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万見
- PDB-2vo8: Cohesin module from Clostridium perfringens ATCC13124 family 33 g... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vo8
タイトルCohesin module from Clostridium perfringens ATCC13124 family 33 glycoside hydrolase.
要素EXO-ALPHA-SIALIDASE
キーワードHYDROLASE / COHESIN / HIGH AFFINITY / GLYCOSIDE HYDROLASE / CLOSTRIDIUM PERFRINGENS
機能・相同性
機能・相同性情報


exo-alpha-sialidase activity / exo-alpha-sialidase / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #680 / Glycoside hydrolase, family 33, N-terminal / Trans-sialidase, domain 3 / Sialidase, N-terminal domain / BNR repeat-like domain / Sialidase family / Sialidase / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain ...Immunoglobulin-like - #680 / Glycoside hydrolase, family 33, N-terminal / Trans-sialidase, domain 3 / Sialidase, N-terminal domain / BNR repeat-like domain / Sialidase family / Sialidase / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Sialidase superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
exo-alpha-sialidase / Sialidase
類似検索 - 構成要素
生物種CLOSTRIDIUM PERFRINGENS (ウェルシュ菌)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Gregg, K. / Adams, J.J. / Bayer, E.A. / Boraston, A.B. / Smith, S.P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: Structural Basis of Clostridium Perfringens Toxin Complex Formation.
著者: Adams, J.J. / Gregg, K. / Bayer, E.A. / Boraston, A.B. / Smith, S.P.
履歴
登録2008年2月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EXO-ALPHA-SIALIDASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3771
ポリマ－15,3771
非ポリマー00
水2,954164
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)38.088, 38.088, 174.851
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

#1: タンパク質 EXO-ALPHA-SIALIDASE / FAMILY 33 GLYCOSIDE HYDROLASE


分子量: 15377.043 Da / 分子数: 1 / 断片: COHESIN, RESIDUES 939-1081 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM PERFRINGENS (ウェルシュ菌)
プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q0TTQ4, UniProt: A0A0H2YT71*PLUS, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.33 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-002 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS-IV / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: OSMIC BLUE
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→43.73 Å / Num. obs: 13479 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 12.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClearデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 1.7→43.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 3.073 / SU ML: 0.102 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.141 / ESU R Free: 0.136 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 713 5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.217 13479 93.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.21 Å20 Å20 Å2
2--0.21 Å20 Å2
3----0.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→43.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1024 0 0 164 1188
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0221045
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02667
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8811.9841419
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.97831666
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5735138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.01227.6647
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.08415189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg26.52151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2173
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021176
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02177
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.2150
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1910.2669
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1650.2491
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0910.2591
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2070.2112
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3640.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1470.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1560.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3861.5889
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.56721088
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7623443
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4164.5329
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.313 55
Rwork0.309 888

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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