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万見
- PDB-2v7d: 14-3-3 protein zeta in complex with Thr758 phosphorylated integri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v7d
タイトル14-3-3 protein zeta in complex with Thr758 phosphorylated integrin beta2 peptide
要素
  • 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
  • INTEGRIN BETA CHAIN, BETA 2 VARIANT
キーワードSIGNALING PROTEIN / MEMBRANE / INTEGRIN / RECEPTOR / CYTOPLASM / ACETYLATION / TRANSMEMBRANE / BETA2 INTEGRIN / PHOSPHORYLATION / DISEASE MUTATION / PYRROLIDONE CARBOXYLIC ACID / 14-3-3 ZETA / GLYCOPROTEIN / CELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / RHO GTPases activate PKNs / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / integrin alphaX-beta2 complex / GP1b-IX-V activation signalling / positive regulation of neutrophil degranulation / cellular extravasation ...KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / RHO GTPases activate PKNs / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / integrin alphaX-beta2 complex / GP1b-IX-V activation signalling / positive regulation of neutrophil degranulation / cellular extravasation / integrin alphaM-beta2 complex / integrin alphaL-beta2 complex / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / ICAM-3 receptor activity / regulation of programmed cell death / synaptic target recognition / Rap1 signalling / TP53 Regulates Metabolic Genes / Golgi reassembly / : / complement component C3b binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / leukocyte migration involved in inflammatory response / neutrophil migration / establishment of Golgi localization / respiratory system process / tube formation / regulation of synapse maturation / negative regulation of protein localization to nucleus / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / integrin complex / heterotypic cell-cell adhesion / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / leukocyte cell-cell adhesion / phagocytosis, engulfment / cell adhesion mediated by integrin / negative regulation of dopamine metabolic process / receptor clustering / endodermal cell differentiation / amyloid-beta clearance / tertiary granule membrane / plasma membrane raft / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / ficolin-1-rich granule membrane / positive regulation of protein targeting to membrane / phosphoserine residue binding / Integrin cell surface interactions / endothelial cell migration / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein targeting / specific granule membrane / cellular response to glucose starvation / positive regulation of superoxide anion generation / cell adhesion molecule binding / heat shock protein binding / negative regulation of TORC1 signaling / ERK1 and ERK2 cascade / neutrophil chemotaxis / receptor-mediated endocytosis / protein sequestering activity / lung development / negative regulation of innate immune response / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / cell-matrix adhesion / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / microglial cell activation / cell-cell adhesion / receptor internalization / integrin binding / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / intracellular protein localization / melanosome / cell-cell signaling / regulation of cell shape / extracellular vesicle / amyloid-beta binding / angiogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / protein phosphatase binding / DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / protein phosphorylation / receptor complex / cell adhesion / inflammatory response / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / focal adhesion / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / glutamatergic synapse / cell surface / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction
類似検索 - 分子機能
Integrin beta-2 subunit / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta tail domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / Integrin EGF domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain profile. ...Integrin beta-2 subunit / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta tail domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / Integrin EGF domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain profile. / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / 14-3-3 domain / Integrin domain superfamily / Delta-Endotoxin; domain 1 / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin beta-2 / 14-3-3 protein zeta/delta / Integrin beta-2
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Takala, H. / Ylanne, J.
引用ジャーナル: Blood / 年: 2008
タイトル: Beta2 Integrin Phosphorylation on Thr758 Acts as a Molecular Switch to Regulate 14-3-3 and Filamin Binding.
著者: Takala, H. / Nurminen, E. / Nurmi, S.M. / Aatonen, M. / Strandin, T. / Takatalo, M. / Kiema, T. / Gahmberg, C.G. / Ylanne, J. / Fagerholm, S.C.
履歴
登録2007年7月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
B: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
C: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
D: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
P: INTEGRIN BETA CHAIN, BETA 2 VARIANT
Q: INTEGRIN BETA CHAIN, BETA 2 VARIANT
R: INTEGRIN BETA CHAIN, BETA 2 VARIANT
S: INTEGRIN BETA CHAIN, BETA 2 VARIANT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,2068
ポリマ－116,2068
非ポリマー00
水2,792155
1
A: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
B: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
P: INTEGRIN BETA CHAIN, BETA 2 VARIANT
Q: INTEGRIN BETA CHAIN, BETA 2 VARIANT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1034
ポリマ－58,1034
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4610 Å2
ΔGint-15.2 kcal/mol
Surface area27450 Å2
手法PQS
2
C: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
D: 14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA
R: INTEGRIN BETA CHAIN, BETA 2 VARIANT
S: INTEGRIN BETA CHAIN, BETA 2 VARIANT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1034
ポリマ－58,1034
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4290 Å2
ΔGint-15.9 kcal/mol
Surface area27370 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)94.920, 94.920, 233.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.50828, -0.86054, 0.03351), (-0.8607, -0.50892, -0.01416), (0.02924, -0.02164, -0.99934)15.60104, 28.84008, 37.94756
2given(-0.99912, -0.00193, -0.04191), (0.00357, -0.99923, -0.0391), (-0.0418, -0.03922, 0.99836)90.95183, -12.81278, 1.68186
3given(-0.51182, 0.859, 0.01229), (0.85838, 0.51077, 0.04797), (0.03493, 0.0351, -0.99877)73.8293, -42.9194, 37.86885
4given(0.49414, -0.86862, 0.03652), (-0.86893, -0.4948, -0.01143), (0.02799, -0.02608, -0.99927)16.06685, 29.00972, 38.02059
5given(-0.99855, -0.00868, -0.05314), (0.00975, -0.99975, -0.01988), (-0.05296, -0.02037, 0.99839)91.34393, -13.70368, 1.85822
6given(-0.51133, 0.85911, -0.02175), (0.8574, 0.5117, 0.05496), (0.05835, 0.00945, -0.99825)74.85167, -43.02853, 36.97404
7given(0.46424, -0.88534, 0.02568), (-0.88529, -0.46472, -0.01724), (0.0272, -0.01473, -0.99952)17.68635, 28.9548, 37.66203
8given(-0.99572, -0.01462, -0.09131), (0.01748, -0.99938, -0.03065), (-0.09081, -0.03211, 0.99535)92.4905, -13.55276, 3.3659
9given(-0.4603, 0.88575, -0.0597), (0.88598, 0.4626, 0.03241), (0.05633, -0.03798, -0.99769)73.95686, -42.11787, 38.08175
10given(0.48272, -0.87312, 0.06813), (-0.87411, -0.48514, -0.02392), (0.05393, -0.048, -0.99739)15.59743, 29.26708, 37.61781
11given(-0.99852, 0.02806, -0.04667), (-0.02673, -0.99923, -0.02882), (-0.04745, -0.02753, 0.99849)90.17595, -12.3777, 1.67921
12given(-0.51279, 0.85846, -0.00982), (0.85768, 0.51277, 0.03815), (0.03778, 0.01114, -0.99922)74.33581, -42.43333, 37.95855

