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- PDB-2v0p: The Structure of Tap42 Alpha4 Subunit -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v0p
タイトルThe Structure of Tap42 Alpha4 Subunit
要素TYPE 2A PHOSPHATASE-ASSOCIATED PROTEIN 42
キーワードHYDROLASE INHIBITOR / PHOSPHORYLATION / SIGNAL TRANSDUCTION INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of dephosphorylation / protein phosphatase type 2A complex / regulation of TORC1 signaling / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / TOR signaling / negative regulation of signal transduction / protein phosphatase 2A binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
TAP42-like family / TAP46-like protein / TAP42/TAP46-like superfamily / TAP42-like family / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Type 2A phosphatase-associated protein 42
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Roe, S.M. / Yang, J. / Barford, D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: The Structure of Tap42/Alpha4 Reveals a Tetratricopeptide Repeat-Like Fold and Provides Insights Into Pp2A Regulation.
著者: Yang, J. / Roe, S.M. / Prickett, T.D. / Brautigan, D.L. / Barford, D.
履歴
登録2007年5月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYPE 2A PHOSPHATASE-ASSOCIATED PROTEIN 42
B: TYPE 2A PHOSPHATASE-ASSOCIATED PROTEIN 42
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,3956
ポリマ－55,1342
非ポリマー2624
水4,558253
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)44.633, 48.308, 71.960
Angle α, β, γ (deg.)81.31, 87.94, 69.83
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 TYPE 2A PHOSPHATASE-ASSOCIATED PROTEIN 42 / TAP42


分子量: 27566.816 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-234 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: Q04372
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: THE PROTEIN WAS CONCENTRATED TO 10 MG/ML BEFORE CRYSTALLIZATION. CRYSTALS WERE GROWN AT 20C USING THE HANGING DROP METHOD. ONE MICROLITRE OF PROTEIN WAS MIXED WITH AN EQUAL VOLUME OF ...詳細: THE PROTEIN WAS CONCENTRATED TO 10 MG/ML BEFORE CRYSTALLIZATION. CRYSTALS WERE GROWN AT 20C USING THE HANGING DROP METHOD. ONE MICROLITRE OF PROTEIN WAS MIXED WITH AN EQUAL VOLUME OF CRYSTALLIZATION BUFFER: 20% (W/V) PEG 8000, 0.1 M SODIUM CACODYLATE PH 6.5, 0.2 M MAGNESIUM ACETATE AND 2MM DTT. CRYSTALS WERE OPTIMISED BY SEEDING.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9775
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9775 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 49867 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 26.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→71.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 7.611 / SU ML: 0.115 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.158 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 2458 5.19 %RANDOM
Rwork0.238 ---
obs0.239 48202 93.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 39.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.804 Å2-0.632 Å2-1.751 Å2
2---0.147 Å21.419 Å2
3----0.525 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→71.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3547 0 4 253 3804
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0223611
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5581.9914857
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8025433
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.36725.281178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.98115729
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3811519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2566
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022623
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.21865
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.22549
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.2239
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2330.273
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2930.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3261.52232
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.93623495
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.53831519
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7724.51359
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 8.01→71.07 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.198 14
Rwork0.231 574
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.86130.57360.8022.1921-0.41192.3515-0.0676-0.00010.0733-0.0140.04890.0165-0.1147-0.02830.0188-0.22130.02290.0498-0.2046-0.008-0.232743.16744.8627.122
20.54590.51540.50153.1339-1.21491.53740.0202-0.05560.05180.2945-0.0883-0.0974-0.16590.1020.0681-0.0718-0.0192-0.0546-0.04660.0158-0.09327.5663.243-4.881
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 234
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 234

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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