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- PDB-2rts: Chitin binding domain1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rts
タイトルChitin binding domain1
要素chitinase
キーワードHYDROLASE / chitin binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


chitin binding / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Chitin-binding domain type 3 / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / : / Chitinase II ...Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Chitin-binding domain type 3 / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Carbohydrate-binding module family 5/12 / Carbohydrate-binding module superfamily 5/12 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / : / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Uegaki, K.
引用ジャーナル: J.Biochem. / : 2014
タイトル: Solution structure of the chitin-binding domain 1 (ChBD1) of a hyperthermophilic chitinase from Pyrococcus furiosus.
著者: Mine, S. / Nakamura, T. / Sato, T. / Ikegami, T. / Uegaki, K.
履歴
登録2013年8月19日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: chitinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3521
ポリマ-8,3521
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 chitinase


分子量: 8352.068 Da / 分子数: 1 / 断片: chitin binding domain, UNP RESIDUES 65-135 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / : ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1 / 遺伝子: PF1234 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8U1H4

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR / 詳細: NMR structure of chitin binding domain1
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HN(CA)CB
1413D HNCO
1513D C(CO)NH
1613D HBHA(CO)NH
1713D H(CCO)NH
1812D 1H-13C HSQC
1912D 1H-1H NOESY
11013D (H)CCH-TOCSY
11113D H(CCO)NH

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試料調製

詳細内容: 1 mM [U-100% 15N] MES-1, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] MES-2, 1 mM MES-3, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMMES-1[U-100% 15N]1
1 mMMES-2[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1 mMMES-31
試料状態イオン強度: 0 / pH: 6 / : ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 30 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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