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- PDB-2vhs: Cathsilicatein, a chimera -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vhs
タイトルCathsilicatein, a chimera
要素CATHSILICATEIN
キーワードHYDROLASE / ZYMOGEN / PROTEASE / LYSOSOME / GLYCOPROTEIN / THIOL PROTEASE / SILICA CONDENSATION
機能・相同性
機能・相同性情報


enkephalin processing / cathepsin L / CD4-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / macrophage apoptotic process / chromaffin granule / elastin catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus ...enkephalin processing / cathepsin L / CD4-positive, alpha-beta T cell lineage commitment / macrophage apoptotic process / chromaffin granule / elastin catabolic process / antigen processing and presentation of peptide antigen / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / zymogen activation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / antigen processing and presentation / protein autoprocessing / Collagen degradation / fibronectin binding / collagen catabolic process / serpin family protein binding / cysteine-type peptidase activity / endocytic vesicle lumen / Attachment and Entry / collagen binding / MHC class II antigen presentation / Degradation of the extracellular matrix / multivesicular body / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / Endosomal/Vacuolar pathway / positive regulation of apoptotic signaling pathway / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / histone binding / collagen-containing extracellular matrix / adaptive immune response / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / lysosome / Attachment and Entry / immune response / symbiont entry into host cell / apical plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / fusion of virus membrane with host endosome membrane / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Fairhead, M. / Kowatz, T. / McMahon, S.A. / Carter, L.G. / Oke, M. / Johnson, K.A. / Liu, H. / Naismith, J.H. / Wal, C.F.V.D.
引用ジャーナル: Chem. Commun. / 年: 2008
タイトル: Crystal Structure and Silica Condensing Activities of Silicatein Alpha-Cathepsin L Chimeras.
著者: Fairhead, M. / Johnson, K.A. / Kowatz, T. / Mcmahon, S.A. / Carter, L.G. / Oke, M. / Liu, H. / Naismith, J.H. / Van Der Walle, C.F.
履歴
登録2007年11月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATHSILICATEIN
B: CATHSILICATEIN
C: CATHSILICATEIN
D: CATHSILICATEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,64612
ポリマ－94,8774
非ポリマー7698
水21,1141172
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-22.2 kcal/mol
Surface area42510 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)56.826, 58.102, 70.209
Angle α, β, γ (deg.)105.67, 104.97, 105.05
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A
31C
41D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114B1 - 301
2114A1 - 301
3114C1 - 301
4114D1 - 301

-
要素

#1: タンパク質
CATHSILICATEIN


分子量: 23719.369 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: EXTENSIVE MUTATIONS, CUSTOM DESIGNED CHIMERA / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: THIS IS CHIMERA, ENGINEERED / 発現宿主: PICHIA PASTORIS (菌類) / 参照: UniProt: P07711
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 137 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 138 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 137 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 138 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TRP 139 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 266 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 267 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 272 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 273 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, MET 274 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 275 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 277 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 278 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 137 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 138 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, TRP 139 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 266 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PRO 267 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 272 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 273 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, MET 274 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 275 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 277 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, VAL 278 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, SER 137 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, CYS 138 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, TRP 139 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLU 266 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, PRO 267 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLU 272 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ASP 273 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, MET 274 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ASP 275 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLY 277 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, VAL 278 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, SER 137 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, CYS 138 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, TRP 139 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLU 266 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, PRO 267 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLU 272 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ASP 273 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, MET 274 TO LEU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ASP 275 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLY 277 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, VAL 278 TO MET
配列の詳細THIS IS AN ENGINEERED CHIMERA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.54 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.97
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→63 Å / Num. obs: 108723 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 1.5→1.6 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 74

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MHW

1mhw


解像度: 1.5→63.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 3.088 / SU ML: 0.06 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.094 / ESU R Free: 0.093 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 5749 5 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.19 108723 91.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20.34 Å20.83 Å2
2--0.48 Å21.04 Å2
3---0.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→63.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6596 0 40 1172 7808
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0226846
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024600
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9811.9489274
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7443.00411166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1945872
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.09324.744312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.862151094
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.6361524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.2936
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.027794
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021414
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.21428
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1720.24908
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.23435
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.23409
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1080.2897
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2450.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1850.289
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1360.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5541.55498
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.60626778
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.22233181
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6844.52486
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2805 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Bmedium positional0.30.5
2Amedium positional0.260.5
3Cmedium positional0.260.5
4Dmedium positional0.290.5
1Bmedium thermal0.282
2Amedium thermal0.242
3Cmedium thermal0.252
4Dmedium thermal0.252
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.331 350
Rwork0.264 6128
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9464-0.2773-0.43881.3335-0.04961.11690.10150.08110.1045-0.0798-0.0213-0.07990.01560.0673-0.0802-0.1234-0.0053-0.0103-0.1341-0.0168-0.1569-4.301-28.04817.602
23.33260.3361-0.50421.0911-0.2571.0417-0.088-0.0808-0.2427-0.06440.00160.06240.0529-0.03290.0864-0.1102-0.0189-0.0004-0.1242-0.0118-0.143110.997-7.8931.592
31.2905-0.0571-0.2391.2931-0.19130.903-0.0157-0.01410.0015-0.0330.00040.0629-0.0015-0.02780.0153-0.1306-0.0128-0.0338-0.1339-0.0136-0.169322.6647.56732.632
41.44090.1658-0.02411.3003-0.35580.99850.01930.0430.0334-0.0279-0.0196-0.03550.04670.03670.0003-0.1205-0.0128-0.0199-0.1309-0.0219-0.1727.322-12.54748.64
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 220
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 220
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 220
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 220

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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