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万見
- PDB-2rpn: A crucial role for high intrinsic specificity in the function of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rpn
タイトルA crucial role for high intrinsic specificity in the function of yeast SH3 domains
要素
  • Actin-binding protein
  • Actin-regulating kinase 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / SH3 domain / extended peptide / 3-10 helix / Acetylation / Actin-binding / Cytoplasm / Cytoskeleton / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to actin cortical patch / site of polarized growth / positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin cortical patch assembly / regulation of clathrin-dependent endocytosis / actin cortical patch / regulation of actin filament polymerization / barbed-end actin filament capping / mating projection tip / cortical actin cytoskeleton ...protein localization to actin cortical patch / site of polarized growth / positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin cortical patch assembly / regulation of clathrin-dependent endocytosis / actin cortical patch / regulation of actin filament polymerization / barbed-end actin filament capping / mating projection tip / cortical actin cytoskeleton / actin filament organization / actin filament binding / cell cortex / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fungal actin-binding protein 1, second SH3 domain / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / SH3 Domains / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. ...Fungal actin-binding protein 1, second SH3 domain / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / SH3 Domains / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin-binding protein / Actin-regulating kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsSolution structure of Abp1p SH3 doain complexed with peptide from Ark1p
データ登録者Stollar, E.J. / Garcia, B. / Chong, A. / Forman-Kay, J. / Davidson, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structural, functional, and bioinformatic studies demonstrate the crucial role of an extended peptide binding site for the SH3 domain of yeast Abp1p
著者: Stollar, E.J. / Garcia, B. / Chong, P.A. / Rath, A. / Lin, H. / Forman-Kay, J.D. / Davidson, A.R.
履歴
登録2008年6月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin-binding protein
B: Actin-regulating kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7222
ポリマ－8,7222
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Actin-binding protein / Abp1p


分子量: 6734.160 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 star (DE3) / 参照: UniProt: P15891
#2: タンパク質・ペプチド Actin-regulating kinase 1


分子量: 1987.451 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 605-621 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 star (DE3) / 参照: UniProt: P53974
配列の詳細THE NUMBERING IS SEQUENTIALLY REDUCED IN CHAIN B.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Solution structure of Abp1p SH3 domain complexed with peptide from Ark1p
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1312D 1H-1H TOCSY
1412D 1H-1H COSY
1512D 1H-1H NOESY
1613D CBCA(CO)NH
1713D HN(CA)CB
1813D HNCO
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D 1H-15N TOCSY
1111HN-N RDC
1121HACAN
1131N-CO RDC
1141CA-HA RDC
1151CA-CO RDC
1161CA-CB RDC
11713J NC
11813J CC

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試料調製

詳細内容: 50mM sodium phosphate; 100mM sodium chloride; 1mM sodium azide; 1mM EDTA; 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
50 mMsodium phosphate1
100 mMsodium chloride1
1 mMsodium azide1
1 mMEDTA1
試料状態イオン強度: 0.208 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 283 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichsuperposition
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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