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- PDB-2rhi: Crystal structure of the 3-MBT domain from human L3MBTL1 in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rhi
タイトルCrystal structure of the 3-MBT domain from human L3MBTL1 in complex with H1.5K27me2 at 1.66 angstrom
要素
  • Histone H1.5
  • Lethal(3)malignant brain tumor-like protein
キーワードTranscription/Nuclear Protein / BETA BARREL / Protein-peptide Complex / dimethyl-lysine / Alternative splicing / Chromatin regulator / DNA-binding / Metal-binding / Nucleus / Repressor / Transcription / Transcription regulation / Zinc / Zinc-finger / Transcription-Nuclear Protein COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


SAM domain binding / chromatin lock complex / constitutive heterochromatin formation / establishment of protein localization to chromatin / histone H4K20me2 reader activity / regulation of megakaryocyte differentiation / negative regulation of DNA recombination / Apoptosis induced DNA fragmentation / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding ...SAM domain binding / chromatin lock complex / constitutive heterochromatin formation / establishment of protein localization to chromatin / histone H4K20me2 reader activity / regulation of megakaryocyte differentiation / negative regulation of DNA recombination / Apoptosis induced DNA fragmentation / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / regulation of mitotic nuclear division / muscle organ development / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / hemopoiesis / : / heterochromatin / nucleosome binding / condensed chromosome / euchromatin / Regulation of TP53 Activity through Methylation / chromatin DNA binding / histone deacetylase binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromosome / chromatin organization / double-stranded DNA binding / histone binding / regulation of cell cycle / protein stabilization / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / : / Zinc finger, C2H2C-type superfamily / Zinc finger, C2HC type / Zinc finger, C2H2C-type / Zinc finger CCHHC-type profile. / Mbt repeat / MBT repeat profile. / Present in Drosophila Scm, l(3)mbt, and vertebrate SCML2 / : ...: / : / Zinc finger, C2H2C-type superfamily / Zinc finger, C2HC type / Zinc finger, C2H2C-type / Zinc finger CCHHC-type profile. / Mbt repeat / MBT repeat profile. / Present in Drosophila Scm, l(3)mbt, and vertebrate SCML2 / : / mbt repeat / Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / SH3 type barrels. - #140 / SH3 type barrels. / Roll / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Histone H1.5 / Lethal(3)malignant brain tumor-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.66 Å
データ登録者Li, H. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2007
タイトル: Structural Basis for Lower Lysine Methylation State-Specific Readout by MBT Repeats of L3MBTL1 and an Engineered PHD Finger.
著者: Li, H. / Fischle, W. / Wang, W. / Duncan, E.M. / Liang, L. / Murakami-Ishibe, S. / Allis, C.D. / Patel, D.J.
履歴
登録2007年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lethal(3)malignant brain tumor-like protein
B: Histone H1.5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1014
ポリマ－39,8012
非ポリマー3002
水10,160564
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.864, 93.318, 58.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Lethal(3)malignant brain tumor-like protein / L3 / mbt-like / L3 / mbt protein homolog / H-l3 / mbt protein / H-L3 / MBT / L3MBTL1


分子量: 39195.727 Da / 分子数: 1 / 断片: Repeats MBT-1, MBT-2, MBT-3; Residues 197-526 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: L3MBTL, KIAA0681, L3MBT / プラスミド: pGEX4T3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosseta2 / 参照: UniProt: Q9Y468
#2: タンパク質・ペプチド Histone H1.5


分子量: 604.782 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal tail resideus 23-27 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 参照: UniProt: P16401
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 564 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: L3MBTL1(197-526) (15 mg/ml in 25 mM Tris-HCl, pH 8.0, 1 mM DTT) was pre-incubated with two-fold molar excess of H1.5(23-27)K27me2 peptide. Drops were prepared by mixing 1 l complex solution ...詳細: L3MBTL1(197-526) (15 mg/ml in 25 mM Tris-HCl, pH 8.0, 1 mM DTT) was pre-incubated with two-fold molar excess of H1.5(23-27)K27me2 peptide. Drops were prepared by mixing 1 l complex solution with 1 l reservoir solution (7% PEG3350, 0.2 M NaAc pH 5.0). Rod-like crystals usually appear overnight and are ready for data collection after two days. Crystals were flash-frozen in liquid nitrogen with the reservoir solution augmented with an additional 30% PEG 400 as cryoprotectant prior to data collectioin., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.0858 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月13日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0858 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.66→20 Å / Num. all: 56401 / Num. obs: 56401 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 18.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 31.5
反射 シェル解像度: 1.66→1.72 Å / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 5561 / Rsym value: 0.46 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OZ2

1oz2


解像度: 1.66→20 Å / Isotropic thermal model: Isotopic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.201 4490 -Random
Rwork0.187 ---
all-56362 --
obs-54919 97.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.11 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.66→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2649 0 13 571 3233
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.41
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
LS精密化 シェル解像度: 1.66→1.72 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 410 -
Rwork0.28 --
obs-5111 92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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