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- PDB-2vhv: Crystal structure of the D270A mutant of L-alanine dehydrogenase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vhv
タイトルCrystal structure of the D270A mutant of L-alanine dehydrogenase from Mycobacterium tuberculosis in complex with NADH.
要素ALANINE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / NAD / SECRETED
機能・相同性
機能・相同性情報


alanine catabolic process / alanine dehydrogenase / alanine dehydrogenase activity / L-alanine catabolic process / cell wall / peptidoglycan-based cell wall / response to hypoxia / nucleotide binding / extracellular region / metal ion binding ...alanine catabolic process / alanine dehydrogenase / alanine dehydrogenase activity / L-alanine catabolic process / cell wall / peptidoglycan-based cell wall / response to hypoxia / nucleotide binding / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alanine dehydrogenase / Alanine dehydrogenase/NAD(P) transhydrogenase, conserved site-1 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 1. / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, conserved site-2 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 2. / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, N-terminal / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain ...Alanine dehydrogenase / Alanine dehydrogenase/NAD(P) transhydrogenase, conserved site-1 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 1. / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, conserved site-2 / Alanine dehydrogenase & pyridine nucleotide transhydrogenase signature 2. / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, N-terminal / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, NAD(H)-binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Alanine dehydrogenase / Alanine dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Agren, D. / Schneider, G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Three-Dimensional Structures of Apo- and Holo-L-Alanine Dehydrogenase from Mycobacterium Tuberculosis Reveal Conformational Changes Upon Coenzyme Binding.
著者: Agren, D. / Stehr, M. / Berthold, C.L. / Kapoor, S. / Oehlmann, W. / Singh, M. / Schneider, G.
履歴
登録2007年11月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALANINE DEHYDROGENASE
B: ALANINE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,4934
ポリマ－79,1622
非ポリマー1,3312
水30617
1
A: ALANINE DEHYDROGENASE
B: ALANINE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: ALANINE DEHYDROGENASE
B: ALANINE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: ALANINE DEHYDROGENASE
B: ALANINE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,47912
ポリマ－237,4866
非ポリマー3,9936
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-z,x+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation11_455y-1/2,-z+1/2,-x1
Buried area19880 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area86410 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)140.802, 140.802, 140.802
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B

NCSドメイン領域:

Refine code: 2

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111METMETSERSERAA1 - 1001 - 100
211METMETSERSERBB1 - 1001 - 100
121THRTHRLEULEUAA310 - 370310 - 370
221THRTHRLEULEUBB310 - 370310 - 370
112LEULEUPROPROAA130 - 280130 - 280
212LEULEUPROPROBB130 - 280130 - 280

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-1, 0.00029, 0.00064), (0.00064, 0.00048, 1), (0.00029, 1, -0.00048)
ベクター: -35.21101, 35.20195, -35.18603)

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要素

#1: タンパク質 ALANINE DEHYDROGENASE / 40 KDA ANTIGEN / TB43


分子量: 39580.977 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
プラスミド: PET26 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P30234, UniProt: P9WQB1*PLUS, alanine dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 270 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 270 TO ASN
配列の詳細EXPRESSED WITH A C-TERMINAL 6XHIS TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.62 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 0.1M BIS TRIS PROPANE PH 8.2, 20% PEG 3350 AND 0.2M SODIUM ACETATE. CO CRYSTALLIZED WITH 10MM NADH WHICH WAS ADDED TO THE PROTEIN SOLUTION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月28日
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→40 Å / Num. obs: 22947 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 4.1 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 25.753 / SU ML: 0.248 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.349 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1162 5.1 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.202 21753 98.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5438 0 88 17 5543
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0225640
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3751.9867702
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.645740
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.28723.429210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.76415848
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9541538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2910
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024234
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.22766
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.23830
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1150.2202
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2020.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3490.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4871.53743
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.83525860
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.26532105
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0794.51842
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1644tight positional0.020.05
2604tight positional0.020.05
1558medium positional0.210.5
2478medium positional0.160.5
1644tight thermal0.280.5
2604tight thermal0.280.5
1558medium thermal0.32
2478medium thermal0.382
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 79 -
Rwork0.275 1576 -
obs--98.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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