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- PDB-2w0v: Crystal structure of Glmu from Haemophilus influenzae in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w0v
タイトルCrystal structure of Glmu from Haemophilus influenzae in complex with quinazoline inhibitor 1
要素GLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / PEPTIDOGLYCAN SYNTHESIS / GLMU / BACTERIAL / INHIBITOR / MAGNESIUM / CELL SHAPE / ACTIVE SITE / METAL-BINDING / CELL WALL BIOGENESIS/DEGRADATION / MULTIFUNCTIONAL ENZYME / NUCLEOTIDYLTRANSFERASE / ACYLTRANSFERASE / URIDYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape ...glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Hexapeptide repeat / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Hexapeptide repeat / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LZR / TRIETHYLENE GLYCOL / Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種HAEMOPHILUS INFLUENZAE (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Mochalkin, I. / Melnick, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Discovery and Initial Sar of Quinazoline Inhibitors of Glmu from Haemophilus Influenzae
著者: Melnick, M. / Mochalkin, I. / Lightle, S. / Narasimhan, L. / Mcdowell, L. / Sarver, R.
履歴
登録2008年10月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,86411
ポリマ－49,3461
非ポリマー1,51710
水5,098283
1
A: GLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,59133
ポリマ－148,0383
非ポリマー4,55230
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
Buried area17710 Å2
ΔGint-239.4 kcal/mol
Surface area55470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.821, 108.821, 326.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2058-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 GLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE N-ACETYLTRANSFERASE / N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE


分子量: 49346.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HAEMOPHILUS INFLUENZAE (インフルエンザ菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P43889, glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 293分子

#2: 化合物 ChemComp-LZR / 6-(CYCLOPROP-2-EN-1-YLMETHOXY)-2-[6-(CYCLOPROPYLMETHYL)-5-OXO-3,4,5,6-TETRAHYDRO-2,6-NAPHTHYRIDIN-2(1H)-YL]-7-METHOXYQUINAZOLIN-4(3H)-ONE


分子量: 446.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H26N4O4
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.55 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 1.7 M AMMONIUM SULFATE, 2% PEG 400, 0.1M MES PH 5.4-6.1.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 46320 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.52 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 22.36
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.47 / % possible all: 87.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2V0H

2v0h


解像度: 1.99→111.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 3.138 / SU ML: 0.089 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.151 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 2352 5.1 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.2 43967 90.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.87 Å20.43 Å20 Å2
2--0.87 Å20 Å2
3----1.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→111.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3415 0 96 283 3794
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0213562
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023270
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1111.9764823
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.71537620
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7435449
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2553
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023930
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02631
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1850.2569
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2230.23620
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0770.22153
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1150.2207
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1360.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2880.2141
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1260.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4691.52218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.90323573
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.39631344
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4524.51244
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.99→2.04 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.23 167
Rwork0.228 2956
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 70.2152 Å / Origin y: 42.1534 Å / Origin z: 18.9977 Å
111213212223313233
T0.0064 Å2-0.0023 Å2-0.0036 Å2-0.0008 Å20.0016 Å2--0.0213 Å2
L0.1902 °20.0222 °20.1716 °2-0.0128 °20.0162 °2--0.2641 °2
S0.0011 Å °-0.029 Å °0.0041 Å °0.0023 Å °-0.0029 Å °-0.0126 Å °-0.0228 Å °-0.0125 Å °0.0018 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 234
2X-RAY DIFFRACTION1A235 - 251
3X-RAY DIFFRACTION1A252 - 453

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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