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万見
- PDB-2rtu: Solution structure of oxidized human HMGB1 A box -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rtu
タイトルSolution structure of oxidized human HMGB1 A box
要素High mobility group protein B1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / disulfide bond / High Mobility Group Box 1
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of restriction endodeoxyribonuclease activity / regulation of tolerance induction / positive regulation of mismatch repair / regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / negative regulation of apoptotic cell clearance / negative regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / myeloid dendritic cell activation / DNA geometric change / T-helper 1 cell activation / C-X-C chemokine binding ...regulation of restriction endodeoxyribonuclease activity / regulation of tolerance induction / positive regulation of mismatch repair / regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / negative regulation of apoptotic cell clearance / negative regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / myeloid dendritic cell activation / DNA geometric change / T-helper 1 cell activation / C-X-C chemokine binding / T-helper 1 cell differentiation / positive regulation of dendritic cell differentiation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / neutrophil clearance / positive regulation of DNA ligation / RAGE receptor binding / positive regulation of interleukin-1 production / Regulation of TLR by endogenous ligand / alphav-beta3 integrin-HMGB1 complex / bubble DNA binding / V(D)J recombination / Apoptosis induced DNA fragmentation / inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of monocyte chemotaxis / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / supercoiled DNA binding / apoptotic cell clearance / dendritic cell chemotaxis / DNA binding, bending / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / positive regulation of DNA binding / : / chemoattractant activity / phosphatidylserine binding / positive regulation of activated T cell proliferation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / TRAF6 mediated NF-kB activation / DNA topological change / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of type II interferon production / Pyroptosis / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / DNA polymerase binding / positive regulation of autophagy / four-way junction DNA binding / condensed chromosome / activation of innate immune response / positive regulation of interleukin-12 production / transcription repressor complex / cytokine activity / positive regulation of interleukin-8 production / lipopolysaccharide binding / positive regulation of JNK cascade / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / heterochromatin formation / double-strand break repair via nonhomologous end joining / autophagy / positive regulation of interleukin-6 production / transcription corepressor activity / positive regulation of tumor necrosis factor production / neuron projection development / integrin binding / single-stranded DNA binding / ER-Phagosome pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / double-stranded DNA binding / cellular response to lipopolysaccharide / secretory granule lumen / DNA-binding transcription factor binding / DNA recombination / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of viral entry into host cell / transcription cis-regulatory region binding / lyase activity / endosome / receptor ligand activity / inflammatory response / positive regulation of apoptotic process / innate immune response / Neutrophil degranulation / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
HMG box A DNA-binding domain, conserved site / HMG box A DNA-binding domain signature. / : / High mobility group box domain / DNA Binding (I), subunit A / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain ...HMG box A DNA-binding domain, conserved site / HMG box A DNA-binding domain signature. / : / High mobility group box domain / DNA Binding (I), subunit A / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
High mobility group protein B1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Jing, W. / Tochio, N. / Tate, S.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2013
タイトル: Redox-sensitive structural change in the A-domain of HMGB1 and its implication for the binding to cisplatin modified DNA.
著者: Wang, J. / Tochio, N. / Takeuchi, A. / Uewaki, J. / Kobayashi, N. / Tate, S.
履歴
登録2013年9月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月5日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_nmr_software
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _citation.journal_abbrev / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: High mobility group protein B1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1191
ポリマ－10,1191
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 40structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 High mobility group protein B1 / High mobility group protein 1 / HMG-1


分子量: 10118.655 Da / 分子数: 1 / 断片: HMG box 1, UNP residues 1-84 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HMGB1, HMG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09429
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-13C NOESY
1213D 1H-15N NOESY
1312D 1H-15N IPAP-HSQC
1422D 1H-15N IPAP-HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5-0.6 mM [U-13C; U-15N] protein-1, 50 mM potassium phosphate-2, 10 % [U-2H] D2O-3, 150 mM potassium chloride-4, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5-0.6 mM [U-13C; U-15N] protein-5, 5 % C12E5/n-hexanol-6, 10 % U-2H D2O-7, 150 mM potassium chloride-8, 50 mM potassium phosphate-9, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMentity-1[U-13C; U-15N]0.5-0.61
50 mMpotassium phosphate-21
10 %D2O-3[U-2H]1
150 mMpotassium chloride-41
mMentity-5[U-13C; U-15N]0.5-0.62
5 %C12E5/n-hexanol-62
10 %D2O-7[U-2H]2
150 mMpotassium chloride-82
50 mMpotassium phosphate-92
試料状態イオン強度: 200 / pH: 6.4 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
MAGROKobayashi N.データ解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
SparkyGoddardデータ解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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