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- PDB-2v9t: Complex between the second LRR domain of Slit2 and The first Ig d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v9t
タイトルComplex between the second LRR domain of Slit2 and The first Ig domain from Robo1
要素
  • ROUNDABOUT HOMOLOG 1
  • SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN N-PRODUCT
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/RECEPTOR / STRUCTURAL PROTEIN-RECEPTOR COMPLEX / DEVELOPMENTAL PROTEIN / IG DOMAIN / ROUNDABOUT / CHEMOTAXIS / LRR DOMAIN / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / LEUCINE-RICH REPEAT / NEURONAL DEVELOPMENT / PHOSPHORYLATION / EGF-LIKE DOMAIN / DISEASE MUTATION / SLIT2 / LIGAND / MEMBRANE / SECRETED / RECEPTOR / NEUROGENESIS / GLYCOPROTEIN / TRANSMEMBRANE / PROTO-ONCOGENE / DIFFERENTIATION STRUCTURAL PROTEIN/RECEPTOR / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of leukocyte chemotaxis / corticospinal neuron axon guidance through spinal cord / negative regulation of mononuclear cell migration / induction of negative chemotaxis / negative regulation of retinal ganglion cell axon guidance / Roundabout binding / apoptotic process involved in luteolysis / negative regulation of monocyte chemotaxis / chemorepulsion involved in postnatal olfactory bulb interneuron migration / negative regulation of negative chemotaxis ...negative regulation of leukocyte chemotaxis / corticospinal neuron axon guidance through spinal cord / negative regulation of mononuclear cell migration / induction of negative chemotaxis / negative regulation of retinal ganglion cell axon guidance / Roundabout binding / apoptotic process involved in luteolysis / negative regulation of monocyte chemotaxis / chemorepulsion involved in postnatal olfactory bulb interneuron migration / negative regulation of negative chemotaxis / negative regulation of lamellipodium assembly / cellular response to heparin / negative regulation of cellular response to growth factor stimulus / Regulation of cortical dendrite branching / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / negative regulation of chemokine-mediated signaling pathway / laminin-1 binding / negative regulation of smooth muscle cell chemotaxis / heart induction / axon extension involved in axon guidance / axon guidance receptor activity / Netrin-1 signaling / Formation of the ureteric bud / GTPase inhibitor activity / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / negative regulation of smooth muscle cell migration / negative regulation of neutrophil chemotaxis / Inactivation of CDC42 and RAC1 / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / response to cortisol / Roundabout signaling pathway / negative regulation of actin filament polymerization / endocardial cushion formation / Signaling by ROBO receptors / pulmonary valve morphogenesis / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / outflow tract septum morphogenesis / negative regulation of vascular permeability / motor neuron axon guidance / positive regulation of axonogenesis / retinal ganglion cell axon guidance / Activation of RAC1 / cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / aortic valve morphogenesis / proteoglycan binding / axon midline choice point recognition / negative regulation of endothelial cell migration / ureteric bud development / aorta development / negative chemotaxis / LRR domain binding / ventricular septum morphogenesis / positive regulation of Notch signaling pathway / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive regulation of Rho protein signal transduction / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / negative regulation of protein phosphorylation / cellular response to hormone stimulus / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / axon guidance / negative regulation of cell migration / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / negative regulation of cell growth / nervous system development / heparin binding / cell adhesion / positive regulation of MAPK cascade / cilium / positive regulation of apoptotic process / axon / negative regulation of gene expression / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Roundabout homologue 1 / Leucine rich repeat C-terminal domain / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / : / : / Laminin G domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / C-terminal cystine knot signature. ...Roundabout homologue 1 / Leucine rich repeat C-terminal domain / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / : / : / Laminin G domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / C-terminal cystine knot signature. / C-terminal cystine knot domain profile. / Cystine knot, C-terminal / C-terminal cystine knot-like domain (CTCK) / Laminin G domain profile. / Leucine rich repeat N-terminal domain / Laminin G domain / Laminin G domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine Rich Repeat / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / EGF-like domain / Immunoglobulin domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Epidermal growth factor-like domain. / Leucine-rich repeat profile. / EGF-like domain profile. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Fibronectin type 3 domain / Leucine-rich repeat / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Slit homolog 2 protein / Roundabout homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Morlot, C. / Cusack, S. / McCarthy, A.A.
引用
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2007
タイトル: Cloning, Expression, Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the First Two Ig Domains from Human Roundabout 1 (Robo1).
著者: Morlot, C. / Hemrika, W. / Romijn, R.A. / Gros, P. / Cusack, S. / Mccarthy, A.A.
履歴
登録2007年8月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年8月29日Group: Database references
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ROUNDABOUT HOMOLOG 1
B: SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN N-PRODUCT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7802
ポリマ－37,7802
非ポリマー00
水6,936385
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1560 Å2
ΔGint-6.2 kcal/mol
Surface area18750 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)51.270, 190.090, 40.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 ROUNDABOUT HOMOLOG 1 / H-ROBO-1 / DELETED IN U TWENTY TWENTY / ROBO1


分子量: 13103.687 Da / 分子数: 1 / 断片: IG1-2M, RESIDUES 61-166 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293-EBNA1 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y6N7
#2: タンパク質 SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN N-PRODUCT / SLIT-2 / SLIT2 / SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN


分子量: 24676.551 Da / 分子数: 1 / 断片: SECOND LRR DOMAIN, RESIDUES 271-479 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293-EBNA1 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O94813
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 385 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 160 TO ASP
Has protein modificationY
配列の詳細A N160D MUTATION WAS MADE TO PREVENT POTENTIAL GLYCOSYLATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.6 / 詳細: 12% PEG 6000, 0.1M LI SO4, 0.1M NA CITRATE, PH=5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9537
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月26日 / 詳細: TORODIAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→30 Å / Num. obs: 42371 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→19.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 4.559 / SU ML: 0.077 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.1 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 2234 5.1 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.188 41951 98.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→19.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2473 0 0 385 2858
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0222557
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5651.9813482
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5785326
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.89223.784111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.77815447
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0341520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2400
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021923
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.21215
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.21715
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1670.2327
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2680.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1680.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0541.51657
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.58322605
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.69831003
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4394.5871
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.335 150
Rwork0.295 2888
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0842-0.54290.26431.2204-1.55992.86720.0164-0.05710.20810.0008-0.0151-0.009-0.02470.0985-0.0013-0.0423-0.0081-0.0016-0.021-0.006-0.050311.6691-32.2634-6.7742
21.12940.1587-0.01091.24540.13520.5361-0.006-0.01090.2307-0.0185-0.01590.1357-0.0638-0.05950.0219-0.04740.0088-0.0045-0.02760.0181-0.0181-7.3315-26.9891-16.1992
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A60 - 166
2X-RAY DIFFRACTION2B269 - 478

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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