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- PDB-2v5b: The monomerization of Triosephosphate Isomerase from Trypanosoma cruzi -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v5b
タイトルThe monomerization of Triosephosphate Isomerase from Trypanosoma cruzi
要素TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
キーワードISOMERASE / TIM / UNFOLDING / MONOTCTIM / GLYCOSOME / GLUCONEOGENESIS / LIPID SYNTHESIS / MONOMERIC MUTANT / GLYCOLYSIS / PENTOSE SHUNT / MONOMERIZATION / FATTY ACID BIOSYNTHESIS / TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosome / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / gluconeogenesis / glycolytic process
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Triosephosphate isomerase, glycosomal
類似検索 - 構成要素
生物種TRYPANOSOMA CRUZI (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Arreola, R. / Torres-Larios, A.
引用ジャーナル: Prog.Nucleic Acid Res. Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: The Monomerization of Triosephosphate Isomerase from Trypanosoma Cruzi.
著者: Zarate-Perez, F. / Chanez-Cardenas, M.E. / Arreola, R. / Torres-Larios, A. / Vazquez-Contreras, E.
履歴
登録2008年10月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5141
ポリマ－26,5141
非ポリマー00
水97354
1
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE

A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0292
ポリマ－53,0292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area1860 Å2
ΔGint-11.3 kcal/mol
Surface area23370 Å2
手法PQS
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.327, 77.673, 43.052
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細THE BIOLOGICAL UNIT CORRESPOND A MONOMER OF ASYMMETRIC UNIT. THE CRYSTALLOGRAFIC DIMER IS A CRYSTALLIZATION ARTIFACT MEDIATED BY A DISULFIDE BRIDGE OF CYS15 OF EACH MONOMER. THE SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY EXPERIMENTS DO NOT SHOW EVIDENCE OF A DIMER POPULATION.

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要素

#1: タンパク質 TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE


分子量: 26514.391 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-68,84-251 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CYS A 118 IS A S-HYDROXYCYSTEINE
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA CRUZI (トリパノソーマ)
プラスミド: PET3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P52270, triose-phosphate isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES 69 TO 83 (SEQUENCE: ITRSGAFTGEVSLQI) WERE SUBSTITUTED BY RESIDUES 76 TO 83 (SEQUENCE: GNADALAS)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / 解説: NONE
結晶化温度: 282 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT 9 DEGREES. RESERVOIR SOLUTION OF 100 MM HEPES, PH 7.5, 10% PEG 6000, AND 5% 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL. THE CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED BY ADDING PEG 400 30% TO THE ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT 9 DEGREES. RESERVOIR SOLUTION OF 100 MM HEPES, PH 7.5, 10% PEG 6000, AND 5% 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL. THE CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED BY ADDING PEG 400 30% TO THE RESERVOIR. THEY WERE IMMEDIATELY FROZEN IN LIQUID NITROGEN.

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→52.13 Å / Num. obs: 16558 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3.7 / 冗長度: 4.15 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 18.71
反射 シェル解像度: 2→2.02 Å / 冗長度: 4.21 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 3.89 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASERPROGRAM OF CCP4 6位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TCD

1tcd


解像度: 2→52.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 4.198 / SU ML: 0.121 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.207 / ESU R Free: 0.181 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 16-20 ARE DISORDERED. RESIDUE CYS15 HAS A DISULFIDE BRIDGE WITH A CYS15 FROM A CRYSTALLOGRAPHIC NEIGHBOR FORMING A CRYSTALLOGRAPHIC ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 16-20 ARE DISORDERED. RESIDUE CYS15 HAS A DISULFIDE BRIDGE WITH A CYS15 FROM A CRYSTALLOGRAPHIC NEIGHBOR FORMING A CRYSTALLOGRAPHIC DIMER. DISORDERED REGIONS WERE NOT MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25693 835 5.1 %RANDOM
Rwork0.21157 ---
obs0.2137 15686 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.952 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.08 Å20 Å20 Å2
2---2.56 Å20 Å2
3---0.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→52.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1809 0 0 54 1863
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0221862
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8391.9452534
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg14.6855.083240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.79623.76677
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.79315305
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.3871513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2296
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021395
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2370.2907
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.21295
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1320.2105
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3210.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1020.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3761.51219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.37521906
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3143733
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3944.5628
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.271 67
Rwork0.232 1133

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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