyvonen, M. / Hollfelder, F.
履歴
登録2009年1月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS ... SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHONATE MONOESTER HYDROLASE
B: PHOSPHONATE MONOESTER HYDROLASE
C: PHOSPHONATE MONOESTER HYDROLASE
D: PHOSPHONATE MONOESTER HYDROLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)246,40723
ポリマ－244,8814
非ポリマー1,52619
水14,736818
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19900 Å2
ΔGint-112 kcal/mol
Surface area65160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.700, 200.100, 211.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22C
13D
23C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / End auth comp-ID: HIS / End label comp-ID: HIS / Refine code: 6

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ARGARGAA3 - 51432 - 543
21ARGARGCC3 - 51432 - 543
12THRTHRBB2 - 51431 - 543
22THRTHRCC2 - 51431 - 543
13THRTHRDD2 - 51431 - 543
23THRTHRCC2 - 51431 - 543

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.7909, 0.5932, 0.1501), (0.597, 0.6941, 0.4023), (0.1345, 0.4078, -0.9031)29.54, -29.05, 78.35
2given(0.7983, -0.5979, -0.07245), (-0.598, -0.8012, 0.02249), (-0.07149, 0.02537, -0.9971)9.738, 19, 88.29
3given(-0.9982, 0.02551, -0.05386), (0.000287, -0.9017, -0.4323), (-0.0596, -0.4316, 0.9001)45.16, 26.31, 7.373

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
PHOSPHONATE MONOESTER HYDROLASE


分子量: 61220.293 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: AT POSITION 57 OF THE PROTEIN CHAINS A, B, C, D. BOTH CYS AND FGL ARE PRESENT AT 0.80 AND 0.20 OCCUPANCIES, RESPECTIVELY.
由来: (組換発現) BURKHOLDERIA CARYOPHYLLI (バクテリア)
株: BG2952 / プラスミド: PASK-IBA5PLUS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q45087

-
非ポリマー , 5種, 837分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 818 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細2-AMINOPROPANEDIOIC ACID (FGL): THE MODIFICATION IS INCOMPLETE. ZINC ION (ZN): NATURE AND OCCUPANCY ...2-AMINOPROPANEDIOIC ACID (FGL): THE MODIFICATION IS INCOMPLETE. ZINC ION (ZN): NATURE AND OCCUPANCY OF THE METAL IONS WERE DETERMINED BY MICROPIXE. FE (III) ION (FE): NATURE AND OCCUPANCY OF THE METAL IONS WERE DETERMINED BY MICROPIXE.
配列の詳細RESIDUES 1-29 IN THE PROTEIN SEQUENCE ORIGINATE FROM THE STREP-TAG AND LINKER. AT POSITION 57 OF ...RESIDUES 1-29 IN THE PROTEIN SEQUENCE ORIGINATE FROM THE STREP-TAG AND LINKER. AT POSITION 57 OF THE PROTEIN CHAINS A, B, C, D. BOTH CYS AND FGL ARE PRESENT AT 0.80 AND 0.20 OCCUPANCIES, RESPECTIVELY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.8 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES PH 6.5, 20 % (W/V) PEG 5000 MME, 0.3 M (NH4)2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年11月4日 / 詳細: CONFOCAL MAXFLUX
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→48.62 Å / Num. obs: 96059 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 11.49
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 2.52 / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0070精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VQR

2vqr


解像度: 2.4→48.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 20.292 / SU ML: 0.2 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.395 / ESU R Free: 0.255 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES - RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 4887 5.1 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.185 91070 98.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.76 Å20 Å20 Å2
2---1.25 Å20 Å2
3---0.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→48.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16358 0 67 818 17243
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.02116881
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0211596
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5541.95522942
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.122327901
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.55852045
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.50523.023860
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.357152594
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.67115147
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.22392
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02119051
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023682
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6261.510258
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.169216494
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.84936623
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9224.56447
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A6929loose positional0.275
12C6929loose positional0.275
21B6974loose positional0.265
22C6974loose positional0.265
31D6950loose positional0.265
32C6950loose positional0.265
11A6929loose thermal2.2210
12C6929loose thermal2.2210
21B6974loose thermal1.7710
22C6974loose thermal1.7710
31D6950loose thermal1.6110
32C6950loose thermal1.6110
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.353 303
Rwork0.298 6312
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.13410.1526-0.10460.5961-0.46340.56280.1484-0.06880.06990.3402-0.04580.177-0.27780.1336-0.10260.282-0.09610.14990.1373-0.04040.092327.121920.219670.8677
20.18280.11-0.0660.331-0.10750.51970.0279-0.0280.0260.060.02350.18030.04210.0612-0.05150.0450.00520.06180.05840.01850.144114.3428-22.571660.6711
30.13150.0706-0.07720.6002-0.07220.25270.0692-0.00870.0368-0.00550.0170.1482-0.03240.0637-0.08630.0382-0.01230.00890.0729-0.02150.082830.454229.621226.1255
40.15210.0838-0.12390.4958-0.14420.20820.00120.00740.0021-0.19640.05630.21240.07720.014-0.05750.1072-0.01-0.10410.0837-0.0050.113814.1884-11.884416.3087
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 514
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 514
3X-RAY DIFFRACTION3C2 - 514
4X-RAY DIFFRACTION4D2 - 514

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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