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- PDB-2r9v: Crystal structure of ATP synthase subunit alpha (TM1612) from The... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r9v
タイトルCrystal structure of ATP synthase subunit alpha (TM1612) from Thermotoga maritima at 2.10 A resolution
要素ATP synthase subunit alpha
キーワードHYDROLASE / TM1612 / ATP synthase subunit alpha / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 / ATP synthesis / ATP-binding / CF1 / Hydrogen ion transport / Inner membrane / Ion transport / Membrane / Nucleotide-binding / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven ATP synthesis / : / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily ...ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of ATP synthase subunit alpha (TM1612) from Thermotoga maritima at 2.10 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND PROGRAM GENERATED ASSEMBLY INFORMATION ... BIOMOLECULE: 1 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND PROGRAM GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON BURIED SURFACE AREA. SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY AND CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUPPORT THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHH FOLLOWED BY THE TARGET ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHH FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. THIS GENE USES AN ALTERNATE INITIATION CODON THAT RESULTS IN A LEUCINE AT POSITION 1 WHEN EXPRESSED AS A FUSION.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8545
ポリマ－58,0931
非ポリマー7614
水8,377465
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.410, 97.410, 219.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY AND CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUPPORT THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 ATP synthase subunit alpha / ATPase subunit alpha / ATP synthase F1 sector subunit alpha


分子量: 58093.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima MSB8 (バクテリア)
生物種: Thermotoga maritima / 株: MSB8, DSM 3109, JCM 10099 / 遺伝子: TM1612, atpA / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q9X1U7, H+-transporting two-sector ATPase

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非ポリマー , 5種, 469分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 465 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.54 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.21
詳細: NANODROP, 1.3% PEG 6000, 0.1M Citric acid pH 4.21, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月30日
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→48.679 Å / Num. obs: 62330 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.17 % / Biso Wilson estimate: 27.14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.143 / Net I/σ(I): 11.44
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.1-2.197.290.897252707723399.8
2.19-2.290.8452.549466678999.8
2.29-2.410.5793.248822670199.7
2.41-2.560.4474.149249677699.8
2.56-2.750.3255.647885657599.7
2.75-3.030.2068.750541697799.8
3.03-3.470.10515.749964695199.7
3.47-4.360.05526.849015694599.9
4.36-48.6790.04332.349264738399.8

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
XDSデータ削減
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→48.679 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 8.152 / SU ML: 0.105 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.125 / ESU R Free: 0.125
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. PG4 (PEG 200) AND CL IONS FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION ARE MODELED. ATP AND MAGNESIUM WERE MODELED BASED ON HOMOLOGS AND DENSITY. RESIDUES 1-16 AS WELL AS PURIFICATION TAG ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 3176 5.1 %RANDOM
Rwork0.18 ---
obs0.182 62319 99.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.378 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.62 Å20 Å20 Å2
2--1.62 Å20 Å2
3----3.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→48.679 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3802 0 46 465 4313
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223971
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022770
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.64425383
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.97836758
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8315504
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.17123.729177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.23115718
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.3251535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2611
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024386
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02788
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.2855
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2010.22985
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.21998
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.22084
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2297
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0090.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.310.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2850.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1960.226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.40132565
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.52131002
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.36553955
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.31161645
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3961419
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 237 -
Rwork0.304 4282 -
all-4519 -
obs--99.71 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 51.8986 Å / Origin y: 15.8776 Å / Origin z: 81.6205 Å
111213212223313233
T-0.0956 Å2-0.0223 Å20.0356 Å2--0.0438 Å2-0.0072 Å2---0.0208 Å2
L0.4867 °2-0.0038 °20.4094 °2-0.2466 °20.2937 °2--1.5962 °2
S0.0888 Å °-0.021 Å °0.0535 Å °-0.0005 Å °-0.1393 Å °0.0076 Å °-0.036 Å °0.0062 Å °0.0505 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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