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万見
- PDB-2rot: Structure of chimeric variant of SH3 domain- SHH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rot
タイトルStructure of chimeric variant of SH3 domain- SHH
要素Spectrin alpha chain, brain
キーワードPROTEIN BINDING / SH3 / chimeric protein / alpha-spectrin / Actin capping / Actin-binding / Calcium / Calmodulin-binding / Cytoplasm / Cytoskeleton / Phosphoprotein / SH3 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament capping / costamere / cortical actin cytoskeleton / cell projection / actin filament binding / cell junction / actin cytoskeleton organization / calmodulin binding / calcium ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / SH3 Domains / SH3 domain ...Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / SH3 Domains / SH3 domain / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailsSHH was constructed on the basis of alpa-spectrin wild type SH3-domain, containing 10 extra ...SHH was constructed on the basis of alpa-spectrin wild type SH3-domain, containing 10 extra residues placed between 45th and 48th polypeptides' residues. Insertion of beta sheet includes 48-56 residues (KITVNGKTYE) between 45-48 of SH3-pwt (1SHG)
データ登録者Kutyshenko, N.P. / Prokhorov, D.A. / Timchenko, M.A. / Kudrevatykh, Y.A. / Gushchina, L.V. / Khristoforov, V.S. / Filimonov, V.V.
引用
ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2009
タイトル: Solution structure and dynamics of the chimeric SH3 domains, SHH- and SHA-"Bergeracs".
著者: Kutyshenko, V.P. / Prokhorov, D.A. / Timchenko, M.A. / Kudrevatykh, Y.A. / Gushchina, L.V. / Khristoforov, V.S. / Filimonov, V.V. / Uversky, V.N.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Different folding transition states may result in the same native structure.
著者: Viguera, A.R. / Serrano, L. / Wilmanns, M.
履歴
登録2008年4月10日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spectrin alpha chain, brain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1361
ポリマ－8,1361
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Spectrin alpha chain, brain / Spectrin / non-erythroid alpha chain / Fodrin alpha chain


分子量: 8136.353 Da / 分子数: 1 / 断片: ALPHA-SPECTRIN SH3 Domain / 由来タイプ: 組換発現
詳細: INSERTION OF BETA SHEET INCLUDING 47-56 RESIDUES (KITVNGKTYE) BETWEEN 47-48 OF SH3-PWT (1SHG).
由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: SPTAN1, SPTA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07751
配列の詳細INSERTION OF BETA SHEET INCLUDING 47-56 RESIDUES (KITVNGKTYE) BETWEEN 47-48 OF SH3-PWT (1SHG).

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: SHH was constructed on the basis of alpa-spectrin wild type SH3-domain, containing 10 extra residues placed between 45th and 48th polypeptides' residues. Insertion of beta sheet includes 48- ...詳細: SHH was constructed on the basis of alpa-spectrin wild type SH3-domain, containing 10 extra residues placed between 45th and 48th polypeptides' residues. Insertion of beta sheet includes 48-56 residues (KITVNGKTYE) between 45-48 of SH3-pwt (1SHG)
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HN(CA)CB
1313D C(CO)NH
1413D (H)CCH-TOCSY-ali
1513D (H)CCH-TOCSY-aro
1613D 1H-15N TOCSY
1713D 1H-15N NOESY
1813D 1H-13C NOESY-ali
1913D 1H-13C NOESY-aro
11013D HNCO
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using dihedral angles PHI and PSI predicted by program TALOS. H-bonds were determined on the basis of temperature dependence of NH chemical shifts

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試料調製

詳細内容: 2.5mM [U-98% 13C; U-98% 15N] alpha-spectrin SHH, 90% H2O, 10% [U-99% 2H] D2O, 25mM [U-99% 2H] sodium acetate, 0.03% sodium azide, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2.5 mMalpha-spectrin SHH[U-98% 13C; U-98% 15N]1
90 %H2O1
10 %D2O[U-99% 2H]1
25 mMsodium acetate[U-99% 2H]1
0.03 %sodium azide1
試料状態イオン強度: 20 / pH: 3.5 / 圧: 74 3 / 温度: 299 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler, Wuthrich, Keller, Cornilescu, Delaglio, Bax, Bruker, Koradi, Billeter構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler, Wuthrich, Keller, Cornilescu, Delaglio, Bax, Bruker, Koradi, Billeterchemical shift assignment
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler, Wuthrich, Keller, Cornilescu, Delaglio, Bax, Bruker, Koradi, Billeterdihedral angles calculation
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler, Wuthrich, Keller, Cornilescu, Delaglio, Bax, Bruker, Koradi, Billeter解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler, Wuthrich, Keller, Cornilescu, Delaglio, Bax, Bruker, Koradi, Billeterデータ収集
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler, Wuthrich, Keller, Cornilescu, Delaglio, Bax, Bruker, Koradi, Billeter精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1156 / NOE intraresidue total count: 268 / NOE long range total count: 402 / NOE medium range total count: 134 / NOE sequential total count: 352
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum upper distance constraint violation: 0.24 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0041 Å / Distance rms dev error: 0.0011 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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