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万見
- PDB-2v4i: Structure of a novel N-acyl-enzyme intermediate of an N-terminal ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v4i
タイトルStructure of a novel N-acyl-enzyme intermediate of an N-terminal nucleophile (Ntn) hydrolase, OAT2
要素
  • GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 ALPHA CHAIN
  • GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 BETA CHAIN
キーワードTRANSFERASE / CYTOPLASM / ACYL ENZYME / NTN HYDROLASE / ACYLTRANSFERASE / ORNITHINE ACETYL TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate N-acetyltransferase / glutamate N-acetyltransferase activity / ornithine biosynthetic process / L-methionine N-acyltransferase activity / amino-acid N-acetyltransferase / clavulanic acid biosynthetic process / L-glutamate N-acetyltransferase activity / arginine biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
arginine biosynthesis bifunctional protein suprefamily / ArgJ beta chain, C-terminal domain / Arginine biosynthesis protein ArgJ / ArgJ beta chain, C-terminal domain / ArgJ family / arginine biosynthesis bifunctional protein fold / L-amino peptidase D-ALA esterase/amidase / L-amino peptidase D-ALA esterase/amidase / ArgJ-like domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) ...arginine biosynthesis bifunctional protein suprefamily / ArgJ beta chain, C-terminal domain / Arginine biosynthesis protein ArgJ / ArgJ beta chain, C-terminal domain / ArgJ family / arginine biosynthesis bifunctional protein fold / L-amino peptidase D-ALA esterase/amidase / L-amino peptidase D-ALA esterase/amidase / ArgJ-like domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / 4-Layer Sandwich / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate N-acetyltransferase 2 / Arginine biosynthesis bifunctional protein ArgJ 3
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOMYCES CLAVULIGERUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Iqbal, A. / Clifton, I.J. / Schofield, C.J.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of a Novel N-Acyl-Enzyme Intermediate of an N-Terminal Nucleophile (Ntn) Hydrolase, Oat2
著者: Iqbal, A. / Schofield, C.J. / Clifton, I.J.
#1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2005
タイトル: X-Ray Crystal Structure of Ornithine Acetyltransferase from the Clavulanic Acid Biosynthesis Gene Cluster.
著者: Elkins, J.M. / Kershaw, N.J. / Schofield, C.J.
履歴
登録2008年9月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 ALPHA CHAIN
B: GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 BETA CHAIN
C: GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 ALPHA CHAIN
D: GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 BETA CHAIN
E: GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 ALPHA CHAIN
F: GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 BETA CHAIN
G: GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 ALPHA CHAIN
H: GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 BETA CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,7438
ポリマ－163,7438
非ポリマー00
水5,423301
1
A: GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 ALPHA CHAIN
B: GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 BETA CHAIN
C: GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 ALPHA CHAIN
D: GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 BETA CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,8724
ポリマ－81,8724
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16250 Å2
ΔGint-134 kcal/mol
Surface area31310 Å2
手法PQS
2
E: GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 ALPHA CHAIN
F: GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 BETA CHAIN
G: GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 ALPHA CHAIN
H: GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 BETA CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,8724
ポリマ－81,8724
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16280 Å2
ΔGint-136.1 kcal/mol
Surface area31240 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)73.455, 180.163, 60.962
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
12
22
32
42

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN B AND (RESSEQ 182:383 )
211CHAIN D AND (RESSEQ 182:383 )
311CHAIN F AND (RESSEQ 182:383 )
411CHAIN H AND (RESSEQ 182:383 )
112CHAIN A AND (RESSEQ 8:180 )
212CHAIN C AND (RESSEQ 8:180 )
312CHAIN E AND (RESSEQ 8:180 )
412CHAIN G AND (RESSEQ 8:180 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.994957, 0.097858, -0.022018), (0.098493, -0.994688, 0.029925), (-0.018973, -0.031942, -0.99931)0.27923, -14.2491, -58.7448
2given(0.999994, 0.002881, 0.002065), (0.002884, -0.999995, -0.001312), (0.002061, 0.001318, -0.999997)-36.7103, -4.77987, -58.8733
3given(0.997353, -0.072672, 0.002523), (0.072696, 0.997289, -0.011415), (-0.001686, 0.011568, 0.999932)-36.4612, -13.4586, 0.37556
4given(0.99603, 0.088871, -0.005058), (0.088912, -0.996003, 0.008546), (-0.004278, -0.008962, -0.999951)0.51404, -14.885, -58.1672
5given(0.999968, 0.004027, -0.006899), (0.003982, -0.99997, -0.006611), (-0.006926, 0.006584, -0.999954)-37.0228, -4.97021, -58.6141
6given(0.997039, -0.076901, -0.000166), (0.076901, 0.997033, 0.003419), (-9.7E-5, -0.003421, 0.999994)-36.4117, -13.1599, 0.718

