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万見
- PDB-2vwd: Nipah Virus Attachment Glycoprotein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vwd
タイトルNipah Virus Attachment Glycoprotein
要素HEMAGGLUTININ-NEURAMINIDASE
キーワードHYDROLASE / TRANSMEMBRANE / VIRAL ATTACHMENT / ENVELOPE PROTEIN / PARAMYXOVIRUS / SIGNAL-ANCHOR / HEMAGGLUTININ / NIV / HEV / NIPAH / HEV-G / VIRUS / NIV-G / HENDRA / VIRION / MEMBRANE / HENIPAVIRUS / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane fusion involved in viral entry into host cell / exo-alpha-sialidase activity / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Haemagglutinin-neuraminidase / Haemagglutinin/haemagglutinin-neuraminidase, paramyxovirus / Haemagglutinin-neuraminidase / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GAMMA-BUTYROLACTONE / Glycoprotein G
類似検索 - 構成要素
生物種Nipah virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Bowden, T.A. / Crispin, M. / Harvey, D.J. / Aricescu, A.R. / Grimes, J.M. / Jones, E.Y. / Stuart, D.I.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2008
タイトル: Crystal Structure and Carbohydrate Analysis of Nipah Virus Attachment Glycoprotein: A Template for Antiviral and Vaccine Design.
著者: Bowden, T.A. / Crispin, M. / Harvey, D.J. / Aricescu, A.R. / Grimes, J.M. / Jones, E.Y. / Stuart, D.I.
履歴
登録2008年6月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年2月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line ..._entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEMAGGLUTININ-NEURAMINIDASE
B: HEMAGGLUTININ-NEURAMINIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,36522
ポリマ－94,3932
非ポリマー2,97220
水10,413578
1
A: HEMAGGLUTININ-NEURAMINIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,81912
ポリマ－47,1971
非ポリマー1,62311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: HEMAGGLUTININ-NEURAMINIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,54610
ポリマ－47,1971
非ポリマー1,3499
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)71.633, 86.936, 82.903
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.32, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B
13A
23B
14A
24B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASNASNSERSERAA187 - 2045 - 22
21ASNASNSERSERBB187 - 2045 - 22
12CYSCYSARGARGAA216 - 23634 - 54
22CYSCYSARGARGBB216 - 23634 - 54
13SERSERVALVALAA245 - 57863 - 396
23SERSERVALVALBB245 - 57863 - 396
14LYSLYSTHRTHRAA591 - 602409 - 420
24LYSLYSTHRTHRBB591 - 602409 - 420

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

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要素

#1: タンパク質 HEMAGGLUTININ-NEURAMINIDASE / NIV-G


分子量: 47196.676 Da / 分子数: 2 / 断片: RECEPTOR-BINDING DOMAIN, RESIDUES 183-602 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nipah virus (ウイルス) / 解説: SYNTHETICALLY OPTIMIZED CDNA (GENEART) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9IH62
#2: 化合物
ChemComp-GBL / GAMMA-BUTYROLACTONE / DIHYDROFURAN-2(3H)-ONE / γ-ブチロラクトン


分子量: 86.089 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O2
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 578 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE (NAG): N-ACETYLGLUCOSAMINE LINKAGES OBSERVED IN ASN306 ASN378 ASN417 ASN481 ASN529

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: 20% (V/V) PEG 6000, 0.1 M MES PH 6.0, 0.1 M LICL AND 0.1 M GAMMA-BUTYLACTONE 18%

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データ収集

回折平均測定温度: 77.2 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月28日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→40 Å / Num. obs: 45810 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.87 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VSM

2vsm


解像度: 2.25→39.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 9.41 / SU ML: 0.131 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.281 / ESU R Free: 0.207 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 2323 5.1 %RANDOM
Rwork0.172 ---
obs0.175 43463 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.39 Å20 Å20.08 Å2
2--0.86 Å20 Å2
3----1.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→39.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6510 0 190 578 7278
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0226878
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024682
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2091.9879367
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8393.00611283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3345818
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.13824.415299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.018151114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8751535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.21055
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.027645
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021328
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1750.21057
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1840.24941
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1710.23226
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0930.23599
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.2475
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1470.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1590.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1320.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6421.55358
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.70526743
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.98833246
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6114.52624
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1243medium positional0.390.5
2286medium positional0.260.5
34512medium positional0.310.5
4166medium positional0.080.5
1243medium thermal0.132
2286medium thermal0.282
34512medium thermal0.352
4166medium thermal0.152
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.31 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.235 167
Rwork0.187 3152
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.377-0.1513-0.84241.11270.69783.0402-0.02190.03730.01310.0187-0.01520.0334-0.109-0.02420.0371-0.13310.0204-0.0034-0.1480.0077-0.1327-25.791-17.338-24.108
22.1798-0.2682-0.0510.9297-0.24791.4698-0.06570.25170.0489-0.09490.03790.06830.0356-0.12910.0278-0.1096-0.03320.0113-0.0847-0.015-0.1278-56.78917.441-19.931
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A188 - 602
2X-RAY DIFFRACTION2B188 - 602

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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