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- PDB-2rba: Structure of Human Thymine DNA Glycosylase Bound to Abasic and Un... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rba
タイトルStructure of Human Thymine DNA Glycosylase Bound to Abasic and Undamaged DNA
要素
  • DNA (5'-D(*DCP*DAP*DGP*DCP*DTP*DCP*DTP*DGP*DTP*DAP*DCP*DGP*DTP*DGP*DAP*DGP*DCP*DAP*DGP*DTP*DGP*DGP*DA)-3')
  • DNA (5'-D(*DCP*DCP*DAP*DCP*DTP*DGP*DCP*DTP*DCP*DAP*(3DR)P*DGP*DTP*DAP*DCP*DAP*DGP*DAP*DGP*DCP*DTP*DGP*DT)-3')
  • G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
キーワードHYDROLASE/DNA / PROTEIN-DNA COMPLEX / DNA damage / DNA repair / Glycosidase / Hydrolase / Nucleus / HYDROLASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


G/T mismatch-specific thymine-DNA glycosylase activity / thymine-DNA glycosylase / G/U mismatch-specific uracil-DNA glycosylase activity / TET1,2,3 and TDG demethylate DNA / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / depyrimidination / : / sodium ion binding / DNA N-glycosylase activity ...G/T mismatch-specific thymine-DNA glycosylase activity / thymine-DNA glycosylase / G/U mismatch-specific uracil-DNA glycosylase activity / TET1,2,3 and TDG demethylate DNA / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / depyrimidination / : / sodium ion binding / DNA N-glycosylase activity / mismatched DNA binding / SUMO binding / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / uracil DNA N-glycosylase activity / chloride ion binding / regulation of embryonic development / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / epigenetic regulation of gene expression / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / protein kinase C binding / transcription coregulator activity / base-excision repair / PML body / : / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / nucleic acid binding / damaged DNA binding / protein domain specific binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylasee TDG-like, eukaryotes / Uracil DNA glycosylase family 2 / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Maiti, A. / Pozharski, E. / Drohat, A.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of human thymine DNA glycosylase bound to DNA elucidates sequence-specific mismatch recognition.
著者: Maiti, A. / Morgan, M.T. / Pozharski, E. / Drohat, A.C.
履歴
登録2007年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: DNA (5'-D(*DCP*DAP*DGP*DCP*DTP*DCP*DTP*DGP*DTP*DAP*DCP*DGP*DTP*DGP*DAP*DGP*DCP*DAP*DGP*DTP*DGP*DGP*DA)-3')
D: DNA (5'-D(*DCP*DCP*DAP*DCP*DTP*DGP*DCP*DTP*DCP*DAP*(3DR)P*DGP*DTP*DAP*DCP*DAP*DGP*DAP*DGP*DCP*DTP*DGP*DT)-3')
A: G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
B: G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1554
ポリマ－60,1554
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)162.133, 162.133, 56.142
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*DCP*DAP*DGP*DCP*DTP*DCP*DTP*DGP*DTP*DAP*DCP*DGP*DTP*DGP*DAP*DGP*DCP*DAP*DGP*DTP*DGP*DGP*DA)-3')


分子量: 7121.597 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*DCP*DCP*DAP*DCP*DTP*DGP*DCP*DTP*DCP*DAP*(3DR)P*DGP*DTP*DAP*DCP*DAP*DGP*DAP*DGP*DCP*DTP*DGP*DT)-3')


分子量: 6892.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase


分子量: 23070.670 Da / 分子数: 2 / Fragment: Core domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TDG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13569, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.26 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 8 mg/ml protein and 20% molar excess DNA duplex in 10mM Tris-HCL, 100 mM NaCl, 0.5mM DTT. Reservoir: 20% PEG 3350, 0.2M K/Na tartrate tetrahydrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1Tris-HCL11
2NaCl11
3DTT11
4PEG 335012
5K/Na tartrate tetrahydrate12

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.91837 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91837 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→50 Å / Num. all: 21137 / Num. obs: 21137 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 87.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 25.5
反射 シェル解像度: 2.79→2.89 Å / 冗長度: 7.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique all: 2031 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0040精密化
Blu-Iceデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1wyw, SUMO removed

1wyw


解像度: 2.79→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 35.695 / SU ML: 0.314 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.642 / ESU R Free: 0.353 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27629 1048 5.1 %RANDOM
Rwork0.22965 ---
obs0.23211 19458 97.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 110.074 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.52 Å2-2.26 Å20 Å2
2---4.52 Å20 Å2
3---6.78 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.353 Å0.642 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.79→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2916 929 0 0 3845
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0214132
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2722.2625635
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.625362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.86423.731134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.54215540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.6141516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.170.2608
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022730
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.290.22285
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3380.22612
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2080.2154
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2890.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2460.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9781.51851
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6622928
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.83932881
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9844.52707
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.79→2.875 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 71 -
Rwork0.313 1190 -
obs--82.96 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
111.7362.1910.71217.91370.19074.7971-0.17920.28060.40040.0517-0.06770.32950.29110.13340.247-0.3433-0.0480.0867-0.1145-0.0579-0.6205-21.006867.18528.9164
27.37774.9075-0.78019.1255-0.68574.10370.1282-0.37850.79430.2534-0.1940.70830.01190.02340.0658-0.2852-0.07610.0072-0.35580.0185-0.2116-53.999644.223-2.6299
321.579916.9812-26.486834.6056-22.773636.01610.60281.8799-0.83550.4344-1.2229-0.3002-1.76530.68560.62010.11610.49520.21191.0736-0.0615-1.2766-7.05557.895-19.8544
422.0189-6.2633-9.191522.81663.27111.35610.63533.5681-1.7748-3.10340.175-0.88940.7456-0.8575-0.81030.1131-0.26260.26720.4526-0.7103-0.7925-19.227751.4489-6.1421
511.687311.05620.969719.84650.03990.16251.0633-0.4248-2.08760.92450.301-1.37150.68250.0437-1.36440.5945-0.2591-0.26970.49970.23320.649-36.473638.737510.3405
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AC123 - 30419 - 200
2X-RAY DIFFRACTION2BD123 - 30419 - 200
3X-RAY DIFFRACTION3CA1 - 61 - 6
4X-RAY DIFFRACTION3DB17 - 2217 - 22
5X-RAY DIFFRACTION4CA7 - 127 - 12
6X-RAY DIFFRACTION4DB11 - 1611 - 16
7X-RAY DIFFRACTION5CA13 - 2213 - 22
8X-RAY DIFFRACTION5DB1 - 101 - 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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