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万見
- PDB-2reh: Mechanistic and Structural Analyses of the Roles of Arg409 and As... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2reh
タイトルMechanistic and Structural Analyses of the Roles of Arg409 and Asp402 in the Reaction of the Flavoprotein Nitroalkane Oxidase
要素Nitroalkane oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOENZYME / NITROALKANEFAD / FLAVOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


nitroalkane oxidase / nitroalkane oxidase activity / butyrate catabolic process / detoxification / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA dehydrogenase / FAD binding
類似検索 - 分子機能
Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 ...Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Nitroalkane oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Fusarium oxysporum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Fitzpatrick, P.F. / Bozinovski, D.M. / Heroux, A. / Shaw, P.G. / Valley, M.P. / Orville, A.M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Mechanistic and structural analyses of the roles of Arg409 and Asp402 in the reaction of the flavoprotein nitroalkane oxidase.
著者: Fitzpatrick, P.F. / Bozinovski, D.M. / Heroux, A. / Shaw, P.G. / Valley, M.P. / Orville, A.M.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Crystal structures of nitroalkane oxidase: insights into the reaction mechanism from a covalent complex of the flavoenzyme trapped during turnover
著者: Nagpal, A. / Valley, M.P. / Fitzpatrick, P.F. / Orville, A.M.
履歴
登録2007年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitroalkane oxidase
B: Nitroalkane oxidase
C: Nitroalkane oxidase
D: Nitroalkane oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,0758
ポリマ－192,9334
非ポリマー3,1424
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26010 Å2
ΔGint-154 kcal/mol
Surface area54230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.934, 108.934, 337.671
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: VAL / Beg label comp-ID: VAL / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 2 - 431 / Label seq-ID: 2 - 431

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD

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要素

#1: タンパク質
Nitroalkane oxidase


分子量: 48233.273 Da / 分子数: 4 / 変異: D402E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Fusarium oxysporum (菌類) / プラスミド: PETNAO4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8X1D8, nitroalkane oxidase
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 24-26% PEG 3350, 30% glycerol, 0.1M Na Cacodylate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月23日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 81048 / % possible obs: 88.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 22.3
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.27 / Num. unique all: 4878 / Rsym value: 0.414 / % possible all: 53.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2c0u

2c0u


解像度: 2.4→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 7.867 / SU ML: 0.185 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.396 / ESU R Free: 0.28 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2633 4051 5 %RANDOM
Rwork0.20364 ---
obs0.20657 76997 88.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.049 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å2-0.03 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13204 0 212 56 13472
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.02213712
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0251.98518651
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.09751716
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.33724.442547
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.1152322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.3341572
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1370.22120
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0210164
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.26319
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.29194
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1710.2403
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2070.228
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0071.58858
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.565213807
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.51835861
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8714.54844
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 3293 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Amedium positional0.280.5
2Bmedium positional0.340.5
3Cmedium positional0.330.5
4Dmedium positional0.270.5
1Amedium thermal1.142
2Bmedium thermal1.832
3Cmedium thermal1.322
4Dmedium thermal1.512
LS精密化 シェル解像度: 2.399→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.397 183 -
Rwork0.29 3232 -
obs--50.95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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