[日本語] English
万見
- PDB-2v2b: L-RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE FROM ESCHERICHIA COLI (MUTANT E... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v2b
タイトルL-RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE FROM ESCHERICHIA COLI (MUTANT E117S- E192A-K248G-R253A-E254A)
要素RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
キーワードLYASE / ZINC ENZYME / METAL-BINDING / SURFACE MUTATION / 2-KETOSE DEGRADATION / PROTEIN-PROTEIN INTERFACE / ALDOLASE / CLASS II / RARE SUGAR / CLEAVAGE OF L-RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE TO DIHYDROXYACETONE PHOSPHATE / BACTERIAL L-RHAMNOSE METABOLISM / RHAMNOSE METABOLISM / PROTEIN ENGINEERING / DOMAIN MOTION FOR MECHANICAL SUPPORT OF CATALYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


rhamnulose-1-phosphate aldolase / rhamnulose-1-phosphate aldolase activity / rhamnose catabolic process / pentose catabolic process / aldehyde-lyase activity / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rhamnulose-1-phosphate aldolase / : / L-fuculose-1-phosphate Aldolase / Class II aldolase/adducin N-terminal domain / Class II aldolase/adducin N-terminal / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Class II aldolase/adducin N-terminal domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / R-1,2-PROPANEDIOL / PHOSPHATE ION / Rhamnulose-1-phosphate aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Grueninger, D. / Schulz, G.E.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Antenna Domain Mobility and Enzymatic Reaction of L-Rhamnulose-1-Phosphate Aldolase.
著者: Grueninger, D. / Schulz, G.E.
#1: ジャーナル: Science / 年: 2008
タイトル: Designed Protein-Protein Association
著者: Grueninger, D. / Treiber, N. / Ziegler, M.O.P. / Koetter, J.W.A. / Schulze, M.-S. / Schulz, G.E.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Structure and Catalytic Mechanism of L-Rhamnulose-1-Phosphate Aldolase
著者: Kroemer, M. / Merkel, I. / Schulz, G.E.
履歴
登録2007年6月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2196
ポリマ－29,8581
非ポリマー3615
水3,909217
1
A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子

A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子

A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子

A: RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,87624
ポリマ－119,4324
非ポリマー1,44420
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_655y+1,-x,z1
crystal symmetry operation3_545-y,x-1,z1
crystal symmetry operation2_645-x+1,-y-1,z1
Buried area12510 Å2
ΔGint-70.2 kcal/mol
Surface area46320 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)84.230, 84.230, 91.747
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2191-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE


分子量: 29858.057 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PKK223-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105 / 参照: UniProt: P32169, rhamnulose-1-phosphate aldolase

-
非ポリマー , 5種, 222分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-PGR / R-1,2-PROPANEDIOL


分子量: 76.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O2
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 117 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 192 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 117 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 192 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 248 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 253 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 254 TO ALA

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.5
詳細: 40% (V/V) 1,2-PROPANEDIOL, 50 MM CA ACETATE, 100 MM ACETATE BUFFER (PH 4.5)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.90504
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.90504 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 44912 / % possible obs: 87.9 % / Observed criterion σ(I): 2.72 / 冗長度: 3.93 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 17.05
反射 シェル解像度: 1.5→1.56 Å / 冗長度: 2.51 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 2.72 / % possible all: 78.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OJR

1ojr


解像度: 1.5→36.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 2.478 / SU ML: 0.052 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.07 / ESU R Free: 0.069 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.184 2246 5 %RANDOM
Rwork0.166 ---
obs0.167 42664 87.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→36.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2085 0 16 217 2318
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222181
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3951.9462979
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.465279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.42724.67492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.25415341
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg6.964158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2336
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021664
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.21146
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.21537
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.2192
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.3490.24
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1990.273
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2340.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.0640.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6661.51397
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.07622208
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8133894
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7164.5769
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 143 -
Rwork0.26 2708 -
obs--76.13 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.35790.1143-0.13661.3919-0.66141.53850.114-0.173-0.25960.05610.19660.41090.1356-0.2863-0.3106-0.0478-0.053-0.02550.03560.16610.084320.026-54.065109.155
21.77860.1699-0.2131.58710.21820.66080.02840.4555-0.4568-0.4140.14860.26750.1862-0.1121-0.1770.0813-0.05-0.17730.0257-0.0690.046930.218-60.63787.638
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 117
2X-RAY DIFFRACTION2A118 - 273

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る