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万見
- PDB-2vo9: CRYSTAL STRUCTURE OF THE ENZYMATICALLY ACTIVE DOMAIN OF THE LISTE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vo9
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE ENZYMATICALLY ACTIVE DOMAIN OF THE LISTERIA MONOCYTOGENES BACTERIOPHAGE 500 ENDOLYSIN PLY500
要素L-ALANYL-D-GLUTAMATE PEPTIDASE
キーワードHYDROLASE / CELL WALL BIOGENESIS/DEGRADATION / SECRETED / CELL WALL
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / cell wall organization / peptidase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
PSA endolysin, cell wall binding domain / PSA endolysin C-terminal cell wall binding domain / Peptidase M15C / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase / Muramoyl-pentapeptide Carboxypeptidase; domain 2 - #10 / Muramoyl-pentapeptide Carboxypeptidase; domain 2 / Hedgehog signalling/DD-peptidase zinc-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L-alanyl-D-glutamate peptidase
類似検索 - 構成要素
生物種BACTERIOPHAGE A500 (ファージ)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Korndoerfer, I.P. / Kanitz, A. / Skerra, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2008
タイトル: Structural Analysis of the L-Alanoyl-D-Glutamate Endopeptidase Domain of Listeria Bacteriophage Endolysin Ply500 Reveals a New Member of the Las Peptidase Family.
著者: Korndorfer, I.P. / Kanitz, A. / Danzer, J. / Zimmer, M. / Loessner, M.J. / Skerra, A.
履歴
登録2008年2月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2008年2月19日ID: 1XP2
改定 1.02008年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月10日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42019年2月27日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / struct_biol / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-ALANYL-D-GLUTAMATE PEPTIDASE
B: L-ALANYL-D-GLUTAMATE PEPTIDASE
C: L-ALANYL-D-GLUTAMATE PEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,15012
ポリマ－59,3773
非ポリマー7739
水6,648369
1
A: L-ALANYL-D-GLUTAMATE PEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0504
ポリマ－19,7921
非ポリマー2583
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: L-ALANYL-D-GLUTAMATE PEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0504
ポリマ－19,7921
非ポリマー2583
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: L-ALANYL-D-GLUTAMATE PEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0504
ポリマ－19,7921
非ポリマー2583
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.787, 95.180, 182.578
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2027-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: SO4 / End label comp-ID: SO4 / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 0 - 503 / Label seq-ID: 12

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA - F
2BB - I
3CC - L

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.431207, -0.902237, 0.005387), (-0.902247, 0.431218, 0.001199), (-0.003405, -0.004344, -0.999985)97.377, 28.1888, 61.1776
2given(0.49948, 0.866322, 0.002399), (-0.863428, 0.497582, 0.083086), (0.070786, -0.043571, 0.996539)17.674, 19.5496, 30.4644

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要素

#1: タンパク質 L-ALANYL-D-GLUTAMATE PEPTIDASE / EAD500


分子量: 19792.307 Da / 分子数: 3 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 1-167 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BACTERIOPHAGE A500 (ファージ) / プラスミド: PEACE500.7 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM83
参照: UniProt: Q37979, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 369 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.4 % / 解説: NONE
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES, 2.4% PEG 400, 1.7M (NH4)2SO4, PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年9月24日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 46838 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 9.58
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 3.66 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 3.66 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
HKL2Map位相決定
SHARP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 5.216 / SU ML: 0.095 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.133 / ESU R Free: 0.134 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 2392 5.1 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.198 44421 96.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å20 Å2
2---0.72 Å20 Å2
3---0.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3459 0 33 369 3861
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223555
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6281.9414794
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5875444
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.19124.49147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.55615627
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4871515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2504
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022628
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.31641
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.52399
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1940.5487
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2070.373
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1950.558
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.67222246
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.21133486
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.05821553
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7331308
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1164 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Aloose positional0.355
2Bloose positional0.345
3Cloose positional0.395
1Aloose thermal1.9810
2Bloose thermal1.8110
3Cloose thermal2.8710
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.321 168
Rwork0.245 3340

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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