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- PDB-2vt1: Crystal structure of the cytoplasmic domain of Spa40, the specifi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vt1
タイトルCrystal structure of the cytoplasmic domain of Spa40, the specificity switch for the Shigella flexneri Type III Secretion System
要素(SURFACE PRESENTATION OF ANTIGENS PROTEIN SPAS) x 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / SHIGELLA FLEXNERI / SPECIFICITY SWITCH / VIRULENCE / TRANSMEMBRANE / INNER MEMBRANE / FLHB / YSCU / T3SS / SPA40 / PLASMID / MEMBRANE / TYPE III SECRETION SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


protein secretion / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
secretion proteins EscU / name from scop / Type III exporter system, secretion apparatus protein BsaZ / Type III secretion system substrate exporter / Type III secretion system substrate exporter, C-terminal / FlhB HrpN YscU SpaS Family / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Surface presentation of antigens protein SpaS
類似検索 - 構成要素
生物種SHIGELLA FLEXNERI (フレクスナー赤痢菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Deane, J.E. / Graham, S.C. / Mitchell, E.P. / Flot, D. / Johnson, S. / Lea, S.M.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2008
タイトル: Crystal Structure of Spa40, the Specificity Switch for the Shigella Flexneri Type III Secretion System
著者: Deane, J.E. / Graham, S.C. / Mitchell, E.P. / Flot, D. / Johnson, S. / Lea, S.M.
履歴
登録2008年5月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SURFACE PRESENTATION OF ANTIGENS PROTEIN SPAS
B: SURFACE PRESENTATION OF ANTIGENS PROTEIN SPAS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2852
ポリマ－17,2852
非ポリマー00
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2560 Å2
ΔGint-24.9 kcal/mol
Surface area7250 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)25.035, 30.753, 32.099
Angle α, β, γ (deg.)102.52, 110.97, 94.30
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 SURFACE PRESENTATION OF ANTIGENS PROTEIN SPAS / SPA40 PROTEIN / SPA40


分子量: 6394.362 Da / 分子数: 1 / 断片: CYTOPLASMIC DOMAIN, RESIDUES 207-257 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A SINGLE CHAIN OF THE CYTOPLASMIC DOMAIN OF SPA40 IS PRESENT, HAVING UNDERGONE AN AUTO-CLEAVAGE EVENT BETWEEN N257 AND P258 TO FORM TWO CHAINS
由来: (組換発現) SHIGELLA FLEXNERI (フレクスナー赤痢菌)
プラスミド: PET-28B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P0A1M8
#2: タンパク質 SURFACE PRESENTATION OF ANTIGENS PROTEIN SPAS / SPA40 PROTEIN / SPA40


分子量: 10890.471 Da / 分子数: 1 / 断片: CYTOPLASMIC DOMAIN, RESIDUES 258-342 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A SINGLE CHAIN OF THE CYTOPLASMIC DOMAIN OF SPA40 IS PRESENT, HAVING UNDERGONE AN AUTO-CLEAVAGE EVENT BETWEEN N257 AND P258 TO FORM TWO CHAINS
由来: (組換発現) SHIGELLA FLEXNERI (フレクスナー赤痢菌)
プラスミド: PET-28B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P0A1M8
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CYTOPLASMIC DOMAIN (207-342). N-TERMINAL START CODON AND C-TERMINAL HIS-TAG (SEQUENCE LEHHHHHH) IS ADDED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 26.55 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: SITTING DROPS CONTAINING 200 NL PROTEIN (3.3 MG/ML IN 20 MM TRIS PH 8.0, 500 MM NACL) AND 200 NL RESERVOIR SOLUTION (0.1M HEPES PH7.0, 0.2M NH4CL AND 20% PEG W/V 6000) WERE EQUILIBRATED ...詳細: SITTING DROPS CONTAINING 200 NL PROTEIN (3.3 MG/ML IN 20 MM TRIS PH 8.0, 500 MM NACL) AND 200 NL RESERVOIR SOLUTION (0.1M HEPES PH7.0, 0.2M NH4CL AND 20% PEG W/V 6000) WERE EQUILIBRATED AGAINST 100 UL RESERVOIRS AT 20 C. CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED IN RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED WITH 25% (V/V) GLYCEROL. THE ASYMMETRIC UNIT VOLUME IS NOT SUFFICIENT TO ACCOMMODATE THE ENTIRE SPA40 CONSTRUCT. WE ASSUME THAT THE PROTEIN HAS UNDERGONE SOME PROTEOLYSIS ADDITIONAL TO THE SELF-CLEAVAGE BETWEEN RESIDUES 257 AND 258, REMOVING EITHER THE DISORDERED N-TERMINUS OR THE C-TERMINAL HIS TAG. THE SOLVENT CONTENT QUOTED IS FOR RESIDUE 237 TO THE END OF THE CONSTRUCT.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0401
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月13日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0401 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 5433 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 21.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 3.8
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 93.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0077精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3BZL WITH SIDECHAINS MUTATED TO SER

3bzl


解像度: 2→29.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 5.042 / SU ML: 0.135 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.251 / ESU R Free: 0.19 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES HAVE BEEN REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 252 4.6 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.18 5181 93.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.29 Å2-0.4 Å2-1.06 Å2
2--1.11 Å20.92 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数806 0 0 29 835
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.022825
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02549
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1051.9671123
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.75231351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.85102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.30924.24233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.84615145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.76154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2137
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021888
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.02155
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.0310.2158
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.0480.2517
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined00.2404
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other00.2431
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0950.223
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0920.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2350.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1010.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.212515
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2113841
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2734310
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3856281
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.292 20
Rwork0.267 414

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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