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- PDB-2spz: STAPHYLOCOCCAL PROTEIN A, Z-DOMAIN, NMR, 10 STRUCTURES -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2spz
タイトルSTAPHYLOCOCCAL PROTEIN A, Z-DOMAIN, NMR, 10 STRUCTURES
要素IMMUNOGLOBULIN G BINDING PROTEIN A
キーワードIMMUNE SYSTEM / IMMUNOGLOBULIN-BINDING PROTEIN / THREE-HELICAL BUNDLE STRUCTURE
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin FC, subunit C / Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain ...Immunoglobulin FC, subunit C / Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin G-binding protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEALING WITH RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS
データ登録者Montelione, G.T. / Tashiro, M. / Tejero, R. / Lyons, B.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1997
タイトル: High-resolution solution NMR structure of the Z domain of staphylococcal protein A.
著者: Tashiro, M. / Tejero, R. / Zimmerman, D.E. / Celda, B. / Nilsson, B. / Montelione, G.T.
#1: ジャーナル: Biochemistry / : 1996
タイトル: The Mechanism of Binding Staphylococcal Protein a to Immunoglobin G Does not Involve Helix Unwinding
著者: Jendeberg, L. / Tashiro, M. / Tejero, R. / Lyons, B.A. / Uhlen, M. / Montelione, G.T. / Nilsson, B.
#2: ジャーナル: Curr.Opin.Struct.Biol. / : 1995
タイトル: Structures of Bacterial Immunoglobulin-Binding Domains and Their Complexes with Immunoglobulin
著者: Tashiro, M. / Montelione, G.T.
#3: ジャーナル: Biochemistry / : 1993
タイトル: An Improved Strategy for Determining Resonance Assignments for Isotopically Enriched Proteins and its Application to an Engineered Domain of Staphylococcal Protein A
著者: Lyons, B.A. / Tashiro, M. / Cedergren, L. / Nilsson, B. / Montelione, G.T.
履歴
登録1998年7月29日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2000年4月21日ID: 1SPZ
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IMMUNOGLOBULIN G BINDING PROTEIN A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,6481
ポリマ-6,6481
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 40LOWEST CONFORMATIONAL ENERGY
代表モデルモデル #1

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要素

#1: 抗体 IMMUNOGLOBULIN G BINDING PROTEIN A


分子量: 6648.316 Da / 分子数: 1 / 断片: Z DOMAIN / 変異: A1V, G29A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
細胞内の位置: CELL WALL / プラスミド: PDHZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): RV308 / 参照: UniProt: P38507

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: SEE REMARKS
NMR実験の詳細Text: NULL NMR EXPERIMENTS CONDUCTED: 2D PFG-[15N]HSQC, 3D PFG-HNCO, 3D PFG-(HA)CA(CO)NH, 3D PFG-HA(CA)(CO)NH, 3D PFG-HA(CA)NH, 3D PFG-CBCANH, 3D PFG-CBCA(CO)NH, 3D PFG- (HA)CANH, 3D PFG-HN(CA)CO, 3D ...Text: NULL NMR EXPERIMENTS CONDUCTED: 2D PFG-[15N]HSQC, 3D PFG-HNCO, 3D PFG-(HA)CA(CO)NH, 3D PFG-HA(CA)(CO)NH, 3D PFG-HA(CA)NH, 3D PFG-CBCANH, 3D PFG-CBCA(CO)NH, 3D PFG- (HA)CANH, 3D PFG-HN(CA)CO, 3D PFG-HCCNH-TOCSY, 3D PFG-HCC (CO)NH-TOCSY, 2D CT

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試料調製

試料状態イオン強度: 10 MILLIMOLAR K2HPO4 / pH: 6.5 / : 1 atm / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian MODIFIED UNITY 500 / 製造業者: Varian / モデル: MODIFIED UNITY 500 / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CONGENBRUCCOLERI,KARPLUS精密化
DIANA構造決定
CONGEN構造決定
精密化手法: SIMULATED ANNEALING WITH RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS
ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST CONFORMATIONAL ENERGY
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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