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万見
- PDB-2r9b: Structural Analysis of Plasmepsin 2 from Plasmodium falciparum co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r9b
タイトルStructural Analysis of Plasmepsin 2 from Plasmodium falciparum complexed with a peptide-based inhibitor
要素
  • Plasmepsin-2
  • peptide-based inhibitor
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / BETA FOLD ASPARTYL PROTEASE / GLYCOPROTEIN / VACUOLE / ZYMOGEN / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cytostome / plasmepsin II / acquisition of nutrients from host / vacuolar lumen / food vacuole / vacuolar membrane / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Pepsin-like domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Pepsin-like domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
KPFS-(CH2-NH)-LQF peptidomimetic inhibitor of PfPM1 / Plasmepsin II
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Liu, P. / Marzahn, M.R. / Robbins, A.H. / McKenna, R. / Dunn, B.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Recombinant plasmepsin 1 from the human malaria parasite plasmodium falciparum: enzymatic characterization, active site inhibitor design, and structural analysis.
著者: Liu, P. / Marzahn, M.R. / Robbins, A.H. / Gutierrez-de-Teran, H. / Rodriguez, D. / McClung, S.H. / Stevens, S.M. / Yowell, C.A. / Dame, J.B. / McKenna, R. / Dunn, B.M.
履歴
登録2007年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22011年8月17日Group: Non-polymer description
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plasmepsin-2
C: peptide-based inhibitor
B: Plasmepsin-2
D: peptide-based inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,8404
ポリマ－75,8404
非ポリマー00
水84747
1
A: Plasmepsin-2
C: peptide-based inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9202
ポリマ－37,9202
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
手法PISA
2
B: Plasmepsin-2
D: peptide-based inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9202
ポリマ－37,9202
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)219.489, 69.032, 53.578
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.850, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-342-

HOH

21B-336-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Plasmepsin-2 / Aspartic hemoglobinase II / PFAPD


分子量: 36953.734 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: plasmepsin 2 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: P46925, plasmepsin II
#2: タンパク質・ペプチド peptide-based inhibitor


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 966.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PEPTIDE-BASED INHIBITOR / 参照: KPFS-(CH2-NH)-LQF peptidomimetic inhibitor of PfPM1
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.6253
2
3
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2931蒸気拡散法, ハンギングドロップ法4.60.1 M Sodium acetate trihydrate, 8% PEG 4000, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
2932蒸気拡散法, ハンギングドロップ法4.60.1 M Sodium acetate trihydrate, 0.2 M Ammonium Sulfate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
2933蒸気拡散法, ハンギングドロップ法4.60.1 M Sodium acetate trihydrate, 0.2 M Ammonium Sulfate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年1月16日 / 詳細: Osmic mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 19458 / Num. obs: 18700 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Χ2: 1.012 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.303 / Num. unique all: 1785 / Χ2: 0.811 / % possible all: 92.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
CrystalClearデータ収集
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XDH

1xdh


解像度: 2.8→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 1782 9.2 %Random
Rwork0.238 ---
all0.286 18700 --
obs0.271 16040 92.4 %-
溶媒の処理Bsol: 17.092 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 27.571 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.312 Å20 Å20.407 Å2
2---2.351 Å20 Å2
3----0.961 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5352 0 0 47 5399
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0091
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.37
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep_DLU.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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