[日本語] English
万見
- PDB-2rsp: STRUCTURE OF THE ASPARTIC PROTEASE FROM ROUS SARCOMA RETROVIRUS R... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rsp
タイトルSTRUCTURE OF THE ASPARTIC PROTEASE FROM ROUS SARCOMA RETROVIRUS REFINED AT 2 ANGSTROMS RESOLUTION
要素RSV PROTEASE
キーワードHYDROLASE(ASPARTYL PROTEINASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell nucleoplasm / viral procapsid maturation / host cell nucleolus / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / viral capsid / aspartic-type endopeptidase activity / structural constituent of virion / nucleic acid binding / viral translational frameshifting / host cell plasma membrane ...host cell nucleoplasm / viral procapsid maturation / host cell nucleolus / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / viral capsid / aspartic-type endopeptidase activity / structural constituent of virion / nucleic acid binding / viral translational frameshifting / host cell plasma membrane / proteolysis / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic ...Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wlodawer, A. / Miller, M. / Jaskolski, M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Structure of the aspartic protease from Rous sarcoma retrovirus refined at 2-A resolution.
著者: Jaskolski, M. / Miller, M. / Rao, J.K. / Leis, J. / Wlodawer, A.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1989
タイトル: Crystal Structure of a Retroviral Protease Proves Relationship to Aspartic Protease Family
著者: Miller, M. / Jaskolski, M. / Rao, J.K.M. / Leis, J. / Wlodawer, A.
履歴
登録1989年10月17日処理サイト: BNL
改定 1.01989年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
Remark 700SHEET THE DIMER INTERFACE IS COMPOSED OF INTERDIGITATED N- AND C-TERMINI FROM BOTH SUBUNITS FORMING ...SHEET THE DIMER INTERFACE IS COMPOSED OF INTERDIGITATED N- AND C-TERMINI FROM BOTH SUBUNITS FORMING A FOUR-STRANDED ANTIPARALLEL BETA-SHEET (SHEET *INT* BELOW). SHEETS MA AND MB ARE EACH DISRUPTED BY BULGES AT RESIDUES ASP 78 IN STRAND 2 AND ARG 93 IN STRAND 3.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RSV PROTEASE
B: RSV PROTEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2522
ポリマ－27,2522
非ポリマー00
水4,540252
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2950 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area12240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.950, 88.950, 78.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-451-

HOH

21B-452-

HOH

詳細THE ACTIVE ENZYME IS A DIMER COMPOSED OF TWO RSV PR MOLECULES. THIS DIMER COMPRISES THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT. THE MOLECULES IN THIS DIMER ARE RELATED BY A NON-CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS WHICH IS NEARLY COINCIDENT WITH THE (2 1 -3) CRYSTAL DIRECTION. CHAIN IDENTIFIERS *A* AND *B* HAVE BEEN ASSIGNED TO THE TWO MOLECULES PRESENTED IN THIS ENTRY.

-
要素

#1: タンパク質 RSV PROTEASE


分子量: 13625.862 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
属: Alpharetrovirus / 参照: UniProt: P03322
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE CATALYTIC SITE IS FORMED BY TWO ASP-SER-GLY LOOPS, ONE FORM EACH SUBUNIT, CONNECTED BY AN ...THE CATALYTIC SITE IS FORMED BY TWO ASP-SER-GLY LOOPS, ONE FORM EACH SUBUNIT, CONNECTED BY AN INTRICATE SYSTEM OF HYDROGEN BONDS.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.78 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.4 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
一般名: ammonium sulfate

-
データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. obs: 20613 / % possible obs: 86 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / Num. measured all: 95106 / Rmerge(I) obs: 0.069

-
解析

ソフトウェア名称: PROFFT / 分類: 精密化
精密化解像度: 2→10 Å
詳細: THE SG ATOMS OF CYS A 113 AND CYS B 113 HAVE BEEN REFINED IN TWO ALTERNATE POSITIONS WITH AN OCCUPANCY OF 0.5 FOR EACH POSITION.
Rfactor反射数
obs0.144 17609
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1772 0 0 252 2024
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0220.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0620.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0760.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.2182
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.1442.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it5.4443.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it7.6124.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.018
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.2250.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2020.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2140.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.1910.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.43
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.910
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor39.620
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. reflection obs: 17609 / Rfactor obs: 0.144
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.05 Å / 最低解像度: 2.2 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る