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- PDB-2vbe: Tailspike protein of bacteriophage Sf6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vbe
タイトルTailspike protein of bacteriophage Sf6
要素TAILSPIKE-PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / VIRAL ADHESION PROTEIN / TAILSPIKE / OLIGOMERIC RIGHT-HANDED PARALLEL BETA-HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


endo-1,3-alpha-L-rhamnosidase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope lipopolysaccharide / virus tail, fiber / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / symbiont entry into host / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / metabolic process / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
: / Tailspike protein, C-terminal / Pectate lyase superfamily protein / Pectate lyase superfamily protein / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold ...: / Tailspike protein, C-terminal / Pectate lyase superfamily protein / Pectate lyase superfamily protein / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Tail spike protein
類似検索 - 構成要素
生物種BACTERIOPHAGE SFVI (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Barbirz, S. / Mueller, J.J. / Freiberg, A. / Heinemann, U. / Seckler, R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: An intersubunit active site between supercoiled parallel beta helices in the trimeric tailspike endorhamnosidase of Shigella flexneri Phage Sf6.
著者: Muller, J.J. / Barbirz, S. / Heinle, K. / Freiberg, A. / Seckler, R. / Heinemann, U.
履歴
登録2007年9月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: citation / exptl_crystal_grow ...citation / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / struct_conn
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _exptl_crystal_grow.temp / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TAILSPIKE-PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,01112
ポリマ－55,3141
非ポリマー69711
水11,295627
1
A: TAILSPIKE-PROTEIN
ヘテロ分子

A: TAILSPIKE-PROTEIN
ヘテロ分子

A: TAILSPIKE-PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,03436
ポリマ－165,9413
非ポリマー2,09233
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area23100 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area55210 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)95.910, 95.910, 182.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-624-

CA

21A-625-

CA

31A-2138-

HOH

41A-2140-

HOH

51A-2150-

HOH

詳細THE BIOLOGICALLY ACTIVE UNIT IS A TRIMER. THE THREEFOLD AXIS IS THE C-AXIS.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 TAILSPIKE-PROTEIN / SF6 TAILSPIKE-PROTEIN / TSP


分子量: 55313.781 Da / 分子数: 1
断片: RESIDUES 110-623 LACKING THE N-TERMINAL PUTATIVE CAPSID BINDING DOMAIN
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SELENOMETHIONINE DERIVATIZED PROTEIN / 由来: (組換発現) BACTERIOPHAGE SFVI (ファージ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): D834 / 参照: UniProt: Q9XJP3

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非ポリマー , 5種, 638分子

#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 627 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細PROTEIN LACKS N-TERMINAL MET AND HAS 622 AA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.03 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: VAPOR DIFFUSION HANGING DROP 20 DEG CELSIUS DROP: 3 UL RESERVOIR SNF 3 UL PROTEIN RESERVOIR: 0.1 M MES PH 6.5, 25% PEG 8000, 20 MM MNCL2 PROTEIN: 5MG/ML IN 10 MM SODIUM PHOSPHATE PH 7 ...詳細: VAPOR DIFFUSION HANGING DROP 20 DEG CELSIUS DROP: 3 UL RESERVOIR SNF 3 UL PROTEIN RESERVOIR: 0.1 M MES PH 6.5, 25% PEG 8000, 20 MM MNCL2 PROTEIN: 5MG/ML IN 10 MM SODIUM PHOSPHATE PH 7 CRYOCONDITION: 0.1 M MES PH 6.5, 25 % PEG 8000, 20 MM MNCL2

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→19.5 Å / Num. obs: 39829 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 1.98→2.06 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Mean I/σ(I) obs: 8 / % possible all: 65.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
SOLVERESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.98→19.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 2.104 / SU ML: 0.06 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.149 2101 5 %RANDOM
Rwork0.117 ---
obs0.119 39829 95.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→19.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3825 0 37 627 4489
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0213993
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023565
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4331.9435422
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83538307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0125512
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2629
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024489
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0090.02780
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1920.2694
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2590.24258
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.22318
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.2450
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2330.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3170.2142
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.180.268
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6941.52542
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.23924124
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.10331451
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2974.51298
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.98→2.03 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.156 112
Rwork0.113 1693

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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