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- PDB-2uwm: C-TERMINAL DOMAIN(WH2-WH4) OF ELONGATION FACTOR SELB IN COMPLEX W... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2uwm
タイトルC-TERMINAL DOMAIN(WH2-WH4) OF ELONGATION FACTOR SELB IN COMPLEX WITH SECIS RNA
要素
  • 5'-R(*GP*GP*CP*GP*UP*UP*GP*CP*CP*GP *GP*UP*CP*UP*GP*GP*CP*AP*AP*CP*GP*CP*C)-3'
  • SELENOCYSTEINE-SPECIFIC ELONGATION FACTOR
キーワードTRANSLATION / PROTEIN BIOSYNTHESIS / GTP-BINDING / NUCLEOTIDE- BINDING / SELENOCYSTEINE-SPECIFIC ELONGATION FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


selenocysteine incorporation / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #2770 / Translation elongation factor SelB, winged helix, type 1 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor SelB, winged helix, type 2 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor SelB, winged helix, type 3 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor, selenocysteine-specific / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 ...Arc Repressor Mutant, subunit A - #2770 / Translation elongation factor SelB, winged helix, type 1 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor SelB, winged helix, type 2 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor SelB, winged helix, type 3 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor, selenocysteine-specific / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Small GTP-binding protein domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / SelB translation factor
類似検索 - 構成要素
生物種MOORELLA THERMOACETICA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Ose, T. / Soler, N. / Rasubala, L. / Kuroki, K. / Kohda, D. / Fourmy, D. / Yoshizawa, S. / Maenaka, K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: Structural Basis for Dynamic Interdomain Movement and RNA Recognition of the Selenocysteine-Specific Elongation Factor Selb.
著者: Ose, T. / Soler, N. / Rasubala, L. / Kuroki, K. / Kohda, D. / Fourmy, D. / Yoshizawa, S. / Maenaka, K.
履歴
登録2007年3月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SELENOCYSTEINE-SPECIFIC ELONGATION FACTOR
B: SELENOCYSTEINE-SPECIFIC ELONGATION FACTOR
C: 5'-R(*GP*GP*CP*GP*UP*UP*GP*CP*CP*GP *GP*UP*CP*UP*GP*GP*CP*AP*AP*CP*GP*CP*C)-3'
D: 5'-R(*GP*GP*CP*GP*UP*UP*GP*CP*CP*GP *GP*UP*CP*UP*GP*GP*CP*AP*AP*CP*GP*CP*C)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,1544
ポリマ－74,1544
非ポリマー00
水5,260292
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)160.074, 119.843, 50.461
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.05, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.86555, -0.04141, 0.49911), (0.01781, -0.9934, -0.1133), (0.5005, 0.10696, -0.8591)
ベクター: -5.99753, 35.94452, 20.33857)

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要素

#1: タンパク質 SELENOCYSTEINE-SPECIFIC ELONGATION FACTOR / SELB TRANSLATION FACTOR


分子量: 29690.660 Da / 分子数: 2 / 断片: SECIS BINDING DOMAIN, RESIDUES 377-634 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MOORELLA THERMOACETICA (バクテリア)
プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q2RFK4
#2: RNA鎖 5'-R(*GP*GP*CP*GP*UP*UP*GP*CP*CP*GP *GP*UP*CP*UP*GP*GP*CP*AP*AP*CP*GP*CP*C)-3' / MRNA


分子量: 7386.424 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) MOORELLA THERMOACETICA (バクテリア)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細N AND C TERMINAL RESIDUES MISSING BECAUSE OF THE POOR DENSITY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 66 %
結晶化pH: 5.5
詳細: MES PH5.5, PEG20K 18%, ETHYLENE GLYCOL 10%, NACL 0.1M, SPERMIDINE 20MM, pH 5.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1
検出器タイプ: RIGAKU CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月16日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 39541 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 79.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WSU

1wsu


解像度: 2.31→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 7.009 / SU ML: 0.094 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.243 / ESU R Free: 0.204 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 3558 9 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.204 35981 96.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.52 Å20 Å2-0.74 Å2
2--0.33 Å20 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.31→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3256 976 0 292 4524
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0224422
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022772
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4052.2476204
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92836718
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7685394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.20722.164171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.59215578
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9271541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2705
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024175
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02864
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1890.2822
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2060.22862
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1930.21978
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.22037
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1920.2232
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1240.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2430.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2920.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7621.52563
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.88923163
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.44533197
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1354.53041
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.31→2.37 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.374 173
Rwork0.239 1939
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.7778-0.2747-0.74857.9368-2.24073.83430.0035-0.1051-1.09760.11550.09881.86750.4144-0.7735-0.1023-0.01390.00950.04540.1054-0.06130.4427-61.566-16.05917.7801
23.0233-1.6170.10091.79390.22590.97670.0230.0202-0.1302-0.0049-0.0041-0.11440.08490.1145-0.0189-0.0980.010.0239-0.09670.0016-0.1914-58.7089.52710.0136
35.63180.51731.41138.039-1.50029.1275-0.30530.82511.0249-1.0731-0.011.7826-0.4798-1.24030.31540.0951-0.0453-0.31280.29540.0330.3799-55.537550.8995-20.7385
41.74881.82990.92.87431.11251.4840.1192-0.1186-0.01080.1375-0.1263-0.2404-0.0779-0.00750.007-0.057-0.02690.0069-0.0410.0022-0.1613-52.185324.2944-16.6203
54.1163.6503-3.5833.2786-3.09553.2817-0.0758-0.07510.2187-0.03260.1124-0.0801-0.5949-0.0051-0.03660.0532-0.13580.0137-0.04870.02230.1449-52.537634.83784.8047
61.896-0.98062.56652.9239-3.0664.7773-0.09140.0237-0.087-0.05410.0896-0.02390.3396-0.01790.00180.03620.104-0.0074-0.06280.0238-0.0618-48.0893-0.5415-7.962
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A441 - 501
2X-RAY DIFFRACTION2A502 - 633
3X-RAY DIFFRACTION3B431 - 501
4X-RAY DIFFRACTION4B502 - 633
5X-RAY DIFFRACTION5C13 - 35
6X-RAY DIFFRACTION6D13 - 35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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