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- PDB-2rj6: B-specific alpha-1,3-galactosyltransferase G176R S235G mutant (AA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rj6
タイトルB-specific alpha-1,3-galactosyltransferase G176R S235G mutant (AABB) + H-antigen disaccharide
要素Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-galactosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / AABB+HA / Blood group antigen / Glycoprotein / Glycosyltransferase / Golgi apparatus / Manganese / Membrane / Metal-binding / Secreted / Signal-anchor / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding ...fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding / vesicle / carbohydrate metabolic process / Golgi membrane / nucleotide binding / Golgi apparatus / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 6 / Glycosyltransferase family 6 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BHE / Histo-blood group ABO system transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.41 Å
データ登録者Evans, S.V. / Alfaro, J.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: ABO(H) blood group A and B glycosyltransferases recognize substrate via specific conformational changes.
著者: Alfaro, J.A. / Zheng, R.B. / Persson, M. / Letts, J.A. / Polakowski, R. / Bai, Y. / Borisova, S.N. / Seto, N.O. / Lowary, T.L. / Palcic, M.M. / Evans, S.V.
履歴
登録2007年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-galactosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7942
ポリマ－34,3561
非ポリマー4391
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-galactosyltransferase
ヘテロ分子

A: Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-galactosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5884
ポリマ－68,7112
非ポリマー8772
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area5100 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area22960 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)52.520, 149.060, 79.610
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-galactosyltransferase / Fucosylglycoprotein 3-alpha- galactosyltransferase / Histo-blood group B transferase / B transferase


分子量: 34355.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABO / プラスミド: PCW DELTA 1AC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21GOLD
参照: UniProt: P16442, fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-BHE / octyl 2-O-(6-deoxy-alpha-L-galactopyranosyl)-beta-D-galactopyranoside / H-antigen acceptor / alpha-L-Fucp-(1,2)-Beta-D-Galp-O(CH2)7CH3 / オクチル2-O-(α-L-フコピラノシル)-β-D-ガラクトピラノシド


分子量: 438.510 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H38O10
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN CORRESPONDS TO G176R S235G MUTANT OF HISTO-BLOOD GROUP B TRANSFERASE. ...THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN CORRESPONDS TO G176R S235G MUTANT OF HISTO-BLOOD GROUP B TRANSFERASE. THE SEQUENCE DIFFERENCES WITH UNP ENTRY P16442 CORRESPOND TO THE VARIENTS BETWEEN P16442 AND GROUP B TRANSFERASE, AS INDICATED IN THE DESCRIPTION OF P16442.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.76 %
結晶化温度: 298 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG4000 Glycerol MgCl NH2SO4, pH 7.5, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年5月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.41→20 Å / Num. obs: 58216 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 4.18 % / Rmerge(I) obs: 0.037 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 21.1 / Scaling rejects: 1838
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
1.41-1.462.940.3153.41490250631.1184.6
1.46-1.523.420.2674.32036959531.199.8
1.52-1.593.540.2325.22126060071.11100
1.59-1.673.720.1976.22229659931.08100
1.67-1.783.950.158.12377560081.0299.9
1.78-1.914.420.08913.32652159740.9499.4
1.91-2.114.70.05520.32811059550.9398.5
2.11-2.414.890.04525.72886958680.9396.6
2.41-3.035.050.02938.22938257520.994
3.03-19.95.060.0262.42956356430.9789.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.66 Å19.9 Å
Translation1.66 Å19.9 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.4SSIデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
d*TREKデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.41→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 1.044 / SU ML: 0.044 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.075 / ESU R Free: 0.075 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 2963 5.1 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.216 58214 96.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.384 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2--0.29 Å20 Å2
3----0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.41→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2338 0 28 237 2603
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222434
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2321.9593305
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.155283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.8922.479117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.91715403
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8011521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2362
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021845
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.21197
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.21701
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1380.2216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1850.274
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0980.225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7121.51450
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.15422311
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.67231118
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5424.5994
LS精密化 シェル解像度: 1.41→1.446 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.654 198 -
Rwork0.557 3324 -
all-3522 -
obs--79.72 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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