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- PDB-2rvk: Refined solution structure of Schizosaccharomyces pombe Sin1 CRIM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rvk
タイトルRefined solution structure of Schizosaccharomyces pombe Sin1 CRIM domain
要素Stress-activated map kinase-interacting protein 1
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / Sin1 / CRIM domain / TORC2 / paramagnetic relaxation enhancement
機能・相同性
機能・相同性情報


PIP3 activates AKT signaling / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / Regulation of TP53 Degradation / positive regulation of conjugation with cellular fusion / TORC2 signaling / TORC2 complex / p38MAPK cascade / signaling adaptor activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding ...PIP3 activates AKT signaling / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / Regulation of TP53 Degradation / positive regulation of conjugation with cellular fusion / TORC2 signaling / TORC2 complex / p38MAPK cascade / signaling adaptor activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / meiotic cell cycle / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Sin1, N-terminal / Stress-activated map kinase interacting protein 1 (SIN1) / TORC2 component Sin1/Avo1 / SAPK-interacting protein 1, Pleckstrin-homology domain / Sin1, middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), Pleckstrin-homology / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Target of rapamycin complex 2 subunit sin1
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsclosest to the average, model1
データ登録者Furuita, K. / Kataoka, S. / Shiozaki, K. / Kojima, C.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Substrate specificity of TOR complex 2 is determined by a ubiquitin-fold domain of the Sin1 subunit.
著者: Tatebe, H. / Murayama, S. / Yonekura, T. / Hatano, T. / Richter, D. / Furuya, T. / Kataoka, S. / Furuita, K. / Kojima, C. / Shiozaki, K.
履歴
登録2015年12月10日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Stress-activated map kinase-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5911
ポリマ－17,5911
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #2closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Stress-activated map kinase-interacting protein 1 / SAPK-interacting protein 1


分子量: 17590.611 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 247-400 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: sin1, SPAPYUG7.02c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P7Y9

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1332D 1H-1H NOESY
1423D C(CO)NH
1523D HNCO
1623D HNCA
1723D HN(CA)CB
1823D HBHA(CO)NH
1923D HN(CO)CA
11023D HN(COCA)CB
11123D H(CCO)NH
11223D (H)CCH-TOCSY
11313D 1H-15N NOESY
11423D 1H-13C NOESY
11542D 1H-15N HSQC
11623D HN(CA)CO

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5 mM [U-100% 15N] Sin1CRIM-1, 50 mM potassium phosphate-2, 50 mM potassium chloride-3, 90 % H2O-4, 10 % D2O-5, 1 mM DTT-6, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Sin1CRIM-7, 50 mM potassium phosphate-8, 50 mM potassium chloride-9, 1 mM DTT-10, 90 % H2O-11, 10 % D2O-12, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.5 mM Sin1CRIM-13, 50 mM potassium phosphate-14, 50 mM potassium chloride-15, 90 % H2O-16, 10 % D2O-17, 1 mM DTT-18, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
40.5 mM [U-100% 15N] Sin1CRIM-19, 50 mM potassium phosphate-20, 50 mM potassium chloride-21, 90 % H2O-22, 10 % D2O-23, 1 mM DTT-24, 15 mg/mL Pf1 phage-25, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMSin1CRIM-1[U-100% 15N]1
50 mMpotassium phosphate-21
50 mMpotassium chloride-31
90 %H2O-41
10 %D2O-51
1 mMDTT-61
0.5 mMSin1CRIM-7[U-100% 13C; U-100% 15N]2
50 mMpotassium phosphate-82
50 mMpotassium chloride-92
1 mMDTT-102
90 %H2O-112
10 %D2O-122
0.5 mMSin1CRIM-133
50 mMpotassium phosphate-143
50 mMpotassium chloride-153
90 %H2O-163
10 %D2O-173
1 mMDTT-183
0.5 mMSin1CRIM-19[U-100% 15N]4
50 mMpotassium phosphate-204
50 mMpotassium chloride-214
90 %H2O-224
10 %D2O-234
1 mMDTT-244
15 mg/mLPf1 phage-254
試料状態イオン強度: 0.2 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE9502

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3.95Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
X-PLOR NIH2.31Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
SparkyGoddardchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 967
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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