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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2spz | |||||||||
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タイトル | STAPHYLOCOCCAL PROTEIN A, Z-DOMAIN, NMR, 10 STRUCTURES | |||||||||
![]() | IMMUNOGLOBULIN G BINDING PROTEIN A | |||||||||
![]() | IMMUNE SYSTEM / IMMUNOGLOBULIN-BINDING PROTEIN / THREE-HELICAL BUNDLE STRUCTURE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 溶液NMR / SIMULATED ANNEALING WITH RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS | |||||||||
![]() | Montelione, G.T. / Tashiro, M. / Tejero, R. / Lyons, B.A. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: High-resolution solution NMR structure of the Z domain of staphylococcal protein A. 著者: Tashiro, M. / Tejero, R. / Zimmerman, D.E. / Celda, B. / Nilsson, B. / Montelione, G.T. #1: ![]() タイトル: The Mechanism of Binding Staphylococcal Protein a to Immunoglobin G Does not Involve Helix Unwinding 著者: Jendeberg, L. / Tashiro, M. / Tejero, R. / Lyons, B.A. / Uhlen, M. / Montelione, G.T. / Nilsson, B. #2: ![]() タイトル: Structures of Bacterial Immunoglobulin-Binding Domains and Their Complexes with Immunoglobulin 著者: Tashiro, M. / Montelione, G.T. #3: ![]() タイトル: An Improved Strategy for Determining Resonance Assignments for Isotopically Enriched Proteins and its Application to an Engineered Domain of Staphylococcal Protein A 著者: Lyons, B.A. / Tashiro, M. / Cedergren, L. / Nilsson, B. / Montelione, G.T. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 185.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 153.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 354.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 418 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 18.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: 抗体 | 分子量: 6648.316 Da / 分子数: 1 / 断片: Z DOMAIN / 変異: A1V, G29A / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 細胞内の位置: CELL WALL / プラスミド: PDHZ / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR |
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NMR実験 | タイプ: SEE REMARKS |
NMR実験の詳細 | Text: NULL NMR EXPERIMENTS CONDUCTED: 2D PFG-[15N]HSQC, 3D PFG-HNCO, 3D PFG-(HA)CA(CO)NH, 3D PFG-HA(CA)(CO)NH, 3D PFG-HA(CA)NH, 3D PFG-CBCANH, 3D PFG-CBCA(CO)NH, 3D PFG- (HA)CANH, 3D PFG-HN(CA)CO, 3D ...Text: NULL NMR EXPERIMENTS CONDUCTED: 2D PFG-[15N]HSQC, 3D PFG-HNCO, 3D PFG-(HA)CA(CO)NH, 3D PFG-HA(CA)(CO)NH, 3D PFG-HA(CA)NH, 3D PFG-CBCANH, 3D PFG-CBCA(CO)NH, 3D PFG- (HA)CANH, 3D PFG-HN(CA)CO, 3D PFG-HCCNH-TOCSY, 3D PFG-HCC (CO)NH-TOCSY, 2D CT |
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試料調製
試料状態 | イオン強度: 10 MILLIMOLAR K2HPO4 / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K |
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結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Varian MODIFIED UNITY 500 / 製造業者: Varian / モデル: MODIFIED UNITY 500 / 磁場強度: 500 MHz |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: SIMULATED ANNEALING WITH RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS ソフトェア番号: 1 詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE | ||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: LOWEST CONFORMATIONAL ENERGY 計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 10 |