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要素

#1: タンパク質
14-3-3 PROTEIN ZETA/DELTA / PROTEIN KINASE C INHIBITOR PROTEIN 1 / KCIP-1 / FACTOR ACTIVATING EXOENZYME S / FAS


分子量: 27921.221 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / プラスミド: PET-15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63103
#2: タンパク質・ペプチド
INTEGRIN BETA CHAIN, BETA 2 VARIANT / THR758 PHOPHORYLATED BETA2 INTEGRIN PEPTIDE


分子量: 1130.186 Da / 分子数: 4 / Fragment: INTEGRIN CYTOPLASMIC TAIL, RESIDUES 755-764 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: THR758 SIDE CHAIN PHOSPHORYLATED / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q53HS5, UniProt: P05107*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ADAPTER PROTEIN IMPLICATED IN THE REGULATION OF A LARGE SPECTRUM OF BOTH GENERAL AND SPECIALIZED ...ADAPTER PROTEIN IMPLICATED IN THE REGULATION OF A LARGE SPECTRUM OF BOTH GENERAL AND SPECIALIZED SIGNALING PATHWAY
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES (-1-0) ARE REMNANTS OF A FUSION PROTEIN AND A PART OF ONLY THIS STRUCTURE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.32 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 18-19% PEG3350, 10MM CACL2, 1MM NICL2, 100MM TRIS PH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月17日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→500.1 Å / Num. obs: 40994 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 16.86
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 8.94 % / Rmerge(I) obs: 0.566 / Mean I/σ(I) obs: 4.91 / Rsym value: 0.534 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1A4O

1a4o


解像度: 2.5→47.6 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINTS / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: LEAST SQUARES RESIDUAL FOR HEMIHEDRAL TWINNING
詳細: USED TWINNING FRACTION 0.306. TWINNING OPERATOR H,-H-K,-L
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2733 1967 4.8 %RANDOM
Rwork0.2277 ---
obs0.2277 39003 95.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 80.04 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 65.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.12 Å20 Å20 Å2
2---17.12 Å20 Å2
3---34.24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.39 Å
Luzzati sigma a0.85 Å0.75 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→47.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7490 0 0 155 7645
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007856
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.16854
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.9308
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.70783
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4078 181 0.047 %
Rwork0.3983 3889 -
obs--0.9981 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP_TPO4.PARAM / Topol file: PROTEIN_TPO3.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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