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万見
- PDB-2v8d: Crystal structure of mutant E159A of beta-alanine synthase from S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v8d
タイトルCrystal structure of mutant E159A of beta-alanine synthase from Saccharomyces kluyveri
要素BETA-ALANINE SYNTHASE
キーワードHYDROLASE / DI-ZINC CENTER / AMIDOHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-ureidopropionase / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amidines / beta-ureidopropionase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Amidase, carbamoylase-type / Alpha-Beta Plaits - #360 / Peptidase M20, dimerisation domain / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Alpha-Beta Plaits ...Amidase, carbamoylase-type / Alpha-Beta Plaits - #360 / Peptidase M20, dimerisation domain / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-alanine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES KLUYVERI (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lundgren, S. / Andersen, B. / Piskur, J. / Dobritzsch, D.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Crystal Structures of Yeast -Alanine Synthase Complexes Reveal the Mode of Substrate Binding and Large Scale Domain Closure Movements.
著者: Lundgren, S. / Andersen, B. / Piskur, J. / Dobritzsch, D.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Yeast Beta-Alanine Synthase Shares a Structural Scaffold and Origin with Dizinc-Dependent Exopeptidases
著者: Lundgren, S. / Gojkovic, Z. / Piskur, J. / Dobritzsch, D.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Beta-Alanine Synthase from the Yeast Saccharomyces Kluyveri
著者: Dobritzsch, D. / Gojkovic, Z. / Andersen, B. / Piskur, J.
履歴
登録2007年8月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Refinement description / Version format compliance
改定 1.22019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32019年2月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-ALANINE SYNTHASE
B: BETA-ALANINE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,1596
ポリマ－103,8982
非ポリマー2624
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5460 Å2
ΔGint-28.9 kcal/mol
Surface area40370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.117, 77.143, 108.228
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.12, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1116A24 - 246
2116B24 - 246
1213A247 - 364
2213B247 - 364
1316A365 - 455
2316B365 - 455

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.232, -0.972, -0.022), (-0.97, 0.23, 0.081), (-0.073, 0.04, -0.997)9.70329, 7.95056, 58.39275
2given(-0.233, -0.972, -0.039), (-0.971, 0.231, 0.063), (-0.052, 0.053, -0.997)9.85411, 8.21514, 57.56881
3given(-0.297, -0.955, 0.005), (-0.955, 0.297, -0.005), (0.004, -0.006, -1)10.36614, 7.80842, 56.94257

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要素

#1: タンパク質 BETA-ALANINE SYNTHASE


分子量: 51948.773 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 2-455 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SACCHAROMYCES KLUYVERI (菌類) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: Q96W94, beta-ureidopropionase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 159 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 159 TO ALA
配列の詳細THE N-TERMINAL METHIONINE IS ABSENT, MOST LIKELY DUE TO POSTTRANSLATIONAL MODIFICATION. THE LAST 20 ...THE N-TERMINAL METHIONINE IS ABSENT, MOST LIKELY DUE TO POSTTRANSLATIONAL MODIFICATION. THE LAST 20 AMINO ACIDS CORRESPOND TO THE C-TERMINAL HIS-TAG. E159 OF THE DEPOSITED SEQUENCE IS REPLACED BY ALANINE IN THIS MUTANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: TRISODIUM CITRATE, DIOXANE, ACETONE, DTT, PH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9394
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9394 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 43156 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 48.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 88

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1R43

1r43


解像度: 2.3→45.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 20.855 / SU ML: 0.238 / TLS residual ADP flag: UNVERIFIED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.38 / ESU R Free: 0.266 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 2195 5.1 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.232 40838 96.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.8 Å20 Å22.99 Å2
2---2.61 Å20 Å2
3----0.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→45.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6679 0 4 58 6741
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0226845
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1311.9429277
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6985866
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.16824.528318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.715151108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.3531534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.21006
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.025272
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.23152
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.24642
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2910.2242
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1920.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0990.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3681.54399
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.6326875
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.06632792
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6164.52401
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
472tight positional0.030.05
2836loose positional1.35
472tight thermal0.080.5
2836loose thermal3.6410
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.377 139
Rwork0.284 2725
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.44270.49610.14983.12140.26462.22070.10620.01950.42850.2037-0.04910.5981-0.3289-0.1591-0.057-0.38660.0438-0.1417-0.2181-0.05080.0317-25.5048-0.183654.3517
22.47730.22610.05543.51830.62812.38950.0338-0.17510.64270.1311-0.30560.6689-0.49770.10890.2718-0.1103-0.0251-0.0149-0.2391-0.11380.0968-19.134811.209758.3933
32.36631.331-1.72931.912-0.86021.34660.0143-0.1298-0.0895-0.1388-0.1663-0.13980.13080.20330.152-0.21880.0539-0.09-0.17690.0216-0.1485-1.7744-5.696644.6761
41.4797-0.02181.36522.8407-0.58592.8789-0.15360.16060.2364-0.4433-0.1373-0.5066-0.53350.07590.2910.49840.00790.30670.17790.10.022218.988734.29284.5062
58.218-4.3824-0.504713.90532.810317.9949-0.2256-0.1968-0.74760.0045-0.40981.35490.3609-0.45660.63540.0776-0.08220.0620.05280.06670.0010.467123.81555.4956
60.29880.2822-0.63431.544-0.76561.8743-0.11180.3412-0.0802-0.7190.0348-0.3980.08360.10470.0770.30980.02310.21470.1430.0482-0.048814.97110.54310.6355
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A28 - 183
2X-RAY DIFFRACTION2A184 - 225
3X-RAY DIFFRACTION3A226 - 454
4X-RAY DIFFRACTION4B28 - 157
5X-RAY DIFFRACTION5B158 - 196
6X-RAY DIFFRACTION6B197 - 453

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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