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要素

#1: タンパク質
GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 ALPHA CHAIN / ORNITHINE ACETYL TRANSFERASE / OAT2


分子量: 18089.531 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 8-180 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STREPTOMYCES CLAVULIGERUS (バクテリア)
プラスミド: PTYB12, PET24A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q53940, UniProt: P0DJQ5*PLUS, glutamate N-acetyltransferase
#2: タンパク質
GLUTAMATE N-ACETYLTRANSFERASE 2 BETA CHAIN / ORNITHINE ACETYL TRANSFERASE / OAT2


分子量: 22846.332 Da / 分子数: 4 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ACETYLATION OF TERMINAL AMINE OF ALA 181 IN ALL FOUR CHAINS
由来: (組換発現) STREPTOMYCES CLAVULIGERUS (バクテリア)
プラスミド: PTYB12, PET24A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q53940, UniProt: P0DJQ5*PLUS, glutamate N-acetyltransferase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 301 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, THR 181 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, THR 181 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, THR 181 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, THR 181 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, THR 181 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, THR 181 TO ALA
配列の詳細T181A MUTATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.54 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 1.4 M AMMONIUM SULPHATE, 0.025 M NACL, 0.1M HEPES-NA PH 7.5, 0.1 M NAG, 20 MM CDCL2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9699
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月14日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9699 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.471
反射解像度: 2.2→29.7 Å / Num. obs: 79849 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 33.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.26 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.9 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
RIGID-BODYREFINEMENT位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VZ6

1vz6


解像度: 2.2→29.7 Å / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.9 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
詳細: TWINNING INFORMATION FRACTION 0.471 OPERATOR H,-K,-L
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2466 4021 5.04 %
Rwork0.214 --
obs0.2156 79803 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.984 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.5904 Å2-0 Å2-2.2901 Å2
2---15.2885 Å2-0 Å2
3---8.2883 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→29.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10852 0 0 301 11153
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d011000
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d114976
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.063836
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061808
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011988
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11B1490X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12D1490X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.04
13F1490X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.032
14H1490X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.039
21A1215X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22C1215X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
23E1215X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.031
24G1215X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.035
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.23790.32010.27023820X-RAY DIFFRACTION98
2.2379-2.27860.31191840.27973811X-RAY DIFFRACTION98
2.2786-2.32240.31482090.2553783X-RAY DIFFRACTION98
2.3224-2.36980.23582080.24623783X-RAY DIFFRACTION98
2.3698-2.42130.27892020.24333774X-RAY DIFFRACTION98
2.4213-2.47760.26441900.23823776X-RAY DIFFRACTION98
2.4776-2.53950.25191760.23743868X-RAY DIFFRACTION98
2.5395-2.60810.2841890.23623761X-RAY DIFFRACTION98
2.6081-2.68480.30062140.23583788X-RAY DIFFRACTION98
2.6848-2.77140.25211950.22543799X-RAY DIFFRACTION98
2.7714-2.87040.25972080.21243784X-RAY DIFFRACTION98
2.8704-2.98520.22622190.21613762X-RAY DIFFRACTION98
2.9852-3.1210.26691920.21473778X-RAY DIFFRACTION98
3.121-3.28530.24452080.213817X-RAY DIFFRACTION98
3.2853-3.49080.24752020.20523733X-RAY DIFFRACTION98
3.4908-3.75990.23511860.19133807X-RAY DIFFRACTION98
3.7599-4.13740.21361890.18553785X-RAY DIFFRACTION98
4.1374-4.7340.21612330.17343715X-RAY DIFFRACTION98
4.734-5.95640.20151970.19663827X-RAY DIFFRACTION98
5.9564-29.70280.24162020.21433828X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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