[日本語] English
万見
- PDB-2vha: DEBP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vha
タイトルDEBP
要素PERIPLASMIC BINDING TRANSPORT PROTEIN
キーワードTRANSPORT PROTEIN / PERIPLASMIC BINDING PROTEIN / LIGAND BINDING / ULTRAHIGH RESOLUTION / STRUCTURAL BASIS OF STRUCTURAL BASIS OF SPECIFICITY / SHIGELLA FLEXNERI
機能・相同性
機能・相同性情報


outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Bacterial periplasmic substrate-binding proteins / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Periplasmic binding transport protein / Putative periplasmic binding transport protein
類似検索 - 構成要素
生物種SHIGELLA FLEXNERI (フレクスナー赤痢菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1 Å
データ登録者Hu, Y.L. / Fan, C.-P. / Fu, G.S. / Zhu, D.Y. / Jin, Q. / Wang, D.-C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Crystal Structure of a Glutamate/Aspartate Binding Protein Complexed with a Glutamate Molecule: Structural Basis of Ligand Specificity at Atomic Resolution.
著者: Hu, Y.L. / Fan, C.-P. / Fu, G.S. / Zhu, D.Y. / Jin, Q. / Wang, D.-C.
履歴
登録2007年11月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PERIPLASMIC BINDING TRANSPORT PROTEIN
B: PERIPLASMIC BINDING TRANSPORT PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,8516
ポリマ－64,3132
非ポリマー5394
水13,151730
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-12.5 kcal/mol
Surface area29060 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)48.410, 68.180, 80.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.78, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 PERIPLASMIC BINDING TRANSPORT PROTEIN / PERIPLASMIC GLUTAMATE-ASPARTATE BINDING PROTEIN


分子量: 32156.457 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 24-302 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SHIGELLA FLEXNERI (フレクスナー赤痢菌)
プラスミド: PET22B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q83S74, UniProt: A0A0H2UXX1*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 730 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 % / 解説: NONE

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 0.9
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→50 Å / Num. obs: 254360 / % possible obs: 92.3 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 1→1.04 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 83.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELXL-97精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVERESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1→10 Å / Num. parameters: 47109 / Num. restraintsaints: 57276 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1689 12707 5 %RANDOM
all0.1361 241338 --
obs--87.2 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 43 / Occupancy sum hydrogen: 4095.96 / Occupancy sum non hydrogen: 5099.28
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4320 0 36 730 5086
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.033
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0293
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.087
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.093
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.041
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.038
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.097

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る