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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2tgd | ||||||
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タイトル | LACK OF THE TRANSITION STATE STABILIZATION SITE IS A FACTOR IN THE INACTIVITY OF TRYPSINOGEN, A SERINE PROTEASE ZYMOGEN. STRUCTURE OF DFP INHIBITED BOVINE TRYPSINOGEN AT 2.1 ANGSTROMS RESOLUTION | ||||||
要素 | TRYPSINOGEN | ||||||
キーワード | HYDROLASE ZYMOGEN (SERINE PROTEINASE) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2.1 Å | ||||||
データ登録者 | Jones, M.O. / Stroud, R.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: Lack of the Transition State Stabilization Site is a Factor in the Inactivity of Trypsinogen, a Serine Protease Zymogen. Structure of Dfp Inhibited Bovine Trypsinogen at 2.1 Angstroms Resolution 著者: Jones, M.O. / Stroud, R.M. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1977 タイトル: Structure of Bovine Trypsinogen at 1.9 Angstroms Resolution 著者: Kossiakoff, A.A. / Chambers, J.L. / Kay, L.M. / Stroud, R.M. #2: ジャーナル: Annu.Rev.Biophys.Bioeng. / 年: 1977 タイトル: Mechanisms of Zymogen Activation 著者: Stroud, R.M. / Kossiakoff, A.A. / Chambers, J.L. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2tgd.cif.gz | 49.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2tgd.ent.gz | 36.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2tgd.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tg/2tgd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tg/2tgd | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ |
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-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: SEE REMARK 6. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24012.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00760 |
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#2: 化合物 | ChemComp-CA / |
#3: 化合物 | ChemComp-DFP / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.42 % |
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-解析
精密化 | Rfactor Rwork: 0.182 / 最高解像度: 2.1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.1 Å
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拘束条件 |
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