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- PDB-5vrp: Crystal Structure of Human Renin in Complex with a biphenylpipder... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vrp
タイトルCrystal Structure of Human Renin in Complex with a biphenylpipderidinylcarbinol
要素Renin
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE inhibitor / renin inhibitor / biphenyl / hypertension / Cyp 3A4 / HYDROLASE-HYDROLASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


renin / mesonephros development / juxtaglomerular apparatus development / response to cGMP / renin-angiotensin regulation of aldosterone production / drinking behavior / regulation of MAPK cascade / response to immobilization stress / amyloid-beta metabolic process / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins ...renin / mesonephros development / juxtaglomerular apparatus development / response to cGMP / renin-angiotensin regulation of aldosterone production / drinking behavior / regulation of MAPK cascade / response to immobilization stress / amyloid-beta metabolic process / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / cell maturation / response to cAMP / angiotensin maturation / insulin-like growth factor receptor binding / hormone-mediated signaling pathway / kidney development / regulation of blood pressure / male gonad development / apical part of cell / cellular response to xenobiotic stimulus / peptidase activity / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Renin-like domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Renin-like domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.22 Å
データ登録者Concha, N. / Zhao, B.
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. Lett. / 年: 2017
タイトル: Discovery of renin inhibitors containing a simple aspartate binding moiety that imparts reduced P450 inhibition.
著者: Lawhorn, B.G. / Tran, T. / Hong, V.S. / Morgan, L.A. / Le, B.T. / Harpel, M.R. / Jolivette, L. / Diaz, E. / Schwartz, B. / Gross, J.W. / Tomaszek, T. / Semus, S. / Concha, N. / Smallwood, A. ...著者: Lawhorn, B.G. / Tran, T. / Hong, V.S. / Morgan, L.A. / Le, B.T. / Harpel, M.R. / Jolivette, L. / Diaz, E. / Schwartz, B. / Gross, J.W. / Tomaszek, T. / Semus, S. / Concha, N. / Smallwood, A. / Holt, D.A. / Kallander, L.S.
履歴
登録2017年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Renin
B: Renin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,5369
ポリマ－73,8792
非ポリマー2,6577
水181
1
A: Renin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3165
ポリマ－36,9401
非ポリマー1,3774
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Renin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2204
ポリマ－36,9401
非ポリマー1,2803
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2430 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area26470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.334, 99.933, 146.529
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Renin / Angiotensinogenase


分子量: 36939.594 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 70-406 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: REN / 細胞株 (発現宿主): HEK-F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00797, renin
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-9JD / methyl [(4S)-4-{(3R)-1-[(3S)-4-amino-3-hydroxybutanoyl]piperidin-3-yl}-4-(3'-ethyl-6-fluoro[1,1'-biphenyl]-2-yl)-4-hydroxybutyl]carbamate


分子量: 529.643 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H40FN3O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.31 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1 ul of 200 mM inhibitor solution in DMSO was added to 100 ul of protein.. The inhibitor was soluble in the protein solution. The inhibitor stock was freshly made. The sample was incubated ...詳細: 1 ul of 200 mM inhibitor solution in DMSO was added to 100 ul of protein.. The inhibitor was soluble in the protein solution. The inhibitor stock was freshly made. The sample was incubated for 3 hr on ice prior to setting up the plates. 2 ml protein, 2 ml well hanging drops were set up in the cold. Streak seeded the next day with crushed crystals from the last time.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.22→50 Å / Num. obs: 13533 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.7 % / Net I/σ(I): 6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化解像度: 3.22→24.983 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.08 / 位相誤差: 23.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2624 704 5.9 %
Rwork0.2455 --
obs0.2464 11935 88.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.22→24.983 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5021 0 185 1 5207
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045348
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6647279
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1233052
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048813
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003915
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2203-3.46830.33321260.33291999X-RAY DIFFRACTION81
3.4683-3.81630.29011120.30952013X-RAY DIFFRACTION81
3.8163-4.36590.23671410.25172177X-RAY DIFFRACTION87
4.3659-5.4910.2211600.2032441X-RAY DIFFRACTION96
5.491-24.9840.28031650.21952601X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.2322-0.60841.91990.7767-1.01423.1533-0.0052-0.07390.11430.08580.0752-0.0443-0.2297-0.0073-0.06940.322-0.00960.01950.2721-0.11190.380829.64246.48238.9386
23.06070.6589-0.57292.4762-0.13062.6084-0.0752-0.30780.18420.21290.24530.2354-0.2996-0.5061-0.09540.39070.1075-0.00570.48750.07410.272114.623419.313828.207
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 70:326 )A70 - 326
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 70:326 )B70 - 326

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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