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万見
- PDB-2rio: Structure of the dual enzyme Ire1 reveals the basis for catalysis... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rio
タイトルStructure of the dual enzyme Ire1 reveals the basis for catalysis and regulation of non-conventional splicing
要素Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
キーワードHYDROLASE / TRANSFERASE / Protein-nucleotide complex / ATP-binding / Endoplasmic reticulum / Glycoprotein / Kinase / Magnesium / Membrane / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Nucleotide-binding / Phosphorylation / Serine/threonine-protein kinase / Transcription / Transcription regulation / Transmembrane / Unfolded protein response
機能・相同性
機能・相同性情報


IRE1alpha activates chaperones / Ire1 complex / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / fungal-type cell wall organization / inositol metabolic process / protein localization to Golgi apparatus / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / IRE1-mediated unfolded protein response / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / endoplasmic reticulum unfolded protein response ...IRE1alpha activates chaperones / Ire1 complex / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / fungal-type cell wall organization / inositol metabolic process / protein localization to Golgi apparatus / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / IRE1-mediated unfolded protein response / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / endoplasmic reticulum unfolded protein response / RNA endonuclease activity / response to endoplasmic reticulum stress / mRNA processing / unfolded protein binding / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / de novo design (two linked rop proteins) ...KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / de novo design (two linked rop proteins) / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / STRONTIUM ION / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Lee, K.P. / Dey, M. / Neculai, D. / Cao, C. / Dever, T.E. / Sicheri, F.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2008
タイトル: Structure of the dual enzyme ire1 reveals the basis for catalysis and regulation in nonconventional RNA splicing.
著者: Lee, K.P. / Dey, M. / Neculai, D. / Cao, C. / Dever, T.E. / Sicheri, F.
履歴
登録2007年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月9日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.entity_id / _entity_src_gen.host_org_genus ..._entity_src_gen.entity_id / _entity_src_gen.host_org_genus / _entity_src_gen.host_org_species / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type / _entity_src_gen.pdbx_src_id / _entity_src_gen.plasmid_name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999Residues 869-892(UNP numbering) were deleted. Residues 868 and 893 were fused together.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
B: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,1558
ポリマ－100,0772
非ポリマー1,0786
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.307, 130.307, 175.011
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1 / Endoplasmic reticulum-to-nucleus signaling 1 / Serine/threonine-protein kinase / Endoribonuclease


分子量: 50038.398 Da / 分子数: 2 / 断片: Cytoplasmic fragment / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: IRE1, ERN1 / プラスミド: pProEx / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P32361, non-specific serine/threonine protein kinase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-SR / STRONTIUM ION / ストロンチウムジカチオン


分子量: 87.620 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Sr
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.3 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 50mM Tris-Cl (pH 8.0), 200mM KOAc, 50mM SrOAc, 10mM MgCl2 and 10% PEG 8K , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97883 Å
検出器日付: 2006年3月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97883 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 66131 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 43.4 % / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 2.4→3.11 Å / 冗長度: 6.1 % / Mean I/σ(I) obs: 8.1 / Num. unique all: 6634 / Rsym value: 0.31 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→19.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / SU B: 6.61 / SU ML: 0.158 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.23 / ESU R Free: 0.21 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. The SAD DATASET USED FOR PHASING WAS COLLECT AT 3.0A RESOLUTION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26637 3326 5.1 %RANDOM
Rwork0.22217 ---
obs0.22443 62174 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.687 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å2-0.03 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6414 0 58 0 6472
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0290.0226639
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.4951.9878958
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.0875790
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.84823.531303
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.362151223
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.5851548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.230.2996
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.024902
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2460.22894
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.24369
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.2166
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2310.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1780.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.250.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3241.53980
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.43326438
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7532741
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6954.52520
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.461 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 233 -
Rwork0.256 4554 -
obs-65619 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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