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- PDB-2vj0: Crystal structure of the alpha-adaptin appendage domain, from the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vj0
タイトルCrystal structure of the alpha-adaptin appendage domain, from the AP2 adaptor complex, in complex with an FXDNF peptide from amphiphysin1 and a WVXF peptide from synaptojanin P170
要素
  • AMPHIPHYSIN
  • AP-2 COMPLEX SUBUNIT ALPHA-2
  • SYNAPTOJANIN-1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / CYTOPLASMIC VESICLE / ALTERNATIVE SPLICING / TRANSPORT / COATED PIT / SH3 DOMAIN / ENDOCYTOSIS / ALPHA-ADAPTIN / GOLGI APPARATUS / PHOSPHORYLATION / AP2 / SYNAPSE / MEMBRANE / CYTOPLASM / COILED COIL / AMPHIPHYSIN / CYTOSKELETON / SYNAPTOJANIN / LIPID-BINDING / CELL JUNCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of endosome organization / phosphatidylinositol phosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-4-phosphate phosphatase activity / phosphatidylinositol phosphate 4-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / presynaptic endocytic zone / inositol-1,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / Synthesis of IP2, IP, and Ins in the cytosol ...positive regulation of endosome organization / phosphatidylinositol phosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-4-phosphate phosphatase activity / phosphatidylinositol phosphate 4-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / presynaptic endocytic zone / inositol-1,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / Synthesis of IP2, IP, and Ins in the cytosol / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / synaptic vesicle uncoating / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Retrograde neurotrophin signalling / inositol phosphate metabolic process / VLDLR internalisation and degradation / Recycling pathway of L1 / clathrin coat of coated pit / AP-2 adaptor complex / phosphoinositide 5-phosphatase / postsynaptic endocytic zone / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / photoreceptor ribbon synapse / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / phosphatidylinositol metabolic process / membrane coat / Clathrin-mediated endocytosis / phosphatidylinositol dephosphorylation / leading edge membrane / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin-dependent endocytosis / MHC class II antigen presentation / phosphatidylinositol biosynthetic process / membrane organization / vesicle membrane / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / synaptic vesicle transport / synaptic vesicle priming / neurotransmitter transport / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / positive regulation of endocytosis / synaptic vesicle endocytosis / phosphatase binding / vesicle-mediated transport / axon terminus / Neutrophil degranulation / synaptic membrane / secretory granule / learning / intracellular protein transport / phospholipid binding / kinase binding / cytoplasmic side of plasma membrane / terminal bouton / disordered domain specific binding / synaptic vesicle / Clathrin-mediated endocytosis / presynapse / cytoplasmic vesicle / cytoskeleton / postsynapse / protein domain specific binding / lipid binding / protein kinase binding / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / RNA binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Synaptojanin-1, RNA recognition motif / Synaptojanin-1/2, RNA recognition motif / Domain of unknown function (DUF1866) / DUF1866 / Amphiphysin, isoform 1 / Amphiphysin I, SH3 domain / SAC domain / SacI homology domain / Sac phosphatase domain profile. / Amphiphysin ...Synaptojanin-1, RNA recognition motif / Synaptojanin-1/2, RNA recognition motif / Domain of unknown function (DUF1866) / DUF1866 / Amphiphysin, isoform 1 / Amphiphysin I, SH3 domain / SAC domain / SacI homology domain / Sac phosphatase domain profile. / Amphiphysin / : / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / BAR domain / BAR domain profile. / BAR / TATA-Binding Protein / BAR domain / : / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Inositol polyphosphate-related phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family 2 / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / AH/BAR domain superfamily / TATA-Binding Protein / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / TBP domain superfamily / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZAMIDINE / DITHIANE DIOL / Amphiphysin / Synaptojanin-1 / AP-2 complex subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Ford, M.G.J. / Praefcke, G.J.K. / McMahon, H.T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Solitary and Repetitive Binding Motifs for the Ap2 Complex {Alpha}-Appendage in Amphiphysin and Other Accessory Proteins.
著者: Olesen, L.E. / Ford, M.G.J. / Schmid, E.M. / Vallis, Y. / Madan Babu, M. / Li, P.H. / Mills, I.G. / Mcmahon, H.T. / Praefcke, G.J.K.
履歴
登録2007年12月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP-2 COMPLEX SUBUNIT ALPHA-2
P: SYNAPTOJANIN-1
Q: AMPHIPHYSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9769
ポリマ－30,3803
非ポリマー5966
水6,179343
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint-14.4 kcal/mol
Surface area15760 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)144.508, 66.980, 39.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.92, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 AP-2 COMPLEX SUBUNIT ALPHA-2 / ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 ALPHA-2 SUBUNIT / ALPHA-ADAPTIN C / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 ...ADAPTER-RELATED PROTEIN COMPLEX 2 ALPHA-2 SUBUNIT / ALPHA-ADAPTIN C / ADAPTOR PROTEIN COMPLEX AP-2 ALPHA-2 SUBUNIT / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN COMPLEX 2 ALPHA-C LARGE CHAIN / 100 KDA COATED VESICLE PROTEIN C / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR HA2/AP2 ADAPTIN ALPHA C SUBUNIT


分子量: 28047.973 Da / 分子数: 1 / 断片: APPENDAGE DOMAIN, RESIDUES 693-938 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 器官: BRAIN / プラスミド: PGEX-4T2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P17427

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 PQ

#2: タンパク質・ペプチド SYNAPTOJANIN-1 / SYNAPTIC INOSITOL-1 / 4 / 5-TRISPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE 1 / SYNAPTOJANIN-1 P170


分子量: 1465.538 Da / 分子数: 1 / 断片: PEPTIDE CONTAINING WVXF MOTIF, RESIDUES 1479-1490 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O43426
#3: タンパク質・ペプチド AMPHIPHYSIN / AMPHIPHYSIN1


分子量: 866.913 Da / 分子数: 1 / 断片: PEPTIDE CONTAINING FXDNF MOTIF, RESIDUES 324-330 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 参照: UniProt: O08838

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非ポリマー , 5種, 349分子

#4: 化合物 ChemComp-BEN / BENZAMIDINE / ベンズアミジン


分子量: 120.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8N2
#5: 化合物 ChemComp-DTD / DITHIANE DIOL / 1,2-ジチアン-4α,5β-ジオ-ル


分子量: 152.235 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2S2
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 343 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.1 %
解説: THE ORIGINAL STRUCTURE BOUND ONLY TO THE SYNAPTOJANIN-1 P170 PEPTIDE, NOT REPORTED IN THE PAPER, WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT. A DIFFERENCE FOURIER WAS CALCULATED FOR THE SOAK OF THE AMPHIPHYSIN PEPTIDE.
結晶化pH: 6.5
詳細: 1.2M AMMONIUM SULPHATE, 3% ISOPROPANOL AND 0.05M SODIUM CITRATE PH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月27日 / 詳細: BENT MIRRORS
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→17.76 Å / Num. obs: 47896 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 17.59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 89.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0037精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1B9K

1b9k


解像度: 1.6→17.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 1.42 / SU ML: 0.051 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.079 / ESU R Free: 0.08 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 2427 5.18 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.182 47892 96.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.205 Å20 Å20.164 Å2
2---0.34 Å20 Å2
3---0.164 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→17.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2068 0 33 343 2444
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222164
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2991.9672941
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0995268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.26925.524105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.20615365
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.453159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2331
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022393
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.2382
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.21074
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.2260
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.180.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1260.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0011.51402
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.42622146
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1973896
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3624.5790
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 6.66→17.76 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.158 33
Rwork0.189 585

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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