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- PDB-2w0s: Crystal structure of vaccinia virus thymidylate kinase bound to b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w0s
タイトルCrystal structure of vaccinia virus thymidylate kinase bound to brivudin-5'-monophosphate
要素THYMIDYLATE KINASE
キーワードTRANSFERASE / NUCLEOTIDE BIOSYNTHESIS / ATP-BINDING / NUCLEOTIDE-BINDING / KINASE / POXVIRUS / TMP KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dTMP kinase / thymidylate kinase activity / dTDP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Thymidylate kinase, conserved site / Thymidylate kinase signature. / Thymidylate kinase / Thymidylate kinase-like domain / Thymidylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BVP / Thymidylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種VACCINIA VIRUS COPENHAGEN (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.918 Å
データ登録者Caillat, C. / Topalis, D. / Agrofoglio, L.A. / Pochet, S. / Balzarini, J. / Deville-Bonne, D. / Meyer, P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: Crystal Structure of Poxvirus Thymidylate Kinase: An Unexpected Dimerization Has Implications for Antiviral Therapy
著者: Caillat, C. / Topalis, D. / Agrofoglio, L.A. / Pochet, S. / Balzarini, J. / Deville-Bonne, D. / Meyer, P.
履歴
登録2008年10月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月20日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDYLATE KINASE
B: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,01611
ポリマ－46,4872
非ポリマー1,5299
水1086
1
A: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子

B: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,01611
ポリマ－46,4872
非ポリマー1,5299
水362
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation2_454-x-1/2,-y,z-1/21
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4210 Å2
ΔGint-97.22 kcal/mol
Surface area17550 Å2
手法PISA
2
A: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子

B: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,01611
ポリマ－46,4872
非ポリマー1,5299
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1/2,-y,z+1/21
Buried area4040 Å2
ΔGint-92.05 kcal/mol
Surface area17710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.370, 78.350, 95.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 2:60 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 2:60 )
112CHAIN A AND (RESSEQ 64:204 )
212CHAIN B AND (RESSEQ 64:204 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2
詳細THIS ENTRY CONTAINS A SECONDARY BVP (BVP 1209) BINDING SITE THAT IS PRESENT AT THE DIMERIC INTERFACE.

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要素

#1: タンパク質 THYMIDYLATE KINASE / DTMP KINASE


分子量: 23243.582 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) VACCINIA VIRUS COPENHAGEN (ウイルス)
プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) ROSETTA PLYSS / 参照: UniProt: P68693, dTMP kinase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-BVP / (E)-5-(2-BROMOVINYL)-2'-DEOXYURIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / BVDU-MP / BVdUMP


タイプ: DNA linking / 分子量: 413.115 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H14BrN2O8P
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.5 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 24% PEG 2000 MME, 100 MM TRIS-HCL PH 8.5, 5 MM MGCL2, 28 MM BVDU

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9198
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9198 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.92→49.75 Å / Num. obs: 69977 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 41.23 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.92→3.07 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2V54

2v54


解像度: 2.918→36.852 Å / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 29.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2828 1843 10.11 %
Rwork0.2124 --
obs0.2196 18237 99.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 24.359 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.6175 Å20 Å2-0 Å2
2--19.3659 Å20 Å2
3----11.7485 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.918→36.852 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3230 0 83 6 3319
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013388
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3614581
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.7821253
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082512
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005574
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A466X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B466X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.052
21A1132X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B1132X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.052
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9177-2.99650.38971330.3071218X-RAY DIFFRACTION96
2.9965-3.08460.3241440.27731270X-RAY DIFFRACTION100
3.0846-3.18420.2851360.25721249X-RAY DIFFRACTION100
3.1842-3.29790.33691430.24151269X-RAY DIFFRACTION100
3.2979-3.42980.35161440.24181286X-RAY DIFFRACTION100
3.4298-3.58580.34581410.23491255X-RAY DIFFRACTION100
3.5858-3.77470.34751430.21041271X-RAY DIFFRACTION100
3.7747-4.01090.28281410.21071267X-RAY DIFFRACTION100
4.0109-4.32020.22771420.18711256X-RAY DIFFRACTION100
4.3202-4.75410.24491440.15771257X-RAY DIFFRACTION100
4.7541-5.44020.22191460.16121269X-RAY DIFFRACTION100
5.4402-6.84680.2531440.19081276X-RAY DIFFRACTION100
6.8468-36.85470.22951420.1781251X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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