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- PDB-1wsu: C-terminal domain of elongation factor selB complexed with SECIS RNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wsu
タイトルC-terminal domain of elongation factor selB complexed with SECIS RNA
要素
  • 5'-R(*GP*GP*CP*GP*UP*UP*GP*CP*CP*GP*GP*UP*CP*U*GP*GP*CP*AP*AP*CP*GP*CP*C)-3'
  • Selenocysteine-specific elongation factor
キーワードTRANSLATION/RNA / winged-helix / TRANSLATION-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


selenocysteine incorporation / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor SelB, winged helix, type 1 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor SelB, winged helix, type 2 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor SelB, winged helix, type 3 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor, selenocysteine-specific / : / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. ...Translation elongation factor SelB, winged helix, type 1 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor SelB, winged helix, type 2 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor SelB, winged helix, type 3 / Elongation factor SelB, winged helix / Translation elongation factor, selenocysteine-specific / : / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Small GTP-binding protein domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Selenocysteine-specific elongation factor
類似検索 - 構成要素
生物種Moorella thermoacetica (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Yoshizawa, S. / Rasubala, L. / Ose, T. / Kohda, D. / Fourmy, D. / Maenaka, K.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Structural basis for mRNA recognition by elongation factor SelB
著者: Yoshizawa, S. / Rasubala, L. / Ose, T. / Kohda, D. / Fourmy, D. / Maenaka, K.
履歴
登録2004年11月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: 5'-R(*GP*GP*CP*GP*UP*UP*GP*CP*CP*GP*GP*UP*CP*U*GP*GP*CP*AP*AP*CP*GP*CP*C)-3'
F: 5'-R(*GP*GP*CP*GP*UP*UP*GP*CP*CP*GP*GP*UP*CP*U*GP*GP*CP*AP*AP*CP*GP*CP*C)-3'
G: 5'-R(*GP*GP*CP*GP*UP*UP*GP*CP*CP*GP*GP*UP*CP*U*GP*GP*CP*AP*AP*CP*GP*CP*C)-3'
A: Selenocysteine-specific elongation factor
B: Selenocysteine-specific elongation factor
C: Selenocysteine-specific elongation factor
D: Selenocysteine-specific elongation factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,1287
ポリマ－79,1287
非ポリマー00
水4,918273
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.865, 169.814, 71.827
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: RNA鎖 5'-R(*GP*GP*CP*GP*UP*UP*GP*CP*CP*GP*GP*UP*CP*U*GP*GP*CP*AP*AP*CP*GP*CP*C)-3' / SECIS RNA


分子量: 7386.424 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
詳細: selenocystein incorporated sequence of RNA. The first 3 and last 3 residues are cloning artifacts.
#2: タンパク質
Selenocysteine-specific elongation factor / SelB translation factor


分子量: 14242.195 Da / 分子数: 4 / Fragment: SECIS binding domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Moorella thermoacetica (バクテリア)
遺伝子: selB / プラスミド: pGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q46455
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: tri-sodium citrate dihydrate, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1tri-sodium citrate dihydrate11
2HEPES11
3HOH11
4tri-sodium citrate dihydrate12
5HEPES12
6HOH12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月3日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 45105 / Num. obs: 41948 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 43.4202 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.208 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 4435 / % possible all: 74.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LVA

1lva


解像度: 2.3→10 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2791 4099 -RANDOM
Rwork0.2244 ---
all-44691 --
obs-41657 93.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 69.1656 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.831 Å20 Å20 Å2
2---13.211 Å20 Å2
3----0.62 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3836 1375 0 273 5484
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006128
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.15214
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.76078
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.10447
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 316 -
Rwork0.291 --
obs--0.733 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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