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- PDB-2ren: STRUCTURE OF RECOMBINANT HUMAN RENIN, A TARGET FOR CARDIOVASCULAR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ren
タイトルSTRUCTURE OF RECOMBINANT HUMAN RENIN, A TARGET FOR CARDIOVASCULAR-ACTIVE DRUGS, AT 2.5 ANGSTROMS RESOLUTION
要素RENIN
キーワードHYDROLASE(ACID PROTEINASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


renin / mesonephros development / juxtaglomerular apparatus development / response to cGMP / renin-angiotensin regulation of aldosterone production / drinking behavior / response to immobilization stress / regulation of MAPK cascade / amyloid-beta metabolic process / response to cAMP ...renin / mesonephros development / juxtaglomerular apparatus development / response to cGMP / renin-angiotensin regulation of aldosterone production / drinking behavior / response to immobilization stress / regulation of MAPK cascade / amyloid-beta metabolic process / response to cAMP / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / cell maturation / angiotensin maturation / hormone-mediated signaling pathway / insulin-like growth factor receptor binding / kidney development / regulation of blood pressure / male gonad development / cellular response to xenobiotic stimulus / apical part of cell / peptidase activity / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Renin-like domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Renin-like domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sielecki, A.R. / James, M.N.G.
引用ジャーナル: Science / 年: 1989
タイトル: Structure of recombinant human renin, a target for cardiovascular-active drugs, at 2.5 A resolution.
著者: Sielecki, A.R. / Hayakawa, K. / Fujinaga, M. / Murphy, M.E. / Fraser, M. / Muir, A.K. / Carilli, C.T. / Lewicki, J.A. / Baxter, J.D. / James, M.N.
履歴
登録1992年2月5日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700SHEET THE C-TERMINAL DOMAIN HAS MORE STRANDS THAT ARE NOT FORMALLY HYDROGEN BONDED TO OTHER STRANDS ...SHEET THE C-TERMINAL DOMAIN HAS MORE STRANDS THAT ARE NOT FORMALLY HYDROGEN BONDED TO OTHER STRANDS TO FORM A SHEET. THERE ARE ALSO A FEW IN THE N-TERMINAL DOMAIN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RENIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4882
ポリマ－37,2671
非ポリマー2211
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)134.080, 134.080, 41.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 29 / 2: CIS PROLINE - PRO 308 / 3: CIS PROLINE - PRO 311
4: ATOMS IN THE FOLLOWING RESIDUES HAVE BEEN ASSIGNED A TEMPERATURE FACTOR OF 99.99 INDICATING THAT THE ASSOCIATED ELECTRON DENSITY IS VERY POOR: ARG 82 - GLY 86 SER 213 - THR 214 ALA 248 - ASP 254

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要素

#1: タンパク質 RENIN


分子量: 37267.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00797, renin
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY
配列の詳細THE HUMAN RENIN GENE HAS BEEN SEQUENCED BY TWO GROUPS: 1. HOBART ET AL. (1984) PNAS, V. 81, P. 5026 ...THE HUMAN RENIN GENE HAS BEEN SEQUENCED BY TWO GROUPS: 1. HOBART ET AL. (1984) PNAS, V. 81, P. 5026 2. HARDMAN ET AL. (1984) DNA, V. 3, P. 457 THE EXON5-EXON6 JUNCTION IN 2. HAS A 9 BASE EXON CODING FOR AN ASP-SER-GLU TRIPEPTIDE THAT IS NOT PRESENT IN 1. IN ADDITION THE C-DNA SEQUENCE OF IMAI ET AL. (1983) PNAS, V. 80, P. 7405 IS ALSO AVAILABLE AND AGREES WITH THE GENE SEQUENCE OF HARDMAN ET AL.. THE ELECTRON DENSITY MAP OF RECOMBINANT HUMAN RENIN IS EXTREMELY POOR IN THIS REGION AND THE DEPOSITORS COULD NOT RESOLVE THIS DISCREPANCY. THE COMPLETE LOOP CONTAINING THIS TRIPEPTIDE IS DISORDERED. RESIDUE NUMBERING IN THIS ENTRY AND IN THE 1989 SCIENCE PAPER FOLLOWS THE SEQUENTIAL NUMBERING DERIVED FROM THE SEQUENCE OF HARDMAN ET AL. USED IN THIS ENTRY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.39 %
結晶化
*PLUS
pH: 4.7 / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
16 %PEG11
250 mM11NaH2PO4-K2HPO4

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. obs: 13343 / Num. measured all: 60512 / Rmerge(I) obs: 0.48

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
GROMOS精密化
PROLSQ精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.5→8 Å / σ(F): 1
詳細: ATOMS IN THE FOLLOWING RESIDUES HAVE BEEN ASSIGNED A TEMPERATURE FACTOR OF 99.99 INDICATING THAT THE ASSOCIATED ELECTRON DENSITY IS VERY POOR: ARG 82 - GLY 86 SER 213 - THR 214 ALA 248 - ASP 254
Rfactor反射数
obs0.217 13614
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2455 0 14 0 2469
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it1.71.5
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it2.82.5
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it22
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it3.13
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 13614 / σ(F): 1 / Rfactor obs: 0.217
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d0.057

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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