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万見
- PDB-2rai: The PX-BAR membrane remodeling unit of Sorting Nexin 9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rai
タイトルThe PX-BAR membrane remodeling unit of Sorting Nexin 9
要素Sorting nexin-9
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / sorting nexin / membrane transport / PX domain / BAR domain / tubulation
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid tube assembly / cuticular plate / plasma membrane tubulation / 1-phosphatidylinositol binding / Arp2/3 complex binding / cleavage furrow formation / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / regulation of synaptic vesicle endocytosis / clathrin-coated vesicle / endosomal transport ...lipid tube assembly / cuticular plate / plasma membrane tubulation / 1-phosphatidylinositol binding / Arp2/3 complex binding / cleavage furrow formation / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / regulation of synaptic vesicle endocytosis / clathrin-coated vesicle / endosomal transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / positive regulation of actin filament polymerization / mitotic cytokinesis / positive regulation of protein kinase activity / clathrin-coated pit / ruffle / phosphatidylinositol binding / receptor-mediated endocytosis / positive regulation of GTPase activity / intracellular protein transport / cytoplasmic vesicle membrane / trans-Golgi network / endocytosis / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / cytoplasmic vesicle / protein-containing complex assembly / cadherin binding / ubiquitin protein ligase binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
SNX9, SH3 domain / Sorting nexin-9, BAR domain / Sorting nexin-9, PX domain / Sorting nexin 9 family / Sorting nexin protein, WASP-binding domain / WASP-binding domain of Sorting nexin protein / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / Phox-like domain / PX Domain / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. ...SNX9, SH3 domain / Sorting nexin-9, BAR domain / Sorting nexin-9, PX domain / Sorting nexin 9 family / Sorting nexin protein, WASP-binding domain / WASP-binding domain of Sorting nexin protein / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / Phox-like domain / PX Domain / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Pylypenko, O. / Lundmark, R. / Rasmuson, E. / Carlsson, S.R. / Rak, A.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: The PX-BAR membrane-remodeling unit of sorting nexin 9
著者: Pylypenko, O. / Lundmark, R. / Rasmuson, E. / Carlsson, S.R. / Rak, A.
履歴
登録2007年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sorting nexin-9
B: Sorting nexin-9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,9072
ポリマ－91,9072
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.632, 117.550, 145.814
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Sorting nexin-9 / SH3 and PX domain-containing protein 1 / Protein SDP1 / SH3 and PX domain-containing protein 3A


分子量: 45953.547 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal fragment, residues 214-594 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNX9, SH3PX1, SH3PXD3A / プラスミド: pGEX-6P-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 pLysS / 参照: UniProt: Q9Y5X1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.3M Ammonium tartrate dibasic, 0.1M BIS-TRIS propane, pH 7.0 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97952 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97952 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→19.9 Å / Num. all: 35702 / Num. obs: 35702 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 63.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 21.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
CNS精密化
XDSデータ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.2→19.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 3253538.6 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.301 955 5 %RANDOM
Rwork0.233 ---
all0.2331 19093 --
obs0.2331 19093 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.255989 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 60.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.54 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→19.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5919 0 0 0 5919
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 157 5 %
Rwork0.269 2975 -
obs--99.8 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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