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万見
- PDB-2rnn: Solution Structure of the N-terminal SAP Domain of SUMO E3 Ligase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rnn
タイトルSolution Structure of the N-terminal SAP Domain of SUMO E3 Ligases from Saccharomyces cerevisiae
要素E3 SUMO-protein ligase SIZ1
キーワードLIGASE / SUMO ligase / DNA binding / sumoylation / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Ubl conjugation pathway / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / SUMO ligase activity / SUMOylation of transcription factors / septin ring / cellular bud neck / SUMOylation of SUMOylation proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / SUMOylation of chromatin organization proteins ...DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / SUMO ligase activity / SUMOylation of transcription factors / septin ring / cellular bud neck / SUMOylation of SUMOylation proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / SUMOylation of chromatin organization proteins / protein sumoylation / negative regulation of protein ubiquitination / chromosome segregation / double-stranded DNA binding / chromatin / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
E3 SUMO-protein ligase SIZ1, plant / PINIT domain / PINIT domain superfamily / PINIT domain / PINIT domain profile. / MIZ/SP-RING zinc finger / Zinc finger, MIZ-type / Zinc finger SP-RING-type profile. / SAP domain superfamily / SAP domain ...E3 SUMO-protein ligase SIZ1, plant / PINIT domain / PINIT domain superfamily / PINIT domain / PINIT domain profile. / MIZ/SP-RING zinc finger / Zinc finger, MIZ-type / Zinc finger SP-RING-type profile. / SAP domain superfamily / SAP domain / SAP motif profile. / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 SUMO-protein ligase SIZ1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Suzuki, R. / Shindo, H. / Tase, A. / Yamazaki, T.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2009
タイトル: Solution structures and DNA binding properties of the N-terminal SAP domains of SUMO E3 ligases from Saccharomyces cerevisiae and Oryza sativa.
著者: Suzuki, R. / Shindo, H. / Tase, A. / Kikuchi, Y. / Shimizu, M. / Yamazaki, T.
履歴
登録2008年1月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 SUMO-protein ligase SIZ1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2421
ポリマ－13,2421
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 E3 SUMO-protein ligase SIZ1 / SAP and Miz-finger domain-containing protein 1 / Ubiquitin-like protein ligase 1


分子量: 13242.145 Da / 分子数: 1 / 断片: residues (UNP 1-111) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SIZ1, ULL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q04195, 合成酵素

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D 1H-15N NOESY
1322D 1H-15N HSQC
1423D HNCO
1523D HNCA
1623D CBCA(CO)NH
1723D 13C-edited 1H-15N NOESY
1832D 1H-13C HSQC
1933D (H)CCH-TOCSY
11034D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.55 mM [U-15N] Siz1, 20 mM potassium phosphate, 300 mM sodium chloride, 3 mM DTT, 92% H2O/8% D2O92% H2O/8% D2O
20.6 mM [U-13C; U-15N] Siz1, 20 mM potassium phosphate, 300 mM sodium chloride, 3 mM DTT, 92% H2O/8% D2O92% H2O/8% D2O
30.69 mM [U-13C; U-15N] Siz1, 20 mM potassium phosphate, 300 mM sodium chloride, 3 mM DTT, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.55 mMSiz1[U-15N]1
20 mMpotassium phosphate1
300 mMsodium chloride1
3 mMDTT1
0.6 mMSiz1[U-13C; U-15N]2
20 mMpotassium phosphate2
300 mMsodium chloride2
3 mMDTT2
0.69 mMSiz1[U-13C; U-15N]3
20 mMpotassium phosphate3
300 mMsodium chloride3
3 mMDTT3
試料状態pH: 6.1 / 圧: ambient / 温度: 283 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 750 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.1Bruker Biospincollection
NMRPipereleased at Feb 10, 2006Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TALOS2003.027.13.05Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
Sparky3.113Goddardpeak picking
Sparky3.113Goddardchemical shift assignment
PIPP4.3.6Garrettpeak picking
PIPP4.3.6Garrettchemical shift assignment
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
AQUA3.2Rullmann, Doreleijers and Kapteinデータ解析
ProcheckNMR3.5.4Laskowski and MacArthurデータ解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2009 / NOE intraresidue total count: 586 / NOE long range total count: 283 / NOE medium range total count: 528 / NOE sequential total count: 612 / Hydrogen bond constraints total count: 106 / Protein chi angle constraints total count: 37 / Protein other angle constraints total count: 9 / Protein phi angle constraints total count: 73 / Protein psi angle constraints total count: 78
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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