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- PDB-2vhj: P4 PROTEIN FROM BACTERIOPHAGE PHI12 S252A mutant in complex with ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vhj
タイトルP4 PROTEIN FROM BACTERIOPHAGE PHI12 S252A mutant in complex with ADP
要素NTPASE P4
キーワードHYDROLASE / NON- HYDROLYSABLE ATP ANALOGUE / VIRUS DSRNA / MOLECULAR MOTOR / PACKAGING ATPASE / HEXAMERIC HELICASE
機能・相同性
機能・相同性情報


viral genome packaging / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
duf1285 protein fold - #20 / duf1285 protein fold / Packaging enzyme P4 / ATPase P4 of dsRNA bacteriophage phi-12 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / NTPase P4
類似検索 - 構成要素
生物種PSEUDOMONAS PHAGE PHI12 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kainov, D.E. / Mancini, E.J. / Telenius, J. / Lisal, J. / Grimes, J.M. / Bamford, D.H. / Stuart, D.I. / Tuma, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structural Basis of Mechanochemical Coupling in a Hexameric Molecular Motor.
著者: Kainov, D.E. / Mancini, E.J. / Telenius, J. / Lisal, J. / Grimes, J.M. / Bamford, D.H. / Stuart, D.I. / Tuma, R.
履歴
登録2007年11月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NTPASE P4
B: NTPASE P4
C: NTPASE P4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,6856
ポリマ－105,4033
非ポリマー1,2823
水16,123895
1
A: NTPASE P4
B: NTPASE P4
C: NTPASE P4
ヘテロ分子

A: NTPASE P4
B: NTPASE P4
C: NTPASE P4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,37012
ポリマ－210,8076
非ポリマー2,5636
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
Buried area26270 Å2
ΔGint-74.8 kcal/mol
Surface area78730 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)104.940, 128.852, 158.266
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
12A
22B
32C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETSERSER6AA1 - 2991 - 299
21METMETSERSER6BB1 - 2991 - 299
31METMETSERSER6CC1 - 2991 - 299
12ADPADPADPADP1AD1301
22ADPADPADPADP1BE1301
32ADPADPADPADP1CF1301

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 NTPASE P4 / P4


分子量: 35134.430 Da / 分子数: 3 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PSEUDOMONAS PHAGE PHI12 (ファージ)
プラスミド: PPG27 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q94M05
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 895 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 252 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 252 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 252 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 252 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, SER 252 TO ALA
配列の詳細POINT MUTATION INTRODUCED AT S252 INTO A252 WHEN COMPARED TO UNIPROT Q94M05

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
解説: CRYSTALS OF P4 MUTANT S252A IN COMPLEX WITH ADP ARE ISOMORPHOUS WITH P4-ADP-MG CRYSTALS
結晶化pH: 4.8 / 詳細: 10% PEG 1500, 100MM NAAC PH 4.8, 5MM ADP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月5日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DIAMOND (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 98926 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 28
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 1.8→100 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 2.53 / SU ML: 0.081 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 4940 5 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.202 93889 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.91 Å20 Å20 Å2
2--2.02 Å20 Å2
3----1.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6510 0 81 895 7486
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0216734
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024364
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2011.9589145
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85310666
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9295862
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.20224.199281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.592151094
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.5021536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.21055
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.027557
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021350
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.21390
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2020.24531
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.23290
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.23533
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.2745
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2410.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2680.281
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.120.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0041.55527
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.12526832
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.50432869
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.154.52313
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
21A37tight positional0.010.05
22B37tight positional0.010.05
23C37tight positional0.010.05
11A3574loose positional0.335
12B3574loose positional0.375
13C3574loose positional0.425
21A37tight thermal0.010.5
22B37tight thermal0.010.5
23C37tight thermal0.010.5
11A3574loose thermal1.3610
12B3574loose thermal1.0710
13C3574loose thermal1.5810
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.309 368
Rwork0.261 6726

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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