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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2v0p | ||||||
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タイトル | The Structure of Tap42 Alpha4 Subunit | ||||||
要素 | TYPE 2A PHOSPHATASE-ASSOCIATED PROTEIN 42 | ||||||
キーワード | HYDROLASE INHIBITOR / PHOSPHORYLATION / SIGNAL TRANSDUCTION INHIBITOR | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of dephosphorylation / extrinsic component of membrane / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / TOR signaling / negative regulation of signal transduction / protein phosphatase 2A binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Roe, S.M. / Yang, J. / Barford, D. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007 タイトル: The Structure of Tap42/Alpha4 Reveals a Tetratricopeptide Repeat-Like Fold and Provides Insights Into Pp2A Regulation. 著者: Yang, J. / Roe, S.M. / Prickett, T.D. / Brautigan, D.L. / Barford, D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2v0p.cif.gz | 101 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2v0p.ent.gz | 83.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2v0p.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2v0p_validation.pdf.gz | 433.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2v0p_full_validation.pdf.gz | 439.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2v0p_validation.xml.gz | 20.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2v0p_validation.cif.gz | 29.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v0/2v0p ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v0/2v0p | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 27566.816 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-234 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: Q04372 #2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: THE PROTEIN WAS CONCENTRATED TO 10 MG/ML BEFORE CRYSTALLIZATION. CRYSTALS WERE GROWN AT 20C USING THE HANGING DROP METHOD. ONE MICROLITRE OF PROTEIN WAS MIXED WITH AN EQUAL VOLUME OF ...詳細: THE PROTEIN WAS CONCENTRATED TO 10 MG/ML BEFORE CRYSTALLIZATION. CRYSTALS WERE GROWN AT 20C USING THE HANGING DROP METHOD. ONE MICROLITRE OF PROTEIN WAS MIXED WITH AN EQUAL VOLUME OF CRYSTALLIZATION BUFFER: 20% (W/V) PEG 8000, 0.1 M SODIUM CACODYLATE PH 6.5, 0.2 M MAGNESIUM ACETATE AND 2MM DTT. CRYSTALS WERE OPTIMISED BY SEEDING. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9775 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9775 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 49867 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 26.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 15.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 96.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→71.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 7.611 / SU ML: 0.115 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.158 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 39.1 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→71.07 Å
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拘束条件 |
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