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万見
- PDB-2r9p: Human mesotrypsin complexed with bovine pancreatic trypsin inhibi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r9p
タイトルHuman mesotrypsin complexed with bovine pancreatic trypsin inhibitor(BPTI)
要素
  • Pancreatic trypsin inhibitor
  • Trypsin-3
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / Human mesotrypsin / Serine protease / Bovine pancreatic trypsin inhibitor / BPTI / Alternative splicing / Calcium / Digestion / Hydrolase / Metal-binding / Secreted / Sulfation / Zymogen / Pharmaceutical / Protease inhibitor / Serine protease inhibitor / hydrolase-hydrolase inhibitor COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / antimicrobial humoral response / Alpha-defensins / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin ...Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / antimicrobial humoral response / Alpha-defensins / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / zymogen activation / Antimicrobial peptides / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / trypsin / endothelial cell migration / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type peptidase activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / tertiary granule lumen / protease binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily ...: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / : / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pancreatic trypsin inhibitor / Trypsin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Salameh, M.A. / Soares, A.S. / Radisky, E.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structural Basis for Accelerated Cleavage of Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor (BPTI) by Human Mesotrypsin.
著者: Salameh, M.A. / Soares, A.S. / Hockla, A. / Radisky, E.S.
履歴
登録2007年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trypsin-3
B: Trypsin-3
C: Trypsin-3
D: Trypsin-3
I: Pancreatic trypsin inhibitor
E: Pancreatic trypsin inhibitor
F: Pancreatic trypsin inhibitor
G: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,06128
ポリマ－123,1408
非ポリマー1,92120
水11,403633
1
A: Trypsin-3
E: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子

C: Trypsin-3
G: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,33912
ポリマ－61,5704
非ポリマー7698
水724
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation1_454x-1,y,z-11
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5650 Å2
手法PISA
2
B: Trypsin-3
F: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子

D: Trypsin-3
I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,72316
ポリマ－61,5704
非ポリマー1,15312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
Buried area6790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.222, 109.717, 81.171
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.15, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Trypsin-3 / Trypsin III / Brain trypsinogen / Mesotrypsinogen / Trypsin IV / Serine protease 3 / Serine protease 4


分子量: 24257.457 Da / 分子数: 4 / 変異: S195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRSS3, PRSS4, TRY3, TRY4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: P35030, trypsin
#2: タンパク質
Pancreatic trypsin inhibitor / Basic protease inhibitor / BPI / BPTI / Aprotinin


分子量: 6527.568 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 株: A1153 / 参照: UniProt: P00974
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 633 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 1.6M ammonium sulfate, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月25日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. obs: 221478 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 18.803 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 15.275
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.84 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.84 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1H4W and 2PTC

1h4w

2ptc


解像度: 1.4→25.6 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2241 --The free R set was chosen as to fit the symmetry of the lattice, avoiding the mixing of work and free reflections mixing in due to possible twin relations.
Rwork0.1695 ---
all0.1704 ---
obs0.1704 221478 98.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→25.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8665 0 105 644 9414
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg0.914
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.45 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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